Аминокислоты

Аминокислоты. Белки

Глоссарий

Аминокислоты - класс органических соединений, содержащих карбоксильные и амино- группы. Около 20 важнейших аминикислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки. органические (карбоновые) кислоты, содержащие, как правило, одну или две аминогруппы (- NH2).В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксилу различают альфа-, бетта-, гамма- и т. д. аминокислоты. Аминокислоты

- обладают свойствами  и кислот и оснований;

- участвуют в обмене  азотистых веществ всех организмов.

аминокислоты  антикетогенные — А., препятствующие образованию в организме кетоновых тел (ацетона, ацетоуксусной и -оксимасляной кислот); к А. а. относятся аланин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.

аминокислоты  гликогенные — А., в процессе обмена которых образуется глюкоза и не образуются химические соединения, содержащие кетогруппы; к А. г. относятся аланин, аргинин, аспарагин, серии и др.

аминокислоты  заменимые — А., синтезирующиеся в организме человека из других А. или иных органических соединений.

аминокислоты  кетогенные — А., в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к А. к. относятся пролин, лейцин и др.

аминокислоты  лимитирующие — незаменимые А., входящие в состав определенных белков продуктов питания в наименьших количествах в сравнении с их физиологической потребностью и в силу этого ограничивающие полноту использования данного белка в пластических целях; к А. л. относятся лизин (для белков злаковых), метионин (для белков бобовых) и т. д.

 аминокислоты  незаменимые - кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма.

Аргинин (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота) — алифатическая основная α-аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Аргинин входит в состав пептидов и белков, особенно высоко содержание аргинина в основных белках — гистонах и протаминах (до 85 %).Биосинтез аргинина осуществляется из цитруллина под действием аргининсукцинатсинтазы и аргининсукцинатлиазы. Аргинин

-является одним из ключевых метаболитов в процессах азотистого обмена (орнитиновом цикле млекопитающих и рыб).

Белки - высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков 20 аминокислот. Составляют основу жизнедеятельности всех органов. Белки играют чрезвычайно важную роль:

-они - основа процесса жизнедеятельности, участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др.

Белки необходимы для постоянного  обновления клеток, в связи с чем должны поступать с пищей (особенно богата белками пища животного происхождения).

В процессах жизнедеятельности  всех организмов белки выполняют  структурную, регуляторную, каталитическую, защитную, транспортную, энергетическую и другие функции.

В зависимости от формы  белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки.

Биосинтез белков - процесс образования собственных белков из аминокислот в клетках живых организмов, сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК.

Процесс биосинтеза белка  требует значительных затрат энергии.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

α-спирали — плотные  витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

β-листы (складчатые слои) —  несколько зигзагообразных полипептидных  цепей, в которых водородные связи  образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях.

Строение: Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц.

Получается, что основной функцией гемоглобина является перенос  дыхательных газов. В капиллярах легких избыточное количество кислорода  взаимодействует с гемоглобином, соединяясь с ним. А эритроциты, которые  содержат молекулы гемоглобина со связанным  кислородом, с потоком крови доставляются к тканям и органам, в которых  недостаточно кислорода. После этого  кислород освобождается от соединения с гемоглобином и насыщает ткани  и органы.

Гидролиз  – разрушение первичной структуры белка.

Гистамин- производное аминокислоты гистидина. Гистамин

- содержится в неактивной, связанной форме в различных  органах и тканях животных  и человека;

- в значительных количествах  освобождается при аллергических  реакциях, шоке, ожоге;

- вызывает расширение  кровеносных сосудов, сокращение  гладкой мускулатуры, повышение  секреции соляной кислоты в  желудке и др.

Гистидин - гетероциклическая аминокислота, входящая в состав многих белков. Гистидин - исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и анзерина).

Гистоны - белки, обладающие щелочными свойствами и входящие в ядрах клеток эукариот в состав комплексов с ДНК.

 Гистоны участвуют  в поддержании и изменении  структуры хромосом на разных  стадиях клеточного цикла, а  также в регуляции активности  генов.

