Строение белковой молекулы . Полипептидное строение белков

Чехлы некоторых вирусов также построены  из протомеров двух и большего числа типов. Для структур, сформированных из неидентичных субъединиц, тоже характерно симметричное их расположение.

 Между  субъединицами, составляющими молекулу  белка с четвертичной структурой, могут возникать связи различных типов: гидрофобные взаимодействия, ионные и водородные связи.

Контактные поверхности субъединиц, формирующих четвертичную структуру, комплементарны, что вносит свой вклад в упрочение молекул белка.

Поскольку отдельные протомеры в молекуле связаны нековалентно, вполне закономерен вопрос — одна ли это молекула. Так как все протомеры четвертичной структуры прочно связаны друг с другом и только будучи объединенными выполняют возни-кающую этом биологическую функцию, всю систему следует считать одной молекулой.

 Одним  из методов анализа четвертичной  структуры является электронная  микроскопия; этот метод может  дать полезную информацию, если белок достаточно велик, имеет молекулярную массу более 200 000

Четвертичной  структуре принадлежит большая  роль в регуляции биологической активности белков, ибо она очень чувствительна к внешним условиям: небольшие их отклонения могут вызывать изменение взаиморасположения субъединиц и в связи с этим изменение биологической активности белка.

 Это  явление представляет собой один  из основных механизмов регуляции  метаболизма, поскольку многие ферменты и некоторые другие метаболически активные белки имеют четвертичную структуру.

Классификация, характеристика, представители

Все белки принято делить на две  группы: простые, или протеины (состоят только из аминокислот), и сложные (в их молекуле помимо белковой части содержится и небелковая, простетическая часть).

 Внутри  каждой из этих групп существует  деление на подгруппы. Простые белки подразделяют в соответствии с их растворимостью в различных веществах а сложные белки классифицируют по химизму небелковой части молекулы..

  Длительное время все сложные  белки называли протеидами (хромопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды и т. д.). В последние годы бщепринятыми становятся названия сложных белков с окончанием —ины (хромопротеины, липопротеины, нуклеопротеины и т. д.). Объясняется это в основ ном тем, что термин протеиды означает белковоподобные вещества.

В природе  в свободном виде существуют также пептиды, молекулы которых содержат, как указывалось ранее, не более 50 аминокислотных остатков. Природные пептиды. В живых организмах обнаружено несколько сотен свободных пептидов. К ним принадлежат некоторые гормоны, токсины, антибиотики, нейропептиды, а также ряд других биологически активных веществ.

Глутатион (гамма-глутаминилцистеинилглицин, глу-цис-гли, G-SH).

Обнаружен в клетках животных и человека (особенно его много в мозге, хрусталике глаза), бактериях, дрожжах, грибах, зеленых  растениях.

Основная функция  глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Он служит также коферментом в ряде ферментативных реакций Он участвует в детоксикации ряда чужеродных для живой клетки соединений (галогенсодержащие алифатические или ароматические углеводороды), переводя их в водорастворимую, способную к выделению почками, форму.

 Грамицидин S — антибиотик, активно синтезируется бактериями Вас. brevis, по своему химизму является циклическим декапептидом, в составе которого, кроме белковых аминокислот, есть орнитин (орн):

Пептидные антибиотики типа грамицидинов являются ионофорами, они действуют на биологические мембраны, образуя комплексы с ионами металлов, чем нарушают регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий. Аманитины — токсичные октапептиды ядовитых грибов рода Amanita. Типичным представителем аманитинов является альфа-аманитин. Он блокирует синтез белка в клетке эукариот на стадии транскрипции. Замена в молекуле-аманитина диоксиизолейцина на лейцин приводит к образованию нетоксичного соединения.

 В  этих же грибах содержится  ряд токсичных гептапептидов - фаллоидинов, имеющих сходное с аманитинами строение (бициклическое). Фаллоидины необратимо поражают печень млекопитающих.

 Роль  противоядия фаллоидинам выполняет циклический декапептид — антаманид, содержащийся в тех же грибах, что и токсин.

Он уплотняет  мембраны клеток печени и понижает их проницаемость по отношению к токсинам. Антаманид является ионофором, связывающим Na+ или Са²⁺, сорбированные на поверхности мембраны, и тем самым покрывает определенные участки мембраны, уплотняя ее и меняя ее свойства, в частности, проницаемость.

 В  Amanita muscaria обнаружен другой токсичный для человека пептид — мускарин.

Известно  большое число гормонов пептидной природы.

  К свободным пептидам принадлежат  каллидин и брадикинин плазмы крови, относящийся к кининам. Они повышают проницаемость капилляров, обладают мощным сосудорасширяющим действием, являются сильнейшими возбудителями болевых ощущений.

