Химия белков. Классификация белков. Биологические функции белков

КАРАГАНДИНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ  МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ 
КАФЕДРА БИОХИМИИ

 

СРС

На тему: “Химия белков. Классификация белков. Биологические функции белков. Изменения белкового состава при онтогенезе и болезнях”.

Подготовил: ст.251 гр.ОМФ 

Серикжанов Мансур

Проверила: Димитчук Л.А.

СОДЕРЖАНИЕ: 

 

• Химия белков
• Структура белков
• Классификация белов: протеины, протеиды
• Биологические функции белков
• Нарушения белкового обмена

БЕЛКИ – КЛАСС БИОЛОГИЧЕСКИХ ПОЛИМЕРОВ, ПРИСУТСТВУЮЩИХ В КАЖДОМ ЖИВОМ ОРГАНИЗМЕ. С УЧАСТИЕМ БЕЛКОВ ПРОХОДЯТ ОСНОВНЫЕ ПРОЦЕССЫ, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЕ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТЬ ОРГАНИЗМА: ДЫХАНИЕ, ПИЩЕВАРЕНИЕ, МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ, ПЕРЕДАЧА НЕРВНЫХ ИМПУЛЬСОВ.

БЕЛКИ ЯВЛЯЮТСЯ ПОЛИМЕРАМИ, А АМИНОКИСЛОТЫ — ИХ МОНОМЕРНЫЕ  ЗВЕНЬЯ. 
АМИНОКИСЛОТЫ – ЭТО ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ, СОДЕРЖАЩИЕ В СВОЕМ СОСТАВЕ (В СООТВЕТСТВИИ С НАЗВАНИЕМ) АМИНОГРУППУ NH2 И ОРГАНИЧЕСКУЮ КИСЛОТНУЮ, Т.Е. КАРБОКСИЛЬНУЮ, ГРУППУ СООН.

В ОРГАНИЗМАХ ЖИВЫХ  СУЩЕСТВ СОДЕРЖИТСЯ БОЛЕЕ 100 РАЗЛИЧНЫХ  АМИНОКИСЛОТ, ОДНАКО, В СТРОИТЕЛЬСТВЕ  БЕЛКОВ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ НЕ ВСЕ, А  ТОЛЬКО 20, ТАК НАЗЫВАЕМЫХ «ФУНДАМЕНТАЛЬНЫХ».  
ВСЕ СТРУКТУРНЫЕ ФОРМУЛЫ РАСПОЛОЖЕНЫ В ТАБЛИЦЕ ТАКИМ ОБРАЗОМ, ЧТОБЫ ОСНОВНОЙ ФРАГМЕНТ АМИНОКИСЛОТЫ НАХОДИЛСЯ СПРАВА. 

 
 
 
 
БЕЛКОВАЯ МОЛЕКУЛА ОБРАЗУЕТСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОГО СОЕДИНЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ, ПРИ ЭТОМ КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА ОДНОЙ КИСЛОТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВУЕТ С АМИНОГРУППОЙ СОСЕДНЕЙ МОЛЕКУЛЫ, В РЕЗУЛЬТАТЕ ОБРАЗУЕТСЯ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ –CO–NH– И ВЫДЕЛЯЕТСЯ МОЛЕКУЛА ВОДЫ. 
 
 
 
 
 
 

• Рис.1. ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ при образовании белковой  молекулы 

БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ СОДЕРЖАТ  ОТ 50 ДО 1500 АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ. ИНДИВИДУАЛЬНОСТЬ БЕЛКА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ  НАБОРОМ АМИНОКИСЛОТ, ИЗ КОТОРЫХ  СОСТАВЛЕНА ПОЛИМЕРНАЯ ЦЕПЬ И, ЧТО НЕ МЕНЕЕ ВАЖНО, ПОРЯДКОМ  ИХ ЧЕРЕДОВАНИЯ ВДОЛЬ ЦЕПИ. НАПРИМЕР, МОЛЕКУЛА ИНСУЛИНА СОСТОИТ ИЗ 51 АМИНОКИСЛОТНОГО ОСТАТКА.

Рис. 2. МОЛЕКУЛА ИНСУЛИНА

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

 

• Состав белковой молекулы, представленный в виде чередующихся остатков аминокислот, называют первичной структурой белка.
• Между присутствующими в полимерной цепи имино- группами HN и карбонильными группами CO возникают водородные связи, в результате молекула белка приобретает определенную пространственную форму, называемую вторичной структурой.

• ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида.

