Клітина-елементарна структурна і функціональна одиниця живого

Деякі неорганічні іони (наприклад, іони кальцію і магнію)активаторами та є компонентами багатьох ферментів, гормонів івітамінів. При нестачі  цих іонів порушуються життєво  важливі процеси в клітині.

Важливі функцій в живих організмах виконують неорганічні кислоти та їх солі. Соляна кислота входить до складу шлункового соку людини і тварин, прискорюючи процес перетравлення білків їжі. Залишки сірчаної кислоти, приєднуючись до нерозчинних у воді чужорідних речовин,надають їм розчинність, сприяючи  виведенню з організму.

8. Ферменти,їх  роль в процесах життєдіяльності

Ферменти — тип білків, що характеризується специфічними каталітичними властивостями, тобто кожний фермент каталізує одну або декілька реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання (катаболізм) і синтезу (анаболізм) складних молекул, зокрема, синтез та деградацію ДНК, РНК, білків, ліпідів та цукрів. Крім того вони каталізують синтез та деградацію малих молекул, хімічні модифікації та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо біля 4 тис. реакцій, що каталізуються ферментами, багато з них протікають поза межами клітин, наприклад фермент пепсин розщеплює білки в процесі травлення. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою протікає в 1017 разів швидше, ніж без каталізатора (реакція відбувалася б раз у 78 мільйонів років без ферменту, і відбувається раз у 18 мілісекунд за участю ферменту). Молекули, які змінюються в результаті реакції при посередництві ферментів, називаються субстратами.

Хоча ферменти зазвичай складаються  з сотень амінокислот, тільки невелика частина з них взаємодіє з  субстратом, і ще менша кількість  — в середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані далеко одна від іншої в первинній амінокислотній послідовності, — безпосередньо беруть участь в каталізі. Частина ферменту, яка з'єднується із субстратом і містить каталітичні амінокислоти, називається активним центром ферменту.

Ферменти є біологічними каталізаторами, вони присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що відбуваються в живих організмах — ними каталізується біля 4000 хімічно окремих біореакцій. Ферменти грають найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в прямий, ні у зворотний бік. Відмінність ферментів від небілкових каталізаторів полягає у їхній високій специфічності — константа дисоціації деяких субстратів з білком-ферментом може досягати менш ніж 10−10 моль/л.

9. Нуклеїнові  кислоти як носії  генетичної  інформації

Всі живі істоти здатні зберігати спадкову інформацію і передавати її нащадкам при розмноженні. Цю функцію завдяки особливостям своєї будови виконують нуклеїнові кислоти.

Нуклеїнові кислоти — це складні високомолекулярні біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Вперше їх виявлено в ядрі клітин, звідки й походить назва цих сполук (від лат. нуклеус - ядро). Молекула нуклеотиду складається із залишків нітратної основи, п'ятивуглецевого моносахариду (пентози) і фосфатної кислоти.

Залежно від виду пентози, що входить до складу нуклеотиду, розрізняють  два типи нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнову (ДНК) та рибонуклеїнову (РНК). До складу ДНК входить залишок дезоксирибози, а РНК - рибози.

У молекулах ДНК і  РНК містяться залишки таких нітратних основ: аденіну (скорочено позначається літерою А), гуаніну (Г), цитозину (Ц). Крім того, до складу ДНК входить залишок тижіну (Т), а РНК -урацилу (У). Отже, до складу молекул ДНК і РНК входить по чотири типи нуклеотидів, які відрізняються за типом нітратної основи.

Нуклеїновим кислотам, як і білкам, притаманна первинна структура - певна послідовність розташування нуклеотидів, а також складніша  вторинна і третинна структури, які  формуються завдяки водневим зв'язкам, електростатичним та іншим взаємодіям.

Окремі нуклеотиди сполучаються між собою у ланцюг за допомогою  особливих «містків» між залишками  пентоз двох сусідніх нуклеотидів. Ці «містки» є різновидом міцних ковалентних  зв'язків.

10. Ген як ділянка нуклеїнової   кислоти

Які функції ДНК? Одиницею спадковості всіх організмів є ген - ділянка молекули ДНК (а у деяких вірусів - РНК). Він несе спадкову інформацію про структуру певного білка або нуклеїнової кислоти .Саме ДНК зберігає спадкову інформацію в організмі та забезпечує її передачу дочірнім клітинам під час поділу материнської.

Що собою становлять рибонуклеїнові кислоти? Молекули рибонуклеїнових  кислот (РНК) мають подібну до ДНК  будову, але складаються лише з  одного ланцюга. У деяких вірусів  трапляються і дволанцюгові РНК. Відомо три основні типи РНК: інформаційна, або матрична (іРНК, або мРНК), транспортна (тРНК) і рибосомна (рРНК). Вони розрізняються місцем розташування в клітині, формою, розмірами та функціями.