Глобулин - растворимый в разбавленных растворах солей и слаборастворимый в воде белок, входящий в состав растительных и животных тканей. Глобулины

- составляют почти половину  белков крови; 

- определяют иммунные  свойства организма; 

- определяют свертываемость  крови; 

- участвуют в транспорте  железа и в других процессах.

Глобулярные белки - белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры (глобулы).

К глобулярным белкам относятся  ферменты, антитела, некоторые гормоны  и другие белки, выполняющие в  клетках динамические функции.

Денатурация – утрата белком природной (нативной)     конформации, провожающаяся обычно потерей его биологической функции.

Изолейцин – это алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков, незаменимая аминокислота, необходимая для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин - одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин

-необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.

К пищевым источниками  изолейцина относятся миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство  семян, соевые белки.

Липопротеины  – сложные белки, содержащие  в качестве простетической группы ковалентно связанные липиды.

Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно — апо-ЛП) и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий.Липопротеины подразделяют на свободные, или растворимые в воде (липопротеины плазмы крови, молока и др.), и нерастворимые, т. н. структурные (липопротеины мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений).

Меланин - пигмент коричневого или черного цвета, образующийся в клетках росткового слоя кожи. Меланины:

- являются продуктами  окислительных превращений аминокислоты  тирозина;

- широко распространены в растительных и животных тканях;

- определяют окраску кожных  покровов и их производных:  волос, перьев, чешуи, кутикулы  насекомых;

- определяют окраску кожуры  плодов;

- отсутствуют у альбиносов;

- не пропускают в организм  ультрафиолетовые лучи.

Металлопротеины – сложные белки, содержащие  в качестве простетической группы ионы металлов (медь, железо, цинк, молибден, марганец и др.).

Метионин - алифатическая аминокислота; незаменимая аминокислота. Метионин входит в состав белков, служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Синтетический метионин применяют  для обогащения кормов и пищи.

Повышенный  гемоглобин

Одной из причин повышения  гемоглобина является сильное пристрастие  к курению, вследствие чего появляется кислородное голодание – гипоксия. Она бывает и у жителей мегаполисов, дышащих разряженным воздухом. При  этом кровь становится густой, течет  медленно, а это риск образования  тромбов, которые могут спровоцировать инфаркт. Гемоглобин повышается при  сильных физических нагрузках или  активных занятиях спортом, у лыжников, пилотов и альпинистов.Повышение гемоглобина в крови может быть одним из симптомов некоторых болезней. К ним относятся заболевания легких, сердца, крови, даже опухолевые процессы. При проблемах с кишечной непроходимостью гемоглобин также повышен, как и после сильнейших ожогов. Повышенный гликолизированный гемоглобин – это один из симптомов сахарного диабета.

Пониженный  гемоглобин - организм может терять гемоглобин по различным причинам. Быстрее всего это происходит при кровопотерях – как явных, так и скрытых. Явные кровотечения случаются при обильной и длительной менструации у женщин (больше пяти дней), геморрое, различных ранениях, травмах или операциях.

При пониженном гемоглобине  человек имеет бледный и болезненный  вид, сухую кожу, склонен к головокружениям  и быстрой утомляемости. Такое  состояние называют анемией или  малокровием, которая в большинстве  случаев является железодефицитной, то есть развивается при недостатке в организме железа. Анемия в настоящее  время является самым распространенным заболеванием системы кроветворения во всем мире.

Особенно в группе риска  находятся дети и беременные женщины  ( в связи с повышенной потребностью в железе), а также доноры, пожилые люди и работники тяжелого физического труда. Пониженный гемоглобин чаще всего вызывается различными заболеваниями, которые не дают железу правильно усвоиться в организме. К ним относятся инфекционные, воспалительные заболевания, перенесенные болезни печени, прежде всего гепатит, послеоперационные состояния и несбалансированное питание, лишенное железа и других необходимых микроэлементов.

 

Наиболее опасна анемия для  растущего детского организма, поскольку  приводит к быстрой утомляемости, плохому сну, отсутствию аппетита, задержке роста и умственного развития. Кроме того, дети становятся более восприимчивы к инфекциям и простудным заболеваниям, а у школьников снижается успеваемость.

Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

-ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

-ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

-водородные связи;

-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Треонин – это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L)