Клеткадағы белок синтезі және оны реттеу

Жоспар:  
І. Кіріспе................................................................................................................3  
ІІ. Негізгі бөлім..................................................................................................4-29  
2.1 Белоктар тұралы жалпы түсінік.................................................................4-8  
2.2 Белок конформациясы................................................................................9-17  
3. Клеткадағы белок синтезі және оны реттеу..............................................18-22  
3.1 ДНҚ репликациясы...................................................................................23-25  
3.2 РНҚ құрылысы ..........................................................................................26-27  
ІІІ. Қорытынды.................................................................................................28-29  
IV. Әдеби шолу...................................................................................................30

Кіріспе.

Организм клеткасының  химиялық құрамы аса бай және алуан түрлі. Онда көптеген реакцияларға қатысатын және метаболизм түзетін әр түрлі заттар бар. Мұндай алмасу нәтижесінде заттар үздіксіз өзгеріп, ыдырайды және осының арқасында жаңа заттар түзіледі. Алмасу реакциялары белгілі бір қатаң тәртіппен өтеді және әр түрлі ферменттердің әсерімен реттеліп отырады. Тірі клеткада болатын ерекше жағдайлардың арқасында реакциялар жоғары жылдамдықпен өтеді. Клетканың немесе протопластың химиялық құрамына талдау жасағанда, біріншіден, ондағы заттардың аса көптігі мен алуан түрлілігіне, екіншіден, талдау барысында тірі клеткаға тән емес заттардың пайда болуына байланысты көптеген қиындықтар туады.[3]  
Академик В.И.Вернадский жер қыртысындағы элементтердің барлығы да (тіпті сирек кездесетін элементтер де) клеткада белгілі бір мөлшерде кездеседі деп санайды. Алайда тірі заттың құрамына бар болғаны 22—27 элемент кіреді. Кез келген организмнің тірі затының элементтік құрамы мынадай: С, О, Н, N. Р, S, Na, К, Мg, Са, С1, Мn, Ғе, Со, Сu, Zn, В, Аl, V, Мо, I, Si, Ni, Сг, Sе, Sn, Аs. Көрсетілген элементтердің 16-сы барлық организмдерде кездеседі.[3]  
Тірі клетка затының құрамын дәлелдеу әлдеқайда қиын. Ішекте тіршілік ететін бактерия Escherihia coli осы мәселені зерттеуде ыңғайлы материал болып табылады. Оның құрамында мынадай заттар табылған: су — 70%, бейорганикалық иондар — 1%, көмірсулар — 3%, амин қышқылдары — 0,4%, нуклеотидтср — 0,4 %, липидтер — 2 %, белоктар — 15%, ДНҚ — 1 %, РНҚ -6%. Барлық басқа организмдердің тірі затының құрамы да осы сияқты деген пікір бар. Тірі заттың құрамына кіретін молекулаларды биомолекула деп атайды, демек олардың ерекше құрылымы және өзара әрекеттесуі тіршілік негізінде жататын процестерді қамтиды. Бұл заттардың молекулаларының құрылымы, физикалық-химиялық қасиеттері және олардың тірі клеткадағы атқаратын физиологиялық ролі жөнінде қысқаша мәліметтерге тоқталайық. Осының ішінде белоктар және оның синтезделуіне тоқтап өтсек. [3]

2.2 Белок конформациясы.

Белок молекуласының  конформациясы амин қышқылының бірізділігімен анықталады. Полипептидтік тізбекте көптеген байланыстардың төңірегінде айналым болуы мүмкін, сондықтан белоктың кез келген молекуласы өте көп, әртүрлі пішін немесе конформация түзетін қабілеті бар. Бірақ биологиялық жағдайда полипептидтік тізбектердің көпшілігі осы конформациялардың бір түрінде ғана кездеседі.[1]  
Бұл амин қышқылдарының бүйірлік топтарының өзара және сумен өте осал ковалентті емес арақатынасына байланысты. Белгілі бір конформация әдеттен тыс тұрақты бола алады, ал оның қандай болатыны - амин қышқылдарының полипептидтік тізбекте орналасуына байланысты. Көптеген белоктардың полипептидтік тізбектері өз бетімен түзілу конформацияға түйінделеді. Мысалы белокты жазу, немесе денатурациялау (лат. «denaturare» - табиғи қасиетін жою) арқылы алғашқы конформациясын жоғалтқан икемді полипептидтік тізбекке айналдыруға болады. Бірақ, мейлінше жұмсақ денатурациялау әсері әдетте қайтымды, жазылған полипептидтік тізбек табиғи конформациясына өзі түйінделді. Оның мұндай қылығы белок молекуласының конформациясын анықтайтын ақпараттың бәрі амин қышқыл бірізділігінде екендігінің айғағы. Полипептидтік тізбектің түйінделуін басқаратын маңызды факторлардың бірі - полярлық және полярлық емес бүйірлік топтардың орналасу тәртібі болып табылады.[1]  
Белок синтезінің барысында олар дың көпсанды гидрофобты (гр. "һуdог" -су, "рһоЬоs" - қорқу) бүйірлік топтары белок глобуласының ішіне жиылуға тырысады, себебі судан құтылуына мүмкіндік туады. Сол кезде барлық полярлық топтар белок молекуласының үстіне жиылады, онда бұл түзілімдер сумен және басқа полярлық топтармен арақатынас жасай алады. Пептидтік топтар өздеріде жеткілікті полярлы, сондықтан сутектік байланысты бір-бірімен және полярлық бүйірлік топтармен құруға тырысады. Осындай жолмен белок глобуласының ішіндегі, түгелге жуық полярлық топтардың жұптасуы жүреді. Сөйтіп, сутектік байланыстар белок молекуласының түйінінде бір полипептидтік тізбектегі әртүрлі бөлшектерінің арақатынасында басты роль атқарады. Сонымен қатар, олар белок молекуласының үстіндегі арақатынастарда да маңызды орын алады. Цитоплазмадан тыс белоктар (секреторлык белоктар немесе клетка үстіндегі белоктар), бір полипептидтік тізбектің әртүрлі бөлшектерінің арасында косымша коваленттік байланыстар түзеді. Мысалы, цистеиннің екі SH-топтарының арасындағы дисульфидтік байланыстар ( SS-көпіршелер деп те аталады), түйінделген полипептидтік тізбектің көршілес келетін бөлшектерінің арасында жүреді, олар клеткадан тыс белоктардың кеңістіктегі құрылымын тұрақтандырады; дұрыс түйінделу үшін дисульфидтік байланыстың қажеті жоқ.  
