Автор работы: Пользователь скрыл имя, 11 Января 2013 в 22:01, контрольная работа
Что такое макроэлементы? Приведите примеры. Опишите биологическую роль ионов натрия и калия в процессе сокращения мышц и в поддержании водного баланса организма……………………………………………………4
Что такое ферменты? Какова их роль в обмене веществ? Как влияют температура, pH среды, активаторы и ингибиторы на активность ферментов?....................................................................................................................................5
Что такое гликолиз? Напишите схемы основных реакций гликолитического ресинтеза АТФ. Охарактеризуйте этот процесс по кинетическим показателям (быстроте развития, метаболической мощности, ёмкости и эффективности). Объясните какие преимущества он имеет перед другими процессами ресинтеза АТФ. В каких видах спорта и почему при выполнении соревновательных нагрузок этот процесс является основным?..................................................................................................................7
Что такое фаза суперкомпенсации веществ и какова её роль в процессе адаптации организма к физическим нагрузкам при тренировке?..................9
Объясните, почему при беге на дистанции 100 м и 200 м мышцы не используют жирные кислоты крови как источники энергии……………………10
Что такое макроэлементы? Приведите примеры. Опишите биологическую роль ионов натрия и калия в процессе сокращения мышц и в поддержании водного баланса организма……………………………………………………4
Что такое ферменты? Какова их роль в обмене веществ? Как влияют температура, pH среды, активаторы и ингибиторы на активность ферментов?....................................................................................................................................5
Что такое гликолиз? Напишите схемы основных реакций гликолитического ресинтеза АТФ. Охарактеризуйте этот процесс по кинетическим показателям (быстроте развития, метаболической мощности, ёмкости и эффективности). Объясните какие преимущества он имеет перед другими процессами ресинтеза АТФ. В каких видах спорта и почему при выполнении соревновательных нагрузок этот процесс является основным?..................................................................................................................7
Что такое фаза суперкомпенсации веществ и какова её роль в процессе адаптации организма к физическим нагрузкам при тренировке?..................9
Объясните, почему при беге на дистанции 100 м и 200 м мышцы не используют жирные кислоты крови как источники энергии……………………10
СОДЕРЖАНИЕ:
Макроэлементы.
По своему содержанию в живом веществе химические элементы можно разделить на макро- и микроэлементы. К макроэлементам относят элементы: С, О, Н, N, на долю которых приходится 96 % массы живого вещества и Ca, Р, К, S (3 % массы живого вещества). Макроэлементы сконцентрированы, как правило, в одном типе тканей живого организма (соединительные ткани, мышцы, кости, кровь). Они составляют пластический материал основных несущих тканей, обеспечивают свойства всей среды организма в целом: поддерживают определенные значения рН, осмотического давления, сохраняют в нужных пределах кислотно-основное равновесие, обеспечивают устойчивость коллоидных систем в организме. Содержание макроэлементов в организме достаточно постоянно, но даже сравнительно большие отклонения от нормы совместимы с жизнедеятельностью организма. Макроэлементы, как правило, входят в организме в состав органических соединений.
Натрий и калий.
Ионы этих щелочных металлов
активно участвуют в процессах
обмена веществ и осуществлении
физиологических функций
Содержание натрия в организме человека составляет 70-100 г, из них 60 % находится вне клеток. Например, в красных клетках крови (эритроцитах) содержание калия в 15 раз больше, а в плазме крови в 20 раз меньше, чем натрия. В цельной крови натрия содержится в среднем 140 ммоль/л, а калия - 4,5 ммоль/л.
