LOGO
Білки мембрани еритроцитів
Виконала:
Студентка групи БЛБ-44
Брезвин Наталія
Мембрана еритроцита
Мембрана еритроцита складається з білків, ліпопротеїнів і глікопротеїнів і, можливо, чисто ліпідних ділянок.
Товщина її складає близько 10 нм, вона приблизно в мільйон разів більш проникна для аніонів, ніж для катіонів.
Мембрана еритроцита є вибірково проникною. Через неї проходять гази, вода, іони Н+, аніони ОН-, Сl-, НСО3-; вона малопроникна для глюкози, сечовини, іонів К+ і Na+. Через неї майже не проходить більшість катіонів, і вона абсолютно не пропускає білків.
Класифікація
- Вперше запропонована Файрбанксом та Стеком в 1971 році
- Для опису автори використовували результати, отримані при фракціонуванні білків електрофорезом в поліакриламідному гелі за молекулярними масами Перша класифікація включала 10 мембранних білків еритроцитів
- Вподальшому уточнена і доповнена, завдяки використанню двовимірного електрофорезу
Спектрин
- Становить ~25% маси всіх мембранних білків еритроцитів;
- Представлений у кількості 200 000 копій на клітину
- Відіграє важливу роль у підтримці форми і розміру клітини, визначає міцність, механічну стабільність і деформованість еритроцита
- Зв'язуючись з внутрішньою стороною мембрани, стабілізує фосфоліпідний бішар і обмежує латеральну рухливість інтегральних білків
- Маючи зв'язуючі регіони для транспортних АТФаз, бере участь у формуванні активних центрів цих ферментів і здатний за певних умов викликати їх конформаційні перебудови, за рахунок чого може модулювати процеси активного переносу катіонів через плазматичну мембрану
Анкірин
- Від грец. ankyra - заякорювати
- Інша група дослідників назвала його синдеїном , від грец. syndeo ― зв'язуватися разом.
- Мг = 200 кДа
- Складається з 2-ох доменів: нейтрального і фосфорильованого
Білок смуги 3 ― аніонтранспортний
білок
- глікопротеїд, Мг=90 кДа
- Тетрамер цього білка зв’язаний з анкірином, котрий взаємодіє зі спектрином
- N-термінальний домен має сайти зв’язування для дезоксигемоглобіну і ряду ферментів гліколізу (гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогенаи і альдолази)
- С-термінальний домен зв’язує карбоангідразу ІІ
Білок смуги 4.1
- На електрофореграмі розділяється на 2 смуги: 4.1а (Мг=80 кДа) і 4.1b (Мг=78 кДа)
- Складається з 4 доменів:
- Основний N-кінцевий гідрофобний (Мг=30 кДа)
- Гідрофільний (Мг=16 кДа)
- Центральний (Мг=10 кДа)
- Карбокситермінальний
(Мг=22 кДа)
Text
Text
Будова спектрину (А), навколомембранного
білкового комплексу (Б) і цитоскелету
еритроцитів (В).
- Кожен димер спектрину складається з двох антипаралельних, нековалентнозв’язанних між собою α-і β-поліпептидних ланцюгів (А).
- Білок смуги 4.1 утворює зі спетрином і актином "вузловий комплекс", який за допомогою білка смуги 4.1 зв'язується з цитоплазматичних доменом глікофорину. Анкірин з'єднує спектрин з основним інтегральним білком плазматичної мембрани - білком смуги 3
(Б).
- На цитоплазматичній поверхні мембрани еритроцита формується гнучка ниткоподібна структура, що складається з білків і забезпечує пластичність еритроцита при проходженні через дрібні капіляри (В).
Білок смуги 4.2 - Палідин
- Олігомер, Мг=72 кДа
- Присутній у димерній і тримерній формах
- З’єднується з цитоплазматичним доменом білка смуги 3, анкірином, спектрином і білком смуги 4.1.
Білок смуги 4.9
- Виділений у вигляді тримера з Мг=145 кДа
- Стабілізує взаємодії спектрина з актином і впливає на ступінь його полімеризації
- Співвідношення до кількості спектрину - 1:1
- Взаємодіє з актиновими нитками, знижуючи швидкість полімеризації актину
Білок смуги 5 - Актин
- Мг=43 кДа
- Практично по всій довжині має сайти зв’язування для спектрину
- Кожен актиновий олігомер може зв’язувати ~ 6 спектринових тетрамерів
- Кожна молекула актину може зв’язувати до 4 інших молекул актину
- Сполуки, які інгібують полімеризацію актину, підвищують гнучкість еритроцитарної мембрани
- Становить ~1% мембранних білків еритроцитів
- Гетеродимер, складається з двох α-спіралеподібних субодиниць (Мг=29 кДа і Мг=27 кДа)
- Відношення субодиниць 3:1
- 2 молекули еритроцитарного міозину зв’язують 15 мономерів актину
- Стабілізує мембранозв’язуючі форми актину
- Здатний пригнічувати асоціацію спектрину і актину
Білок смуги 7 - Тропоміозин
Міозин
- Гексамер, утворений двома важкими ланцюгами Мг=200 кДа і двома легкими, Мг=25 кДа і Мг=19,5 кДа.
- Вперше ідентифіковани в структурі мембранного цитоскелету Фовлером і співавт. В 1985 р.
- Володіє АТФ-азною активністю
Глікофорини
- Гетерогенна група сіалоглікопротеїнів еритроцитарної мембрани
- Містять основну частину вуглеводів еритроцитарної мембрани
- Становлять ~2% білків мембрани еритроцита
- Є маркерами клітинної диференціації
- Трансмембранна орієнтація дає їм змогу бути посередниками у процесах передачі сигналів з поверхні клітини, взаємодіючи з білками цитоскелету
Аквапорин 1
- Приймає участь у транспорті вуглекислого газу через мембрану еритроцитів
- Через аквапорин переноситься ~60% СО2
LOGO
Дякую за увагу!