Амин қышқылдарының барлық жеке арақатынасының нәтижесі, көптеген белок молекулалары өздеріне тән конформацияға спонтанды түрде келе береді: әдетте қомақты глобулалық, бірақ ішінара фибриллярлық созылған пішінде де болады. Глобуланың ортасы бүйірлік гидрофобтық топтармен тығыз қапталған, кристалдың ішіндегідей, ал полярлық бүйірлік топтар күрделі және тұрақсыз сыртқы қабатты құрайды. Белоктың кіші молекулалармен және басқада молекулалардың үстіңгі қабаттарымен байланысу ерекшелігі әртүрлі адамдардың осы күрделі беткі қабатта орналасуына және химиялық қасиеттеріне байланысты. Химиялық тұрғыдан белоктар - белгілі молекулалардың ішіндегі ең күрделілері.  
Тізбектің бір-біріне ұқсас жиылу тәсілі әртүрлі белоктарда үнемі қайталанып отырады. Полипептидтік тізбектердің амин қышқылдарының бірізділігінде олардың түйінделуіне қажетті ақпарат болса да, ол ақпараттың қалай оқылатыны әлі белгісіз, сондықтан белоктың кеңістіктегі болашақ құрылымын бірізділік бойынша дәл болжайтын мүмкіндік жоқ. Сондықтан, белоктың табиғи конформациясын белок кристалдарын анықтайтын өте күрделі рентгенқүрылымдық талдау әдісінің көмегімен ғана табады. Бұл әдісті қолдану арқылы осы күнге дейін 200-ден артық белок талданған. Лизоцим белогының мысалында көлемді немесе қаңқалық үлгісі арқылы белоктың толық құрылымын көруге болады.  
Әртүрлі белоктардың кеңістіктегі құрылымын салыстыра отырып, әрбір белоктың конформациясы бірегей болғанмен де макромомолекуланың жеке бөлшектерінде тізбектің орам түрлері үнемі қайталанып отыратындығы анықталды. Әсіресе, жиылудың (орамның) екі жолы жиі кездеседі, себебі олар пептидтік топтардың өздерінің арасындағы сутектік байланыстардың дұрыс ұйымдасуынан болады, ал оған бүйірлік тізбектердің арақатынасының бірегейлігінің қатынасы жоқ. Осы екі тәсіл де 1951 ж. үлгінің көмегімен жібек және шашқа жасалған рентгенқүрылымдық талдау нәтижесіне негізделіп, дұрыс болжанған болатын.[1]  
Қазір бұл кезендік кұрылымдарды b-қатпарлы қабат және а-шиыршық деп атайды. В-катпарлы конформацияда жібек фибрионының а-кератинде тері және оның туындыларының (шаш, тырнақ және қауырсындар) белогында кездеседі. b-қатпарлы қабаты құрылымы көптеген глобулалық белоктардың өзегінің басым бөлігін құрайды. b-қабат полипептидтік тізбектің b-құрылымдық b-бөлшектері деп аталатын екі, не одан да көбірігінен құралады.  
Белоктардың кәдімгі полимерден өзгешілігі - құрылымы жағынан бір-біріне ұқсас болғанмен де, мүлдем бірдей емес мономерден құралған. Белоктың мономерлері, жоғары айтылғандай, амин қышқылдары. Әрбір амин қышкылының ерекше құрылысы, қасиеті және аты болады.  
Барлық амин қышқылдары үшін ортақ топтастыруға негізгі амин тобы (-NH2) және қышқылды (-СООН) кіреді. Белок полимері түзілу кезінде амин қышқылдары осы ортақ топтастыру арқылы ілініседі. Амин қышқылдарының біреуінің амин тобы мен екіншісінің карбоксилінен су молекуласы бөлініп шығады да, босатылған валенттік есебінен амин қышқылдарының қалдықтары бір-бірімен қосылады. Өзара қосылысқан амин қышқылдарының арасында NH - СО байланысы пайда болады, бұл пептидтік байланыс деп, ал түзілген қосылыс пептид деп аталады. Амин қышқылдарының екеуі қосылғанда дипептид (димер), үшеуі қосылса үшпептид (тример), бірнешеуі, яғни көп қышқыл қосылса - полипептид (полимер) түзіледі.  
Табиғи белоктың өзі полипептид болып саналады, яғни ол бірнеше ондаған немесе жүздеген амин қышқылдары буындарынан құралған тізбек. Белоктарды амин қышқылдарының құрамы, амин қышқылдары буындарының саны және олардың тізбектегі орналасу тәртібі бойынша ажыратады. Егер амин қышқылдарының әрқайсысын әріппен белгілесек 20 әріптен құралған алфавит шығады. Енді сол алфавиттегі әріптерден 100, 200, 300 әріптерді қатар тізіп жазатын сөз тіркесін құрап көрейік. Сондай сөз тіркестерінің әрбіреуі қандай да болса бір белокқа сәйкес келеді. Мұның бір әрпінің орнын алмастырсақ, сөз тіркесінің мағынасы бұзылады, сөйтіп, жаңа сөз тіркесі және оған сәйкес белоктың жаңа изомері пайда болады. Сонда бұлардан алынатын варианттар санының алыптығына оңай көз жеткізуге болады. Шынында да, жануарлар мен өсімдіктер клеткаларында болатын әртүрлі белоктардың саны қисапсыз көп.  
