Белки и аминокислоты

Реферат: "Белки и аминокислоты"

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул  в живой клетке во много раз  больше, чем всех других 
(кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия 
Escherichia сой' (см. дополнительный очерк «Объект исследования — прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок  был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо 
Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный  с четырьмя заместителями. Один из них  — атом водорода, второй — карбоксильная  группа 
—СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль. 
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R- группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а- атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются  также аминокислоты, в которых  NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые  могут заряжаться положительно (они  объединяются в третий класс) или  отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация  карбоксильной группы даёт анион  — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — 
«левая».

Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается  в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы  в клетках самого организма, а  другие — должны поступать в готовом  виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского  названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ 
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третичной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили  в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики  Джон Ко-удери Кендрю 
(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании  третичной структуры белка наконец-то проявляют активность 
R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме  белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число  основных аминокислот — восемь —  содержат неполярные R-группы. 
Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью 
«Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным  взаимодействиям вся полипептидная  цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

В молекуле белка  действуют и другие силы. Часть  боковых цепей основных аминокислот  заряжена отрицательно, а часть —  положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие 
«бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые  цепи. Между ними могут возникать  водородные связи, тоже играющие немалую  роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя  аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют  расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие  связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ  ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка  может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную  пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы 
«прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок  состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации  белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура  есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний  день белков её не имеют.

 
ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с  детства знаем, что при варке  яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. 
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). 
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

 
ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти  ничего не происходит случайно. Если белок  принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с  «правильной» пространственной структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё тех  же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка  в пространстве. R-группы могут связывать  другие органические и неорганические молекулы, принимать участие в  химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.

Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы  сосредоточить в определённых точках пространства необходимый для выполнения той или иной функции набор  боковых цепей. 
Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.

 
В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который  позволяет им работать гораздо эффективнее  других катализаторов, ускоряя реакции  в миллиарды раз.

Предположим, что  несколько приятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказались в одном месте  в назначенное время.

Чтобы встреча  состоялась, понадобилось подтолкнуть  друзей к контакту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе  молекулы реагентов связываются  с ферментом и оказываются  в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые  должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что 
R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).