Белки и Ферменты

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде

(pH 1 – 2);трипсин – протеолитический фермент , выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде

(pH 5 – 6).

Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Классификация и номенклатура ферментов:

По рекомендации Международного биохимического союза ферменты разделяют на 6 классов:

1. оксидоредуктазы: включает в себя ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению.
2. трансферазы: объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.
3. гидролазы: принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений.
4. лиазы: отщепляющие от субстрата ту или иную группу с образованием двойной связи или, наоборот присоединяющие группы к двойным связям. Имеют 5 подклассов.
5. изомеразы: катализирующие реакции изомеризации, разделяют на 5 подклассов, в зависимости от типа катализируемой реакции.
6. лигазы (синтетазы): ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты.

Практическое значение ферментов:

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоваренная, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса. С начала 20 века по предложению японского ученого Такамине в спиртовой и других отраслях промышленности началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания, с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллической глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитические препараты ферментов из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологического процесса. Препараты протеолитических ферментов, получаемых из микроорганизмов, применяются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья, а в сыродельной промышленности для замены дефицитного сычужного фермента (ренина). Препараты микробных пектологических ферментов широко используют при производстве соков (выход сока повышается на 10 – 20%).