Пептидтік тізбектің құрамына кіретін амин қышқыльның бөлігі, яғни -HN-RCH-СО- (R1, R2, ... Rn бүйірлік тізбектер) амин қышқыл қалдыгы деп аталады.  
Шамалы ұзындықтағы пептидтік тізбектер, құрамында 50-ге дейін амин қышқыл қалдықтары кіретін (молекулалық салмағы 6000 дейін), пептидтер (кейде полипептидтер) деп аталады. Ұзын пептидтік тізбектер немесе бірнеше тізбектен тұратын агрегаттар күрделі құрылымына байланысты ерекше қасиеттерге ие болады; бұлар белоктар болып табылады. Белок молекуласы 50-ден 5000-ға дейін немесе одан да көбірек амин қышқыл қалдықтарынан түзіледі. Бір пептидтік тізбектегі қалдықтардың саны 20-дан 600-ге дейін және одан да көбірек болады. Белок молекуласының құрамына пептидтік тізбектен басқа химиялық құрамы өзгеше, простетиттік топтар деп аталатын компоненттер кіреді. Простетиттік топтың мысалы ретінде гемоглобин молекуласының құрамына кіретін гемді келтіруге болады.  
Полипептидтік тізбектің жиыстырылуында ешқандай кездейсоқтық немесе қалай болса солай орналасушылық жоқ екенін, оның түінделуі әрбір белоктың өзіне тән және өзгермейтін сипатта болатынын зерттеулер көрсетті.[1]  
2.2.1 Генетикалык кодтың шешілуі. (фр."соdе"-нуклеин кышқылдарындағы тұқым қуу ақпаратының «жазылу» жүйесі). ДНҚ-ның генетикалық ролі ашылғаннан кейін генетикалық информацияның тұқым қуатындығы жөнінде концепцияның негізі қалана бастады. ДНҚ-ның құрылымы ондағы негіздердің бір ізділігіне тәуелсіз екені маңызды факт болды. Сөйтіп, полинуклеотидтік тізбектегі негіздер бір ізділігі ДНҚ-ның құрылымына емес, оның белоктағы амин қышқылдарының бір ізділігін кодтауға зор маңызы бар екен. Әрбір белоктың белгілі бір амин қышқылдарының тұрақты санынан тұратыны жөніндегі көзқарас 1950 жылдары инсулиннің құрылымын ашу жөніндегі Сэнгердің жұмыстарының негізінде басталды. Клеткадағы белоктардың катализдік және құрылымдық белсенділіктерінің жиынтығы оның фенотипін анықтайды. Әрине, ДНҚ-да белокты кодтайтын бір ізділіктерден басқа, әдетте белоктың қасиеті бар, реттеуші молекулалармен танытатын ерекше аймақтар болады. Бұл аймақтардың қызметі тікелей олардың бір ізділігіне тәуелді және кодпен қамтылмаған. Организмдегі генетикалық ақпарат осы бір ізділіктердің екі түрінен, белок түрінде көрінетін (экспрессияланатын) гендерден және тікелей реттеуші қызметін атқаратын зоналардан тұрады.[1]  
Молекулалық биологияда жалпы қабылданған көзқарасқа сәйкес, организмнің әрбір клеткасында бірдей хромосомалар жиынтығы болады. Демек, бірдей генетикалық ақпаратты иеленеді. Бірақ осы барлық информация әр клеткада экспрессияланбайды (көрінбейді). Бұл дегеніміз генетикалық материалды генетикалық ақпараттың қоймасы ретінде білу. Әрбір клеткада осы материалдың тек бір бөлшегі ғана экспрессияланады, ал қалған информация үнсіз қала береді.  
ДНҚ тек кана амин қышқылдар бір ізділігін кодтауға қажет. Геннің және белоктың бір ізділігінің арақатынасы генетикалық кодтың көмегімен іске асырылады. Амин кышқылдары бірімен бірін пептидтік байланыстармен жалғанады. Ол байланыстар бір амин қышқылының амин топтарының (NH2 ) екінші топтың карбоксилдік тобымен (СООН) конденсацинялануы нәтижесінде пайда болады.[1]  
2.2.2 ДНҚ-дан - белокка. Ген ДНҚ-дан тұратынын, ал ДНҚ қос тізбекті шиыршық екені белгілі. Егер ДНҚ шын мәнінде генетикалық молекула болса, ол белгілі бір ферменттің құрылымын да белгілеуі тиіс. Уотсон мен Криктің пікірі бойынша ДНҚ-ның нақ осы ролін молекуласындағы нуклеотидтердің жүйелілікпен орналасуымен түсіндіруге болады, мұнда ДНҚ тізбектеріндегі төрт нуклеотид кезектесіп отырады. Бірақ, ферменттер химиялық жағынан белоктардың молекулалары, ал соңғылардың құрылымдық элементтері - амин қышқылдары болып табылатындықтан, ол қышқылдардың белок молекуласында (демек, ферменттердікі де) орналасу реті ДНҚ молекуласындағы нуклеотидтердің орналасуына, дәлірек айтқанда, нуклеотидтердің ДНҚ молекуласының тізбектерінде орналасуына қарай белгіленеді.[1]  
Тұқым қуалау информациясы ДНҚ-да қалай жазылған? Бұл мәселені алғаш рет 1954 жылы көтерген физик Г. Гамов болатын. ДНҚ-ның құрылысы толық анықталғаннан кейін бір жылдан соң, белоктағы амин қышқылдарының орналасу тәртібі ДНҚ-ның бір тізбегіндегі төрт түрлі нуклеотидтердің белгілі тәртіппен тізбектелу жолы арқылы белгіленуі керек деген ой түйді. Г. Гамов клеткада ДНҚ-ның төрт әріпті (нуклеотидті) тілін жиырма әріпті (амин қышқылдары) белок тіліне аударатын "сөздік" болуы керек деп санады.  