В РЕЗУЛЬТАТЕ СТЯГИВАЮЩЕГО  ДЕЙСТВИЯ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ МОЛЕКУЛА  ПРИОБРЕТАЕТ ФОРМУ СПИРАЛИ –  ТАК НАЗЫВАЕМАЯ Α-СПИРАЛЬ, ЕЕ ИЗОБРАЖАЮТ В ВИДЕ ИЗОГНУТОЙ СПИРАЛЕВИДНОЙ ЛЕНТЫ, ПРОХОДЯЩЕЙ ЧЕРЕЗ АТОМЫ, ОБРАЗУЮЩИЕ ПОЛИМЕРНУЮ ЦЕПЬ  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА В ФОРМЕ A-СПИРАЛИ. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ

• РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении.Б – структура в виде объемной модели.В – третичная структура молекулы.Г – сочетание вариантов А и В.Д – упрощенное изображение третичной структуры.Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА, ФОРМИРУЮЩАЯ ПОЛЯРНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ И ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ→ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

 

• ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА 

 

ФИБРИЛЛЯРНАЯ СТРУКТУРА  – БЕЛОК ФИБРОИН. ОН СОДЕРЖИТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО ОСТАТКОВ ГЛИЦИНА, АЛАНИНА И СЕРИНА, ОСТАТКИ ЦИСТЕИНА

НЕКОТОРЫЕ БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ, СОХРАНЯЯ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ, СПОСОБНЫ  ОБЪЕДИНЯТЬСЯ В КРУПНЫЕ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ  АГРЕГАТЫ, ПРИ ЭТОМ ИХ УДЕРЖИВАЮТ  ВМЕСТЕ ПОЛЯРНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, А ТАКЖЕ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ. ТАКИЕ  ОБРАЗОВАНИЯ НАЗЫВАЮТ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА. НАПРИМЕР, БЕЛОК ФЕРРИТИН, ОБРАЗУЕТ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ ИЗ ЧЕТЫРЕХ ПАРАЛЛЕЛЬНО УЛОЖЕННЫХ Α-СПИРАЛЕЙ. ПРИ ОБЪЕДИНЕНИИ МОЛЕКУЛ В ЕДИНЫЙ АНСАМБЛЬ ОБРАЗУЕТСЯ ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА, В КОТОРУЮ МОЖЕТ ВХОДИТЬ ДО 24 МОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА.

• ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

 

• В   природе   существует   примерно   1010-1012   различных  белков, обеспечивающих  жизнедеятельность  организмов  всех  степеней  сложности  от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам  организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и  другие  биологические активные вещества. Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных  данных о структуре большинства белков  еще нет рациональной химической классификации белков.

ПО ФИЗИКО- ХИМИЧЕСКИМ  СВОЙСТВАМ: 
-ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ  
-ГИДРОФИЛЬНЫЕ(РАСТВОРИМЫЕ) И ГИДРОФОБНЫЕ (НЕРАСТВОРИМЫЕ)  
ПО ИСТОЧНИКУ ПОЛУЧЕНИЯ: 
-ЖИВОТНЫЕ 
-РАСТИТЕЛЬНЫЕ 
-БАКТЕРИАЛЬНЫЕ 
ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ: 
-БЕЛКИ- ФЕРМЕНТЫ 
-БЕЛКИ- ГОРМОНЫ 
-СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ 
-СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ 
-АНТИТЕЛА И ДР. 

БЕЛКИ

 

• Протеины- простые белки, полимеры только аминокислот.

 

• Протеиды- сложные белки, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

ПРОТЕИНЫ

 

• Гистоны. Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК.
• Протамины. Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

•  ГЛЮТЕЛИНЫ. РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ, СОДЕРЖАЩИЕСЯ В КЛЕЙКОВИНЕ СЕМЯН ЗЛАКОВЫХ И НЕКОТОРЫХ ДРУГИХ, В ЗЕЛЕНЫХ ЧАСТЯХ РАСТЕНИЙ. НЕРАСТВОРИМЫЕ В ВОДЕ, РАСТВОРАХ СОЛЕЙ И ЭТАНОЛА, НО ХОРОШО РАСТВОРИМЫ В СЛАБЫХ РАСТВОРАХ ЩЕЛОЧЕЙ. СОДЕРЖАТ ВСЕ НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ, ЯВЛЯЮТСЯ ПОЛНОЦЕННЫМИ ПРОДУКТАМИ ПИТАНИЯ.  
  ПРОЛАМИНЫ. РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ. СОДЕРЖАТСЯ В КЛЕЙКОВИНЕ ЗЛАКОВЫХ РАСТЕНИЙ. РАСТВОРИМЫ ТОЛЬКО В 70%-М СПИРТЕ (ЭТО ОБЪЯСНЯЕТСЯ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ ПРОЛИНА И НЕПОЛЯРНЫХ АМИНОКИСЛОТ).