Как уже отмечалось, оба этих элемента участвуют в поддержании постоянства внутренней среды организма, образовании буферных систем, возникновении и проведении возбуждения в нервных и мышечных волокнах, сохранении постоянства осмотического давления в биологических жидкостях организма. Вместе с тем относительно высокие концентрации ионов калия необходимы для процессов биосинтеза таких веществ, как белки, гликоген, макроэргические соединения (АТФ, КФ и др.). Ионы натрия являются активаторами некоторых ферментов гликолиза и ингибиторами фосфотрансфераз, регулирующих обмен АТФ, ПВК, и фосфолипаз — ферментов гидролиза фосфатидов. Ионы калия выполняют важную роль в регуляции сердечной деятельности. Увеличение концентрации этих ионов в крови угнетает основные функции сердца: снижается возбудимость миокарда, урежается ритм сердечных сокращений, нарушается проводимость и снижается сила сокращений. В больших концентрациях ионы калия вызывают остановку сердца. В эритроцитах калий в составе солей гемоглобина участвует в дыхательной функции крови. В клетках и во внеклеточной среде ионы калия влияют на секреторную и моторную функции пищеварительного тракта и выделительную функцию почек. Ионы натрия и калия участвуют в регуляции водного обмена, проявляя при этом антагонизм - калий усиливает выведение воды из организма, а натрий способствует задержке ее в тканях. Недостаток ионов калия и натрия в организме вызывает нарушение деятельности ЦНС, сердечно-сосудистой и пищеварительной систем. Все наблюдаемые при этом изменения в организме приводят к значительному снижению умственной и физической работоспособности человека.
Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть - кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов - способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.
Условия действия ферментов. Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 40–50 °С. При более низких температурах скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при температурах, близких к 0 °С, практически реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия ферментов при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии.
Важнейшим фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1–2); трипсин – протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8–9); оптимум действия папаина – протеолитического фермента растительного происхождения – находится в слабокислой среде (pH 5–6).
Действие ферментов зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Так, энтерокиназа, выделяемая поджелудочной железой, превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желёз, называются проферментами. Многие ферменты активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (–SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные ферменты. Неспецифическое угнетение (ингибирование) ферментов происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы). Существуют более специфические ингибиторы ферментов, угнетение которыми каталитических функций основано на специфическом связывании этих ингибиторов с определёнными химическими группировками в активном центре ферментов. Так, окись углерода (CO) специфически ингибирует ряд окислительных ферментов, содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в химическое соединение с этими металлами, она блокирует активный центр ферментов и вследствие этого он теряет свою активность. Различают обратимое и необратимое ингибирование ферментов. В случае обратимого ингибирования (например, действие малоновой кислоты на сукцинатдегидрогеназу) активность ферментов восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом. При необратимом ингибировании действие ингибитора, даже при очень низких его концентрациях, усиливается со временем и, в конце концов, наступает полное торможение активности ферментов. Ингибирование ферментов может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на ферменты специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.
Как только в процессе анаэробной мышечной работы креатинфосфокиназный механизм перестает обеспечивать необходимую скорость восстановления АТФ в мышцах, в энергообеспечение работы вовлекается анаэробный гликолитический механизм ресинтеза АТФ. В процессе гликолиза используются в основном внутримышечные запасы гликогена, а также глюкоза, поступающая из крови. Они постепенно расщепляются до молочной кислоты с участием многих ферментов.
Большинство ферментов гликолиза локализовано в саркоплазме мышечных волокон. Ферменты фосфорилаза и гексокиназа, обеспечивающие начальные реакции гликолиза, легко активируются при повышении концентрации АДФ и неорганического фосфата в саркоплазме. Кроме того, образование активной формы фосфорилазы стимулируется катехоламинами и ионами Са2+, уровень которых повышается при мышечном сокращении. Все это способствует быстрому подключению гликолиза к ресинтезу АТФ уже с первых секунд работы, о чем свидетельствует повышение концентрации молочной кислоты в мышцах.
Активации гидролиза способствует также снижение концентрации креатинфосфата в мышцах и накопление АМФ, образующегося в миокиназной реакции ресинтеза АТФ.