Генетикалық кодтың құпиясы неде? ДНҚ-ның тізбегінде төрт түрлі нуклеотидтермен жазылған нақты бір белоктың аты сол белоктың гені болып табылады. Ал енді ДНҚ-дағы нуклеотидтік "әріп" қалай құрылган? Генетиктердің, биохимиктердің, цитологтар мен басқа да мамандардың күш салуы арқасында қазіргі уақытта генетикалық кодтың негізгі белгілері айқын болды.[1]  
Ф. Крик бастаған ғалымдар 50-60 жылдары жүргізген зерттеулерінің нәтижесінде әр амин қышқылына ДНҚ-дағы үш негіз үйлесімі сәйкес келетінін (сол үш нуклеотид амин кышқылының аты болып табылады) ашты. Оны кодон деп атады. Бір объектіні басқа объектілердің жәрдемімен бейнелеуді кибернетикада кодпен жазу деп атайды. Белок құрамына 20 түрлі амин қышқылы кіреді. Сондықтан нуклеотидтік құрылысы бір-біріне ұқсамайтын 64 кодон алуға болады (43 =64). Артық 44 кодонның не керегі бар? Біріншіден, амин қышқылдарының әрқайсысына бірнеше кодон сәйкес келеді, екіншіден, үш кодон ешбір амин кышқылына сәйкес келмейді, олар мәнсіз (нонсенс) кодондар - УАА, УАГ және УГА ДНҚ-дағы АТТ, А ТЦ жөне АЦТ сәйкес. ДНҚ-дағы гендер осындай мәнсіз кодондармен бітеді және соның нәтижесінде кодондармен жазылған белоктың "аты" тиянақты болып шығады. Амин қышқылдарының кодондық белгілері тікелей ДНҚ-да анықталған жоқ. Ол үшін геннің дәл көшірмесі болып табылатын и-РНҚ-ның қызметі пайдаланады. ДНҚ- дағы геннің нуклеотидтік құрамын сәйкес нуклеотидтермен (Г-ның орнына ол урацилді (У) қолданады) өз бойына жазып алған соң и-РНҚ сол хабармен белок жасайтын рибосомаға келеді. Рибосома и-РНҚ тізбегіндегі кодондарға қарап отырып сәйкес амин қышқылдарын бір-бірімен тізіп, жалғастыра береді. 1940-шы жылдарда американдық генетиктер - Дж. Бидл мен Э. Тейтум клеткада әр ферменттің пайда болуын және активтілігі белгілі бір генмен бақыланатынын эксперимент ретінде көрсетті. Олардың теориясы "бір ген - бір фермент" деген дәлелмен сипатталады. Бұл гендерді тануда бір адым ілгері аттау еді, ол кезде гендердің өзі белоктар деп саналған. 1961 жылы Пастер институтының кызметкерлері Ф. Жакоб пен Ж. Моно ДНҚ белоктар жинағын тікелей басқармайды деген ғылыми болжамды ұсынды. Сарапшы ролін РНҚ-ның ерекше молекуласы орындайды, оның структурасы ДНҚ молекуласының қос спиралін жазған кезде пайда болады, бұл жағдайда ДНҚ-ның жазылған тізбегінде РНҚ-нің тізбегі түзіледі, мұнда нуклеотидтердің орналасуы олардың ДНҚ тізбегінде орналасуына сәйкес келеді. Нуклеотидтерді олардың органикалық қосылыстары аттарының бас әріптерімен белгілейік. ДНҚ-ның жазылған спиралінде нуклеотидтердің төменде келтірілген реті бойынша тиісті "жұппен" және нуклеотидтердің қосымша орналасуымен РНҚ тізбегі пайда болуға тиіс, атап айтқанда ДНҚ тізбектеріне РНҚ тізбегі жауап қайтарады.[1]  
Өзі түзіліп болғаннан кейін РНҚ тізбегі ДНҚ тізбегінен ажырайды және клетканың ферменттер жинақталатын жеріне ауысады. Генетикалық ақпарат химиялық тұрғыдан алғанда РНҚ молекуласы үшін ДНҚ мен "хабарласатын" болғандықтан, РНҚ "хатты", яғни белок молекуласын жинақтау жөніндегі ақпаратты и-РНҚ одан әрі жөнелтеді. Әрине, мұндай ұғым, әліде болса ғылыми болжам, экспериментті түрде дәлелдеуді талап еткен еді. Ол дәлелді 1961 жылы американдық биохимик М. Нирнберг эксперимент арқылы дәлелдеді. Ол арнайы тәсілдерді қолданып, бактериялардың (ішек таяқшасының) клеткаларын ыдыратты және белоктарды жинақтауға қабілеті келетін клеткасыз масса алды. Одан кейін Жакоб пен Моно шамалаған и-РНҚ-ны жасанды и-РНҚ-ға алмастыруды, оны соңғы химиктердің тілінде полиуридин қышқылы (қыскартып жазғанда поли-У) деп атады және әдеттегі табиғи и-РНҚ-ға (А, У, С, Г) кажетті нуклеотидтердің төрт типінің орнына тек қана біреуін - уридил қышқылын (У) қалдырды.[1]  
Поли-У РНҚ тізбегі мына күйде түзеді: ...У-У-У-У-У-У... Поли-У-ды клеткасыз массаға еңгізу елеулі нәтиже бере қойған жоқ: әртүрлі 20 амин қышқылдарынан белоктар құрамына бір ғана амин қышқылының - фенилаланиннің молекуласы. Одан тек қана белоктардың макромолекулалары, яғни полифенилаланин түзілді. "Нуклеотидтік үштіктерге" (триплеттерге) сәйкес поли-У-да триплеттер У-У-У тізбегін түзді. Бұлар фенилаланин молекулаларын белоктарға қосу үшін "кодон" болып табылады. Осы зерттеулер өткеннен кейін көп кешікпей Нирнберг фенилаланиннің түзілу үшін и-РНҚ-ны ауыстыруға тиісті тағы бір клеткалы РНҚ қажет екенін хабарлады. Әрбір амин қышқылы үшін клеткада осындай траиспорттық РНҚ-ның "тРНҚ" ерекше түрі болуға тиіс.[1]  