Інформаційна РНК є  копією певної ділянки молекули ДНК (одного чи кількох генів). Вона переносить спадкову інформацію від ДНК до місця синтезу молекули білка, а також бере безпосередню участь у її збиранні.  Частка іРНК становить приблизно 2% загальної кількості РНК клітини. Вторинна і третинна структури іРНК формуються за допомогою водневих зв'язків, електростатичних та інших типів взаємодій. Молекула іРНК відносно нестабільна, вона швидко розпадається на нуклеотиди. Наприклад, у мікроорганізмів іРНК існує усього декілька хвилин, а в клітинах еукаріотів - декілька годин або днів.

Транспортна РНК порівняно з інформаційною має менші розміри. її частка становить до 20% загальної кількості РНК у клітині. Вона приєднує до себе амінокислоти і переносить їх до місця синтезу білкової молекули. Кожну амінокислоту транспортує специфічна тРНК. Транспортна РНК має постійну вторинну структуру, яка за формою нагадує листок конюшини. Така просторова структура зумовлена водневими зв'язками між комплементарними нуклеоти-дами. Біля верхівки такого «листка конюшини» розташовані три нуклеотиди, що визначають, яку саме амінокислоту слід транспортувати. Сама амінокислота приєднується за допомогою ковалентного зв'язку до ділянки біля основи молекули тРНК.

Рибосомна РНК становить  приблизно 80% загальної кількості  РНК у клітині. Вона входить до складу особливих органел клітин усіх типів — рибосом (детальніше про їхню будову та функції ви дізнаєтеся згодом). Взаємодіючи з білками, рРНК виконує структурну функцію і бере певну участь у процесах синтезу білків. Але в передачі спадкової інформації вона участі не бере.

11. Реплікація ДНК

Рис. 2    Схематичне зображення процеса реплікації,

цифрами позначені: (1) ланцюг, що відстає, (2) ланцюг-лідер, (3) ДНК-полімераза (Polα), (4) ДНК лігаза, (5) РНК-праймер, (6) ДНК-праймаза, (7) фрагмент Окадзакі, (8) ДНК-полімераза (Polδ), (9) хеліказа, (10) одиночний ланцюг зі зв'язаними білками, (11) топоізомераза

Реплікація ДНК — складний багатоетапний процес, в якому приймають участь багато ферментів, він потребує багато часу та великих енергетичних витрат клітини(рис 2). Процес починається з того, що фермент топоізомераза випрямляє закручену у спіраль молекулу ДНК та до неї приєднуються білки, які не дають молекулі знов згорнутись. Фермент хеліказа розриває водневі зв'язки між азотистими основами, внаслідок чого ділянка подвійної молекули ДНК розпадається на два ланцюги, утворюється так звана "виделка реплікації". До ланцюга приєднується ДНК-праймаза — фермент який розпочинає синтез ДНК — власне реплікацію. Вона синтезує праймер — послідовність нуклеотидів від якої наступний фермент — ДНК-полімераза будує новий ланцюг, використовуючи наявний як матрицю. Праймером слугує фрагмент РНК, він потрібний, тому що ніяка ДНК-полімераза не може почати синтез нового ланцюжка «з нуля», а може тільки додати нуклеотиди до існуючого ланцюжка. Коли праймер виконав свою функцію, він видаляється екзонуклеазою, а інша полімераза "забудовує" пусте місце, яке виникло. Також ДНК-полімераза здатна виправляти можливі помилки реплікації та перевіряти комплементарність. Синтез нових ланцюгів відбувається асиметрично, тобто один з них синтезується безперервно, по ходу роз'єднання молекули ДНК хеліказою, інший ланцюг будується в протилежному напрямку — проти напрямку дії хелікази, тому відбувається короткими фрагментами, довжиною 1000 — 2000 нуклеотидів, які називаються фрагменти Окадзакі, на честь японського вченого що їх відкрив. Фрагменти Окадзакі з'єднує між собою фермент ДНК-лігаза. Таким чином з однієї молекули ДНК утворюються дві ідентичні, які після закінчення процесу реплікації спіралізуються.

У еукаріот реплікація відбувається перед поділом клітини, у прокаріот — на протязі всього життєвого циклу.

Реплікація у вірусів  що мають одноланцюгову ДНК має  свої особливості. В клітині хазяїна на такій молекулі, яку називають (+)-ланцюгом синтезується комплементарний йому (-)-ланцюг, таким чином утворюється дволанцюгова молекула ДНК. (-)-ланцюг потім слугує матрицею для синтезу нових (+)-ланцюгів, які вбудовуються у вірусні частинки. В процесі беруть участь ферменти вірусів та ферменти клітини-хазяїна.

Реплікація РНК відбувається у організмів, геном яких кодує ця нуклеїнова кислота — це деякі типи вірусів та віроїди. Процес відбувається в клітинах хазяїна, які були інфіковані цими організмами. При цьому також синтезуються (-)-ланцюги та РНК проходить дволанцюгову стадію.