ПРОТЕИДЫ

 

• Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида.
• Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд. Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух и двух и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов.

• Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран
• Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.
• Липопротеиды. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеидов - транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ  БЕЛКОВ

-КАТАЛИТИЧЕСКАЯ (ФЕРМЕНТАТИВНАЯ)  ФУНКЦИЯ. МНОГОЧИСЛЕННЫЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ В ЖИВЫХ ОРГАНИЗМАХ ПРОТЕКАЮТ В МЯГКИХ УСЛОВИЯХ ПРИ ТЕМПЕРАТУРАХ, БЛИЗКИХ К 40 ГРАДУСАМ С, И ЗНАЧЕНИЯХ РН БЛИЗКИХ К НЕЙТРАЛЬНЫМ. В ЭТИХ УСЛОВИЯХ СКОРОСТИ ПРОТЕКАНИЯ БОЛЬШИНСТВА РЕАКЦИЙ НИЧТОЖНО МАЛЫ, ПОЭТОМУ ДЛЯ ИХ ПРИЕМЛЕМОГО ОСУЩЕСТВЛЕНИЯ НЕОБХОДИМЫ СПЕЦИАЛЬНЫЕ БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ - ФЕРМЕНТЫ. ДАЖЕ ТАКАЯ ПРОСТАЯ РЕАКЦИЯ, КАК ДЕГИДРАТАЦИЯ УГОЛЬНОЙ КИСЛОТЫ: 
КАТАЛИЗИРУЕТСЯ ФЕРМЕНТОМ КАРБОАНГИДРАЗОЙ.  
-ТРАНСПОРТНАЯ ФУНКЦИЯ. ВНУТРЬ КЛЕТКИ ДОЛЖНЫ ПОСТУПАТЬ МНОГОЧИСЛЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЕ ЕЕ СТРОИТЕЛЬНЫМ МАТЕРИАЛОМ И ЭНЕРГИЕЙ. В ТО ЖЕ ВРЕМЯ ВСЕ БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ ПОСТРОЕНЫ ПО ЕДИНОМУ ПРИНЦИПУ — ДВОЙНОЙ СЛОЙ ЛИПИДОВ, В КОТОРЫЙ ПОГРУЖЕНЫ РАЗЛИЧНЫЕ БЕЛКИ, ПРИЧЕМ ГИДРОФИЛЬНЫЕ УЧАСТКИ МАКРОМОЛЕКУЛ СОСРЕДОТОЧЕНЫ НА ПОВЕРХНОСТИ МЕМБРАН, А ГИДРОФОБНЫЕ “ХВОСТЫ” — В ТОЛЩЕ МЕМБРАНЫ.  
-РЕЦЕПТОРНАЯ ФУНКЦИЯ.  
БОЛЬШОЕ ЗНАЧЕНИЕ, В ОСОБЕННОСТИ ДЛЯ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ МНОГОКЛЕТОЧНЫХ ОРГАНИЗМОВ, ИМЕЮТ БЕЛКИ-РЕЦЕПТОРЫ, ВМОНТИРОВАННЫЕ В ПЛАЗМАТИЧЕСКУЮ МЕМБРАНУ КЛЕТОК И СЛУЖАЩИЕ ДЛЯ ВОСПРИЯТИЯ И ПРЕОБРАЗОВАНИЯ РАЗЛИЧНЫХ СИГНАЛОВ, ПОСТУПАЮЩИХ В КЛЕТКУ, КАК ОТ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ, ТАК И ОТ ДРУГИХ КЛЕТОК