Генетикалық кодтың ашылуы және белоктың организмнен тыс синтезі ғылымдағы тірі табиғаттың бірлігі жөніндегі мәселені мүлде жаңаша қойды. Бұл жаңалық белокты қолдан синтездеу әдісін меңгеру және бұл арқылы тірі материяның мәнін неғұрлым терең танып білу жолындағы маңызды қадам болып табылады.[1]  
Белоктың құрылымы жөніндегі ДНҚ-дағы ақнараттың сырын ашу. Клеткадағы құрғақ массасының жартысынан көбінің үлесі белоктарға тиеді және клетканың құрылымын, қызметін, өсуін және дифференциациясын қолдау процестеріне осы белок синтезінің зор әсері тиеді. Белок синтезінің басы ДНҚ-ның көшірмесін информациялық РНҚ (и-РНҚ) арқылы алудан басталады дегенмен, оған қосымша дайындайтын бір қатар басқа кезеңдер қажет: әдеттегі 20 амин қышқылдарының әрқайсысына оларға тән тасымалдаушы РНҚ молекуласы, ал рибосомалардың суббірліктеріне - кейбір көмекші молекулалар жалғасуы тиіс. Белок синтезі барысында барлық осы компоненттер клетканың цитоплазмасында жиналып рибосомалық комплекс (жинақ) құрады. Мұнда болатын жалғыз и-РНҚ молекуласы бірте-бірте рибосоманың бойымен жылжи бастайды да оның нуклеотидтер бір ізділігі сәйкес амин қышқылдар бір ізділігіне аударылады (трансляцияланады), осының нәтижесінде белгілі белок тізбегі түзіледі.[1]  
2.2.3 Полипептидтік тізбекті қүрастыратын конвейер. Белоктардың синтезі біршама жинаушы конвейерді көзге елестетеді, онда рибосома үнемі и-РНҚ-ға сәйкес жылжи отырып белоктардың молекулаларын құрастыруға, шын құрылыс тетіктерін - аминоацил-тРНҚ молекулаларын жеткізеді. Рибосома өз алдына кішкене фабрика тәрізді, онда тығыз жиналған белоктар және тРНҚ бірнеше белсенді орта ұйымдастырады. Ол орталарда көптеген катализдік қызметтер атқарылады. Қосымша факторлардың әртүрлі топтары рибосоманың жұмысына белок синтезінің әрбір үш кезеңі: инициация, элонгация және терминацияға қатысады. Белок биосинтезі энергиямен GTP ның гидролизі арқылы қамтамасыз етіледі.  
Инициация - бұл кезеңде белоктың алғашқы екі амин қышқылдарының пептидтік байланысы түзілмей тұрғандағы жұмыстар жүреді. Инициация үшін рибосоманың иРНҚ-мен бірінші аминоацил-тРНҚ-мен бірге бастаушы комплекс құруы қажет. Бұл белок синтезіндегі баяу саты.  
Элонгация -бұл кезеңде барлық реакциялар - бірінші пептидтік байланыстың пайда болуынан бастап, ақырғы амин қышқылының белок молекуласына косылуына дейін өтеді. Бұл белок синтезінің ең жылдам сатысы, мұнда рибосома РНҚ-ның бірінші кодонынан бастап акырғы кодонына дейін баяу жүреді.  
Терминация -синтезделген полипептидтік тізбектің босауы; рибосоманың иРНҚ-дан бөлінуіне қажет дәйекті сатылардан тұратын кезең. Амин қышкылын полипептидтік тізбекке қосуға кажетті уақыттан салыстырғанда диссоциация баяу жүреді. Тек элонгацияның жылдамдығымен ғана салыстырып инициация және терминация баяу өтеді деп есептеуге болады. Белок синтезі өте жылдам процесс (алайда жылдамдық температураға көбірек тәуелді). Бактерияларда 37° С элонгация жылдамдығы құбылмалы: өсіп келе жатқан тізбекке / с ішінде 12-ден 17-ге дейін амин қышқылы қосылады. Элонгацияның нақты жылдамдығының мөлшері клетканың өсуіне байланысты. Көлемі 300 амин қышқылынан тұратын орташа белоктың синтезделуіне 20 с уақыт қажет. Белок синтезіне бір мезгілде бактериялық рибосоманың мөлшермен 80% қатысады. Демек, бос күйінде тек олардың азғантай-ақ мөлшері қалады. Эукариоттык клеткаларда белок синтезінің жылдамдығы төменірек. Мысалы, ретикулоциттерде 37° С элонгация жылдамдығы / с 2 амин қышқылын құрайды. Белок синтезінің сатыларын зерттеу тәжірибелері in vintro жүйесінде (клеткадан тыс) өткізілген, оған рибосома, аминоацил-т-РНҚ қосымша факторлар және энергия көзі қосылған. Бұл жүйелерде in vintro мен салыстырғанда белок синтезінің жылдамдығы бір қатар төмен болуы мүмкін.[1]  
2.2.4 Белок синтезі - өте күрделі процесс. Белок синтезінің негізінде жатқан молекулалық процестер өте күрделі. Олардың көпшілігі жазылып суреттелгенмен толық мазмұнын, айталық транскрипция, репарация және ДНҚ-ның репликациясы тәрізді түсіндіру әзір мүмкін емес. Мысалы, белок синтезінде РНҚ молекулаларының кез келген бір класы емес, үш класы (иРНҚ, тРНҚ және рРНҚ) қатысады, бірақ неге бұлай болатыны айқын түсінікті емес. Сондықтан белок синтезінің егжей-тегжей негізінен, әліде белгілі бір теорияда жалпыланбаған жалаң факты ретінде қабылдауымыз керек.[1]  