12. Генетичний код

Генетичний  код — набір правил розташування нуклеотидів в молекулах нуклеїнових кислот (ДНК і РНК), що надає всім живим організмам можливість кодування амінокислотної послідовності білків за допомогою послідовності нуклеотидів.

У ДНК використовується чотири нуклеотиди — аденін (А), гуанін (G), цитозин (С) і тімін (T), які в  україномовній літературі також  часто позначаються буквами А, Г, Ц і Т відповідно. Ці букви складають  «алфавіт» генетичного коду. У  РНК використовуються ті ж нуклеотиди, за винятком тіміну, який замінений схожим нуклеотидом, — урацилом, який позначається буквою U (або У в україномовній літературі). У молекулах ДНК і РНК нуклеотиди складають ланцюжки і, таким чином, інформація закодована у вигляді послідовності генетичних «букв».

  Для синтезу білків в природі використовуються 20 різних амінокислот. Кожен білок є ланцюжком або декількома ланцюжками амінокислот в строго певній послідовності. Ця послідовність називається первинною структурою білка, що також у значній мірі визначає всю будову білка, а отже і його біологічні властивості. Набір амінокислот також універсальний для переважної більшості живих організмів.

Експресія генів або  реалізація генетичної інформації у  живих клітинах (зокрема синтез білка, що кодується геном) здійснюється за допомогою двох основних матричних процесів: транскрипції (тобто синтезу мРНК на матриці ДНК) і трансляції генетичного коду в амінокислотну послідовність (синтез поліпептідного ланцюжка на матриці мРНК). Для кодування 20 амінокислот, а також стоп-сигналу, що означає кінець білкової послідовності, достатньо трьох послідовних нуклеотидів. Набір з трьох нуклеотидів називається кодоном..

Властивості генетичного  коду:

- Триплетність — значущою одиницею коду є поєднання трьох нуклеотидів (кодон).

- Безперервність — між кодонами немає розділових знаків, тобто інформація прочитується безперервно.

- Дискретність — один і той же нуклеотид не може входити одночасно до складу двох або більш кодонів.

- Специфічність — у переважній більшості випадків певний кодон відповідає тільки одній амінокислоті.

- Виродженість (надмірність) — одній і тій же амінокислоті може відповідати декілька кодонів.

- Універсальність — «стандартний» генетичний код працює однаково в організмах різного рівня складності — від вірусів до людини (хоча існують кілька інших, менш поширених варіантів генетичного коду, див. список на сайті NCBI Taxonomy).

Більшість організмів переважно  користуються одним варіантом коду, так званим «стандартним кодом», проте  це не завжди є правилом. Перший приклад відхилення від стандартного генетичного коду був відкритий в 1979 році при дослідженні генів мітохондрій людини. З того часу було знайдено декілька подібних варіантів including various alternative mitochondrial codes, наприклад, прочитування стоп-кодону стандартного коду UGA як кодону, що визначає триптофан у мікоплазм. У бактерій і архей GUG і UUG часто використовуються як стартові кодони. В деяких випадках гени починають кодувати білок із старт-кодона, який відрізняється від зазвичай використовуваного даним видом. У деяких білках нестандартні амінокислоти, такі як селенцистеин і пірролізін вставляються рибосомою, під час считування стоп-кодону за умовами наявності певних послідовностей в мРНК після кодону. Селенцистеїн часто розглядається як 21-а, а пірролізін 22-й амінокислоти, що входять до складу білків.

13. Основні  особливості  клітинного  метаболізму

Під метаболізмом розуміють постійно відбувається в клітинах живих організмів обмін речовин і енергії. Одні сполуки, виконавши свою функцію, стають непотрібними, в інших виникає нагальна потреба. У різних процесах метаболізму з простих речовин при участі ферментів синтезуються високомолекулярні сполуки, в свою чергу складні молекули розщеплюються на простіші.

Реакції біологічного синтезу  називаються анаболічними (грец. anabole підйом), а їх сукупність в клітині - анаболізму, або пластичним обміном (грец. plastos виліплений, створений).

В клітці протікає величезну  кількість процесів синтезу: ліпідів  у ендоплазматичної мережі, білків на рибосомах, полісахаридів в комплексі Гольджі еукаріот і в цитоплазмі прокаріотів, вуглеводів в пластидах рослин. Структура синтезованих макромолекул має видовий та індивідуальною специфічністю. Набір характерних для клітини речовин відповідає послідовності нуклеотидів ДНК, що складають генотип. Для забезпечення реакцій синтезу клітці потрібні істотні витрати енергії, яку отримують при розщепленні речовин.

Сукупність реакцій  розщеплення складних молекул на простіші носить назву катаболізму (грец. katabole руйнування), або енергетичного обміну. Прикладами таких реакцій є розщеплення ліпідів, полісахаридів, білків і нуклеїнових кислот у лізосомах, а також простих вуглеводів і жирних кислот в мітохондріях.