Технологические принципы производства продукции общественного питания

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные  группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных  цепей, гидроксильные, сульфгидрильные  и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для  каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается ряд белковых молекул и усиливается гидратация белка. В технологическом процессе эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования  между их молекулами и водой водородных связей (между атомом водорода одной молекулы и атомом кислорода другой). Водородные связи относятся к слабым, однако это компенсируется рачительным количеством связей: каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды.

В результате этого адсорбционная  вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроизвольно и не может служить растворителем  для других веществ.

В растворах небольшой  концентрации молекулы белка полностью  гидратированы ввиду наличия  избыточного количества воды. Такие  белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

В концентрированных  белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (в известных пределах).

Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах  наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.

В студне молекулы белка  с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного  белка количество воды.

Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студни способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Отсюда понятно, почему белковые студни большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб-риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится 15–20% белков, в саркоплазме – 25–30%.

Гидратация белков имеет  большое практическое значение при  производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворения и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.

Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке  мясу воды. В рубленые бифштексы  и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей – 20%.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах  в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Классическим примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста, приготовляемого на основе муки и воды, в значительной мере зависят от соотношения этих компонентов. От степени гидратации белков в значительной степени зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептическои оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также влияет на качество продукции.

Денатурация белков

Денатурация – это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних воздействии.

К числу таких внешних  воздействий можно отнести нагревание (тепловая денатурация); встряхивание, взбивание и другие резкие механические воздействия (поверхностная денатурация); высокую концентрацию водородных или гидроксильных ионов (кислотная или щелочная денатурация); интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании продуктов и др.

Для технологических  процессов производства продукции общественного питания наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.

В молекулярной перестройке  белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100 °С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств  белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению, набуханию); улучшением атакуемости протеолитическими-ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.

Потеря белками биологической  активности в результате их тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов, содержащихся в растительных и животных клетках, а также к отмиранию микроорганизмов, попадающих в продукты в процессе их производства, транспортирования и хранения. В целом этот процесс оценивается положительно, так как готовую продукцию при отсутствии ее повторной обсемененности микроорганизмами можно хранить сравнительно продолжительное время (в охлажденном или мороженом виде).

В результате потери белками  видовой специфичности пищевая  ценность продукта не снижается. В ряде случаев это свойство белков используется для контроля технологического процесса. Например, по изменению окраски хромопротеида мяса – миогло-бина с красной на светло-коричневую судят о кулинарной готовности большинства мясных блюд.

Потеря белками способности  к гидратации объясняется тем, что  при изменении конформации полипептидных  цепей на поверхности молекул  белка появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей.

Улучшение гидролиза  денатурированного белка протеолитическими  ферментами, повышение его чувствительности к многим химическим реактивам объясняется  тем, что в нативном белке пептидные  группы и многие функциональные (реакционноспособные) группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий.

При денатурации указанные  группы оказываются на поверхности  белковой молекулы.

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более  крупных частиц. Последствия дальнейшего  агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В малоконцентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1% •

При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. Оптимальная концентрация белков, при которой белковые растворы в условиях нагревания образуют сплошной студень, неизвестна. Принимая во внимание, что способность к студнеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул, надо полагать, что для разных белков указанные пределы концентраций различны.

Белки в состоянии более или  менее обводненных студней при  тепловой денатурации уплотняются, т.е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Студень, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, пластичность, а также повышенную механическую прочность и большую упругость по сравнению с исходным студнем нативных белков. Эти изменения также являются следствием агрегирования молекул денатурированных белков. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания.

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке  мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации. В пищевых  продуктах и полуфабрикатах обычно отмечают низший температурный уровень, при котором начинаются видимые  денатурационные изменения наиболее лабильных белков. Например, для белков рыбы эта температура составляет около 30 С, яичного белка – 55 С.

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке  белка, денатурация происходит при  более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, в нейтральной (рН 7,0) – при 80 °С.

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке  продуктов. Направленное изменение  реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается  его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным.

Температура денатурации  белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке возникает необходимость повысить температуру смеси (например, в целях пастеризации), не допуская денатурации белков. Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора, что наблюдается, например, у казеина молока.

Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут  содержать большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.

Деструкция белков

При тепловой обработке  продуктов изменения белков не ограничиваются только денатурацией. Для доведения  продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин.

Деструкция белков имеет  место при производстве некоторых  видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).