Белок синтезінің процесінде басты агент ролін тРНҚ молекулалары атқарады. Оларға полимеризацияланбай тұрып, яғни полипептидтерге бірікпей тұрып, амин қышқылдары жалғасады. тРНҚ-ның молекуласына карбоксилдік ұшымен қосыла отырып, амин қышқылдары белсенді түрде энергияға бай түрге айнала ды, ол өз бетімен пептидтік байланыс түзе алады, сөйтіп полипептидтерді синтездеуге мүмкіндік туады. Бұл белсенділік процесі - белок синтезіне қажетті кезең, себебі бос амин қышқылдары полипептидтік тізбекке тікелей жалғаса алмайды. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекке дәл сол амин қышқылы қосылуы керектігі амин қышқылына байланысты емес, оны тіркеп алған тРНҚ молекуласына тәуелді. Мұны бір ерекше әсем тәжірибенің көмегімен анықтауға мүмкін болды, онда ерекше тРНҚ-ға жалғанған амин қышқылын химиялық әдіспен басқа амин қышқылына (цистеинді аланинге) айналдырған. Кейін мұндай будан молекулалар клеткасыз жүйеде жұмыс істегенде, дұрыс емес амин қышқылы белок тізбегіне сол тРНҚ "қызмет" жасағанда үнемі қосылып отырған.[1]  
Кодты табысты шешу үшін қалыпты жағдайда белсендірілген амин қышқылы мен оған сәйкес тРНҚ молекуласының әрекеттесу механизмнің дәлдігіне байланысты. иРНҚ-ны сәтті шешу үшін кодондағы негіздермен тРНҚ молекуласындағы антикодондар дәл жұптасуы қажет.[4]  
2.2.5 Белок синтезінің реакциялары рибосомада жүреді. Белок синтезінің реакциялары жүру үшін күрделі катализдік ақпарат кажет. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбек иРНҚ молекуласына жақындасуы керек, ол иРНҚ-дағы келесі кодондар тРНҚ-ның молекуласымен қосылуы үшін қажет. Бұл дегеніміз, полипептидтің өсіп келе жатқан ұшы, әрбір жаңа амин қышқылы қосылған сайын, иРНҚ-ның тізбегінің бойымен дәл үш нуклеотидке жылжиды деген сөз. Белок синтезінің осы және басқа кезеңдері синтездің белок молекуласынан және РНҚ-дан құралған ірі мультиферменттік комплекс рибосомада жүретініне байланысты.  
Құрылымы және қызметі жағынан эукариоттар мен прокариоттардың рибосомалары өте ұқсас. Олардың әрқайсысы - үлкен және кіші екі суббірліктен тұрады. Эукариоттық рибосомаларда, массасының жартысына жуығы РНҚ-дан (рРНҚ) тұрады; кіші суббірлігі рибосомалық РНҚ-ның (рРНҚ) бір молекуласы мөлшермен 33 әртүрлі рибосомалық белоктармен, ал үлкені 40-тан аса әртүрлі рибосомалық белоктармен, рРНҚ-ның үш молекуласымен байланысқан. Прокариоттық рибосомалар кішірек, және компоненттерінің (құрамы) саны аз болады.  
Екі типтегі рибосомаларда да өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекті және иРНҚ молекуласын ұстап тұратын өзекшелер бар. Өзекшелердің біріншісінің ұзындығына 30 амин қышқылы, ал екіншісіне РНҚ-ның 35 жуық нуклеотидтері сияды. Рибосома адымдап иРНҚ-ның тізбегімен жылжиды. Рибосомада тРНҚ молекуласын байланыстыратын екі әртүрлі учаске бар. Біреуі тРНҚ молекуласын, өсіп келе жатқан полипептидтік тізбек бойында, сондықтан оны пептидил-тРНҚ байланыстырушы учаскесі немесе Р-учаскесі деп атайды. Екіншісі амин қышқылымен жүктелген, жаңадан келген тРНҚ молекуласын ұстау үшін жұмыс жасайды; осы аминоацил-тРНҚ-ны байланыстырушы учаскесі немесе А-учаскесі деп атайды. Екі учаскеге де тРНҚ молекуласы қатты бекуі, тек оның антикодоны иРНҚ-дағы оған комплементарлы кодонмен жұптасқанда мүмкін болады. А- және Р учаскелері бір біріне өте жақын орналасқан, сондықтан олармен байланықан екі тРНҚ молекуласы иРНҚ молекуласында екі көршілес кодондармен жұптасады.[1]  
Рибосомада полипептидтік тізбектің өсу (элонгация) процесін үш түрлі жеке сатылардан тұратын цикл ретінде қарауға болады. Бірінші сатыда аминоацил-тРНҚ молекуласы рибосоманың бос А-учаскесімен байланысады, ол бос емес Р-учаскесіне жанасқан; байланыс антикодонның нуклеотидтерінің А-учаскесінде орналасқан иРНҚ-ның үш нуклеотидімен жұптасуы арқылы жүреді. Екінші сатыда полипептидтік тізбектің карбоксилдік ұшы Р-учаскесінде тРНҚ-дан бөлініп, А-учаскесіндегі тРНҚ молекуласына қосылған амин қышқылымен пептидтік байланыс пептидилтрансфераза ферментімен катализденеді. Үшінші сатыда жаңа пептидил-тРНҚ рибосоманың Р-учаскесіне көшеді, ол кезде рибосома иРНҚ молекуласының бойымен дәл үш нуклеотидке жылжиды. Бұл кезең энергияны көп қажет етеді; оның козғаушы күші бір катар конформациялық өзгерістер, олар рибосомалық молекулалардың бірінде, онымен байланысты GTP молекуласының гидролизімен индукцияланады.  
Транслокация (орын ауыстыру) процесі - 3-сатыны құрайды, сондықтан 3-ші саты біткесін бос тұрған А-учаскесі кезекте амин қышқылы бар жаңа тРНҚ молекуласын қабылдайды, яғни цикл қайтадан басталады. Бактериялық клеткада полипептидтік тізбектің элонгациясының бір циклы, қалыпты жағдайда 1/20 с, сондықтан көлемі 400 амин қышқылынан тұратын орташа белоктың синтезі мөлшермен 20 с жүреді.  