-ЗАЩИТНАЯ ФУНКЦИЯ. ИММУННАЯ СИСТЕМА ОБЛАДАЕТ СПОСОБНОСТЬЮ ОТВЕЧАТЬ НА ПОЯВЛЕНИЕ ЧУЖЕРОДНЫХ ЧАСТИЦ ВЫРАБОТКОЙ ОГРОМНОГО ЧИСЛА ЛИМФОЦИТОВ, СПОСОБНЫХ СПЕЦИФИЧЕСКИ ПОВРЕЖДАТЬ ИМЕННО ЭТИ ЧАСТИЦЫ, КОТОРЫМИ МОГУТ БЫТЬ ЧУЖЕРОДНЫЕ КЛЕТКИ, НАПРИМЕР ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ, РАКОВЫЕ КЛЕТКИ, НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЧАСТИЦЫ, ТАКИЕ КАК ВИРУСЫ, МАКРОМОЛЕКУЛЫ, ВКЛЮЧАЯ ЧУЖЕРОДНЫЕ БЕЛКИ.  
-СТРУКТУРНАЯ ФУНКЦИЯ. НАРЯДУ С БЕЛКАМИ, ВЫПОЛНЯЮЩИМИ ТОНКИЕ ВЫСОКОСПЕЦИАЛИЗИРОВАННЫЕ ФУНКЦИИ, СУЩЕСТВУЮТ БЕЛКИ, ИМЕЮЩИЕ В ОСНОВНОМ СТРУКТУРНОЕ ЗНАЧЕНИЕ. ОНИ ОБЕСПЕЧИВАЮТ МЕХАНИЧЕСКУЮ ПРОЧНОСТЬ И ДРУГИЕ МЕХАНИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ОТДЕЛЬНЫХ ТКАНЕЙ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ. В ПЕРВУЮ ОЧЕРЕДЬ ЭТО КОЛЛАГЕН - ОСНОВНОЙ БЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ ВНЕКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ. 
-ДВИГАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ. МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ ЯВЛЯЕТСЯ ПРОЦЕССОМ, В ХОДЕ КОТОРОГО ПРОИСХОДИТ ПРЕВРАЩЕНИЕ ХИМИЧЕСКОЙ ЭНЕРГИИ, ЗАПАСЕННОЙ В ВИДЕ МАКРОЭРГИЧЕСКИХ ПИРОФОСФАТНЫХ СВЯЗЕЙ В МОЛЕКУЛАХ АТФ, В МЕХАНИЧЕСКУЮ РАБОТУ.

-АНТИБИОТИКИ. БОЛЬШУЮ И ЧРЕЗВЫЧАЙНО ВАЖНУЮ В ПРАКТИЧЕСКОМ ОТНОШЕНИИ ГРУППУ ПРИРОДНЫХ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ СОСТАВЛЯЮТ АНТИБИОТИКИ - ВЕЩЕСТВА МИКРОБНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ, ВЫДЕЛЯЕМЫЕ СПЕЦИАЛЬНЫМИ ВИДАМИ МИКРООРГАНИЗМОВ И ПОДАВЛЯЮЩИЕ РОСТ ДРУГИХ, КОНКУРИРУЮЩИХ МИКРООРГАНИЗМОВ.  
ПЕРВЫМИ В ПРАКТИКУ БЫЛИ ВВЕДЕНЫ АНТИБИОТИКИ ГРУППЫ ПЕНИЦИЛЛИНА. ПРИМЕРАМИ ИХ МОГУТ СЛУЖИТЬ БЕНЗИЛПЕНИЦИЛЛИН И АМПИЦИЛЛИН: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

-ТОКСИНЫ. РЯД ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ В КАЧЕСТВЕ ЗАЩИТЫ ОТ ПОТЕНЦИАЛЬНЫХ ВРАГОВ ВЫРАБАТЫВАЮТ СИЛЬНО ЯДОВИТЫЕ ВЕЩЕСТВА - ТОКСИНЫ. МНОГИЕ ИЗ НИХ ЯВЛЯЮТСЯ БЕЛКАМИ, ОДНАКО, ВСТРЕЧАЮТСЯ СРЕДИ НИХ И СЛОЖНЫЕ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ МОЛЕКУЛЫ. В КАЧЕСТВЕ ПРИМЕРА ТАКОГО ВЕЩЕСТВА МОЖНО ПРИВЕСТИ ЯДОВИТОЕ НАЧАЛО БЛЕДНОЙ ПОГАНКИ  -АМАНИТИН: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

НАРУШЕНИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

 

• Поскольку белки занимают центральное положение в осуществлении процессов жизнедеятельности организма, то и нарушения белкового обмена в различных вариантах являются компонентами патогенеза всех без исключения патологических процессов.
• Нарушения белкового обмена возможны на всех этапах, начиная с всасывания и кончая выведением из организма конечных продуктов обмена. В такой последовательности эти нарушения будут рассмотрены ниже. 
   
  

 
 
1. НАРУШЕНИЯ ВСАСЫВАНИЯ И СИНТЕЗА БЕЛКОВ; 
2. НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ  
-НАРУШЕНИЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ  
-НАРУШЕНИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ  
-НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА; 
3. НАРУШЕНИЯ КОНЕЧНЫХ ЭТАПОВ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА  
-НАРУШЕНИЯ ОБРАЗОВАНИЯ И ВЫДЕЛЕНИЯ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ; 
4. НАРУШЕНИЯ БЕЛКОВОГО СОСТАВА КРОВИ.