Обобщенно процесс гликолиза и гликогенолиза может быть представлен в виде следующих уравнений:
С6Н12O8 + 2 АДФ + 2Н3РO4 → 2С3Н6O3 + 2АТФ + 2Н2O
Глюкоза
кислота
[С6Н10О5]n + 3АДФ + 3Н3РO4 → С3Н6О3 + [С6Н10О5]n-1 + 3АТФ + 2Н2O
Гликоген
кислота
Энергетический баланс гликолиза в случае, когда исходным веществом служит глюкоза, составляет 2 моля АТФ на 1 моль расщепляемых углеводов, а гликогенолиза, когда исходным веществом является гликоген мышц, — 3 моля АТФ на 1 моль расщепляемого глюкозного эквивалента.
Время развития - 20-30 с. Это обусловлено тем, что все участники гликолиза (гликоген и ферменты) находятся в саркоплазме миоцитов, а также возможностью активации ферментов гликолиза. Как уже отмечалось, фосфорилаза - фермент, запускающий гликолиз, - активируется адреналином, который выделяется в кровь непосредственно перед началом работы. Ионы кальция, концентрация которых в саркоплазме повышается примерно в 1000 раз под воздействием двигательного нервного импульса, также являются мощными активаторами фосфорилазы.
Метаболическая мощность гликолиза у хорошо тренированных спортсменов может составлять 3,1 кДж • кг-1 • мин-1, а у нетренированных людей — 2,5 кДж • кг-1 • мин-1. Это несколько ниже, чем мощность креатинфосфокиназной реакции, но в 2—3 раза выше мощности аэробного процесса. На максимальную мощность этот механизм выходит уже на 20—30-й секунде после начала работы, т. е. его скорость развертывания значительно меньше, чем креатинфосфокиназного. К концу 1-й минуты работы гликолиз становится основным механизмом ресинтеза АТФ. Однако при дальнейшей работе наблюдается снижение активности ключевых ферментов гликолиза под влиянием образующейся молочной кислоты или снижения внутриклеточного рН, что приводит к снижению скорости ресинтеза АТФ в этом механизме.
Метаболическая ёмкость гликолизаза, определяемая внутримышечными запасами углеводов и зависящая от резервов буферных систем, стабилизирующих величину внутриклеточного рН, обеспечивает поддержание анаэробной работы продолжительностью от 30 с до 2—6 мин.
Общее количество энергии, которое образуется в гликолитическом механизме у нетренированных людей, не превышает 840 Дж • кг-1, что соответствует концентрации молочной кислоты в крови около 13 ммоль • л-1, которая для них является граничной. У спортсменов, которые в процессе тренировки используют физические нагрузки анаэробной гликолитической направленности, лактатная емкость составляет 1760—2090 Дж • кг-1, что соответствует наличию молочной кислоты в крови в пределах 25— 30 ммоль • л-1. Тем не менее у спортсменов, специализирующихся в видах спорта на выносливость, после выполненной мышечной работы концентрация молочной кислоты в крови не превышает 10—13 ммоль • л-1 и зависит от содержания быстросокращающихся волокон в скелетных мышцах.
Гликолитический механизм ресинтеза АТФ отличается невысокой эффективностью, так как в процессе анаэробного распада 1 моля глюкозы из 2880 кДж энергии, содержащейся в ней, высвобождается только 240 кДж. Большая часть энергии остается в молекулах образующейся молочной кислоты и может быть выделена только путем аэробного окисления. Из общего количества энергии, выделенной в ходе гликолиза, в доступную для использования форму макроэргических фосфатных связей АТФ преобразуется от 80 до 125 кДж, а остальная энергия выделяется в виде тепла. Исходя из этого метаболическая эффективность гликолиза оценивается значениями КПД порядка 0,35—0,52. Это означает, что примерно половина всей выделяемой энергии превращается в тепло и не может быть использована в работе. В результате при гликолитической работе повышается скорость теплопродукции в работающих мышцах и их температура до 41-42 ºС.