Клетканың көп бөлігінде барлық биосинтетикалық процестермен салыстырғанда - белок синтезі ең энергияны көп қажет ететін. Жаңа пептидтік байланыстардың әрқайсысы түзілгенде төрт жоғары энергетикалық фосфаттық байланыстар ыдырайды. Олардың екеуі тРНҚ-ға амин қышқылын жалғауға, ал екеуі - рибосомада өтетін екі циклдегі реакцияларға жұмсалады; циклдың 1 сатысында аминоацил-тРНҚ-ны байланыстыру және 3-сатыда рибосоманың транслокациялануында пайдаланылады.[1]

3.Белоктардың  биосинтезі және оны реттеу.

Белоктардың синтезделуі  негізінен екі кезеңнен тұрады:  
1. Ядролық кезең немесе транскрипция. Мұнда ДНҚ қос тізбегінің біреуінің комплементарлы көшірмесі болып табылатын и-РНҚ синтезі жүреді. Осы жолмен синтезделген и-РНҚ әрі қарай синтезделетін белоктың негізі болып табылады.  
2. Цитоплазмалық кезең яғни трансляция. Цитоплазмада 4 әріптік генетикалық информацияның триплеттік кодтың көмегімен 20 әріптік амин қышқылдарынан тұратын белоктың тізбегіне айналу процесі жүреді. Сонымен бірге онда белоктардың үшінші, төртінші реттік құрылысының кеңістікте орын алуы және олардың клетка метаболизміне тікелей қатынасуына мүмкіндік туады. Осы айтылған әрбір кезеңге қажет өзінің ферменттері, факторлары, индукторларымен тежеушілері болады. Клеткасыз жүйелер тіршілігін зерттеу осы факторларды ашуға мүмкіндік туғызды. Бұл қандай факторлар?  
1. Белоктардың синтезі рибосомада жүреді;  
2. Белоктардың синтезі үшін қажет энергия АТФ және ГТФ арқылы қамтамасыз етіледі, айта кету керек, бір пептидтік байланыс түзілу үшін 4 макроэргтік қосылыс қажет;  
3. 20-ға жуық амин қышқылдары;  
4. 20-дан астам аминоацил - т-РНҚ синтетаза ферменті;  
5. 20-ға жуық т-РНҚ;  
6. Мg2+ ионы, конц 5-8 тМ қажет.  
Сонымен барлығы 200-ге жуық макромолекулалар, белоктық факторлар қажет:  
Трансляция - цитоплазмада жүретін кезең. Бұл кезең кезінде тек қана 4 әріптік нуклеотидтік тілдің 20 әріптік аминқьшқылының тілге аударылуы ғана жүріп қоймайды, сонымен қатар амин қышқылдарының белоктық тізбектегі өз орнын табу мәселесі шешіледі. Трансляцияның өзі 5 кезеңнен тұрады.[2]  
Трансляцияның І-ші кезеңі: амин қышқылдарының активтелуі. Бұл кезеңге қажетті заттар: 20 амин қышқылы, АТФ, Мg2+, 20т-РНҚ, 20 аминоацил -т-РНҚ - синтетаза ферменті. Бұл кезең жиырмадан астам аминоацил - т-РНҚ-синтетаза ферментінің қатысуымен өтеді. Бұлар айрықша талғамдылық көрсететін ферменттер, атап айтқанда осы ферменттің көмегімен амин қышқылы өзіне тән т-РНҚ таныса, т-РНҚ өзіне тән амин қышқылдарын таба алады. Сондықтан бұл ферментті "адаптор" деп те атайды. Аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттерінің осындай айрықша қасиет көрсетуіне т-РНҚ-ның құрылысының өзгешілігі жағдай жасайды. [2]  
Оның құрылысы үйеңкі жапырағына ұқсас келеді. Міне осындай құрылысы бар І20-ға жуық т-РНҚ белгілі. Сонымен қатар аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферментінің бір ерекшелігі, олар өздері жіберіп алған қателігін кезінде жөндеп отырады.  
Трансляцияның 2-ші кезеңі - полипептидтік тізбектің инициациясы. Бұл кезеңге қажетті компоненттер: и-РНҚ; белок синтезін бастаушы кодон /АУГ/. Бұл кодон барлық жағдайда метионинге немесе формилметионинге тән болады; N -формилметиониннің т-РНҚ-сы; үлкен және кіші суббірліктер; ГТФ; Мg2+-иондары; белок синтезін бастаушы белоктық факторлар, оларды Ғ1, Ғ2, Ғ3 деп белгілейді.  
Бұл кезеңде белок синтезінің ядролық кезеңінде түзілген, белгілі бір полипептидтің, амин қышқылдың құрамы туралы информациясы бар и-РНҚ рибосоманың кіші суббірлігімен қосылады. Сонан соң бұл и-РНҚ + кіші суббірлік комплексі белок синтезін бастаушы амин қышқылы метионинді тіркеген т-РНҚ мен қосылады. Енді бұл түзілген комплекс рибосоманың үлкен суббірлігімен қосылып, активті, белок синтезін жүргізуге дайын рибосоманы құрайды.[2]  
Осы активті рибосоманың түзілуіне Ғ1, Ғ2, Ғ3 белоктық факторлар да өз үлесін қосады. Рибосоманың кіші суббірлігі 21 белоктан және 1600 нуклеотид тізбегінен тұратын бір р-РНҚ-нан тұрса, үлкен суббірлік 34 белоктан және 3200 және 120 нуклеотидтік тізбектерден тұратын екі р-РНҚ-дан тұрады.  
Осы жоғарыда түзілген комплекстердің нәтижесінде үлкен суббірлікте екі центр пайда болады. Оларды: пептидилді, амино-ацилді центрлер деп атайды.  
Пептидилдік центрде синтезделетін пептид тізбегі орналасса, аминоацилді центрде осы пептидтік тізбектің өсуіне қатысатын аминоацил-т-РНҚ орналасады. Кез келген белоктың синтезі прокариоттарда М- формилметиониннен басталса, эукариоттарда метиониннен басталады. Метиониннің активтелуі де басқа амин қышқылдарының активтелуі сияқты АТФ пен т-РНҚ-ның және метионил - т-РНҚ - синтетаза ферментінің қатысуымен жүреді. Кесте түрінде: Метионин + т - РНҚ + АТФ Е метионил - т-РНҚ + АМФ + Рн Рп Е - метионил - т-РНҚ - синтетаза.  
Ал прокариоттарда әрі қарай формил тобының қосылу реакциясы жүріп, N -Формилметионин түзеді:[2]  
Метионил - т-РНҚ+ N10- формил – ТГФҚ___ТГФ + формилметионин - т-РНҚ.  
Трансляцияның 3-ші кезеңі: элонгация деген атпен белгілі. Бұл кезеңге қажетті заттар: екінші кезеңде түзілген активті рибосома; и-РНҚ-дағы кодондарға сәйкес келетін аминоацил - т-РНҚ; Мg2+; белоктық факторлар; ГТФ; пептидилтрансфераза; транслоказа.  
Бұл кезеңде амин қышқылдарының біртіндеп бірінен кейін бірінің пептидтік байланыс арқылы орналасуы нәтижесінде полипептидтік тізбектің өсуі байқалады. Рибосоманың и-РНҚ-ның бойымен бір кодонга жылжуы үшін, аминоацил т-РНҚ-ның кодонына сәйкес келіп комплементарлы түрде байланысуы үшін 2 молекула ГТФ-тың гидролизі кезінде бөлінетін энергия жұмсалады. Аминоацил - т-РНҚ и-РНҚ кодонына сәйкес байланысуы жүреді.  
2/ Транспептидаза ферментінің әсерімен метионин амин кышқылы центрдегі амин қышқылымен пептидтік байланыс түзеді.  
3/ Транслоказа ферментінің әсер етуімен рибосома и-РНҚ-ның бойымен бір кодонга жылжиды. Түзілген дипептид пептидилдік центрде болады да, аминоацилдік центр келесі аминоацил-т-РНҚ-ның байланысуы үшін бос қалады. Міне, осылай пептидтік тізбек өсе береді, элонгацияның пептидилтрансфераза және транслоказа ферменттерінің атқаратын жұмыстары қайталанып и-РНҚ-да жазылынып алынған белоктың молекуласындағы амин қышқылдары өзінің орындарын табады. Бір пептидтік байланыс түзу үшін 3 молекула ГТФ және I молекула АТФ-тың гидролизденгендегі энергиясы жұмсалады. Белоктардың синтезі, тірі организмдердегі знергияны өте көп қажет ететін синтез болғанмен, өте жылдам жүреді. 400 амин қышқылдарынан тұратын белок 20 секундта синтезделіп болады.  
Белоктардың синтезі бір рибосомада өтуі мүмкін немесе бір уақытта бірнеше рибосомада /полисомада/ жүруі мүмкін. Полисома бір и-РНҚ бойында бола алатын рибосомалар тобы /80-ге жуық рибосома/ болуы мүмкін. Мұндай бір и-РНҚ-ның бойындағы информацияны бір уақытта бірнеше рибосоманың көмегімен белок синтезіне қолдану синтездің тез және тиімді өтуіне мүмкіндік тудырады.  
Бактерияларда транскрипция және трансляция бірімен-бірі ілесіп жүреді, яғни ДНҚ-на тәуелді РНҚ-полимераза и-РНҚ-ның синтезін жүргізіп жатқан кезде, и-РНҚ-ның бір шетінде белок синтезі де басталып жатады. Бактериялардың екінші бір ерекшелігі и-РНҚ-ның тіршілік ету уақыты бірнеше минут қана, сонан соң олар тез нуклеаза ферментінің әсерімен ыдырап кетеді.  
Трансляцияның 4-ші кезеңі - Терминация яғни синтездің бітуі, аяқталу кезеңі, керекті эаттар:  
1/ АТФ;  
2/ белок синтезінің біткенін білдіруші и-РНҚ-дағы кодондар;  
3/ полипептидтің рибосомадан босап шығуына қажет белоктық факторлар, и-РНҚ-да соңғы амин қышқылын көрсететін кодон біткен соң, мағынасыз, мәнсіз кодондар басталады. Олардың саны үшеу: УАА, УАГ, УГА. Міне осы кодондардың басталуы, полипептидттің синтезінің біткенін хабарлайды. Сонан соң, синтезді бітіруші факторлар /Ғ1, Ғ2/ өздерінің әрекетін бастайды. Бұл факторлар: I/ полипептидтің соңғы т-РНҚ-дан гидролиздік жолмен ыдырап шығуын және т-РНҚ-ның босауын; 2/ соңғы т-РНҚ-ның пептидилдік бөлімнің "бос" күйінде бөлінуін; 3/ рибосоманың 305 жане 505 суббірліктерге диссоциациялануын қамтамасыз етеді.[2]  
Трансляцияның 5-ші кезеңі - кеңістіктегі полипептидтік тізбектің орналасуы және процессинг. Бұл кезеңде полипептид өзінің кеңістіктегі екінші- , үшінші - реттік құрылысын түзіп, биологиялық активті түріне көшеді. Сонымен қатар бұл кезеңде бірінші амин қышқылы метиониннен және кейбір керек емес амин қышқылдарынан ажырап, кейбір амин қышқылдарының қалдықтары өзіне фосфат, - метил - , карбоксил - , ацетил топтарын қосып алуы мүмкін. Ал кейде белоктар өзіне олигосахаридтер мен коферменттерді қосып, өзінің биологиялық қызметін атқаруға дайын болады. Белоктардың синтезі көптеген антибиотиктер әсерінен тежеуге ұшырауы мүмкін. Кейбір микроорганизмдер үшін қорғаныш антибиотиктер, басқа организмдер үшін өте улы болып табылады. Мысалы