 Опиоидные пептиды— группа нейропептидов, оказывающих модулирующее влияние на передачу нервных импульсов в ряде отделов центральной нервной системы (ЦНС). Эти пептиды взаимодействуют с теми же рецепторами, что и опиатные соединения (например, морфин), и близки к ним по своему действию. Наибольшее количество рецепторов связывания эндопиоидов обнаружено в таламусе, гипоталамусе, нейрогипофизе и ряде других отделов ЦНС. Рецепторы опиоидных пептидов находятся и в периферической нервной системе.

Они принимают  участие в регуляции процессов, связанных с восприятием боли, влиянием гормонов на обмен веществ, воздействуют на сердечно-сосудистую деятельность, стрессорные реакции и ряд других физиологических функций. Например, при обезболивании путем иглоукалывания (акупунктурная анальгезия) в спинно-мозговой жидкости повышается  их содержание, что говорит об активации этой системы в результате иглоукалывания. Некоторое влияние опиоидные пептиды оказывают на характер эмоций, поведение.

 В  настоящее время известно несколько  десятков опиоидных пептидов. Конкретными их представителями являются, в частности, эндорфины, пентапептиды метионин-энкефалин (тир — гли — гли — фен — мет) и лейцин-энкефалин {тир — гли — гли — фен — лей}.

Кейлоны — тканеспецифичные гормоны местного действия — представлены белками или пептидами различной молекулярноймассы. Кейлоны подавляют митотическую активность других клеток той же ткани. Вероятно, эти гормоны, участвуя в регуляции деления клеток, предотвращают их злокачественный рост.

Фолиевая кислота, являющаяся по своей биологической функции витамином также может быть отнесена к пептидам. В ее составе содержится до 7 глутаминовых остатков.).

 Помимо перечисленных пептиды  выполняют ряд других, очень интересных  и важных функций. Открыты гормоны,  ответственные за индукцию сна.  Некоторые специфические пептиды,  возможно являются веществами, участвующими в явлениях памяти, выработке условных рефлексов. Не исключено, что долговременная память связана с синтезом в определенных нейронах этих пептидов..

  Прослеживается связь между отклонениями  в психической деятельности человека  от нормы и содержанием определенных  пептидов в мозге. Таким образом,  биологическая активность пептидов  связана с их регуляторной  ролью, причем точки приложения  их действия и эффективность  в организме очень разнообразны.

 Протеины (простые белки). Ниже представлены группы простых белков, классификация которых основана на растворимости этих соединений.

Альбумины. Это водорастворимые белки, осаждающиеся при насыщении растворов нейтральными солями, например (NH₄)₂S0₄. Добавление одной соли обычно не приводит к осаждению белков (за исключением(NH₄)₂S0₄ требуется смесь солей, преимущественно одно- и двухвалентных катионов Альбумины широко распространены в природе. Они составляют около 50% всех белков плазмы крови человека. Высоко содержание альбумина в белке яиц (до 50%). Белок, обладающий сходной растворимостью и получивший название лактальбумин, выделен из молока; богаты альбуминами и растения.

_Г л о б у л и н ы. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, однако высокие концентрации последних осаждают глобулины. аммония, так и при других не происходит. В воде глобулины нерастворимы, поэтому выпадают в осадок при отделении солей диализом. Глобулины составляют большую часть белков семян многих растений, особенно бобовых и масличных, например легумин в семенах гороха, фазеолин — фасоли, эдестин — конопли.

 Проламины.. Хорошо растворимы в 60—80%-ном этиловом спирте, в их составе много аминокислоты пролина, а также глутамииновой кислоты. В очень незначительном количестве в эти белки входят лиз, арг, гли. Проламины характерны исключительно для семян злаков, где выполняют роль запасных белков: в семенах пшеницы и ржи — белок глиадин, в семенах ячменя — гордеин, кукурузы — зеин.

. Глютелины. Хорошо растворимы в щелочных_растворах.. Это белки растений, содержатся в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Комплекс щелочерастворимых белков семян пшеницы получил название глютенин, риса — оризенин. Глиадин семян пшеницы в соединении с глютенином образует клейковину, свойства которой в значительной мере определяют технологические качества муки и теста. Гистоны. Представляют собой щелочные белки с молекулярной массой 12 000—30 000, на долю основных кислот в них приходится 20—30%. Гистоны растворимы в слабых кислотах (0,2 н. НС1), осаждаются аммиаком, спиртом. Они не содержат триптофана и, в большинстве случаев, цистеина, цистина. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток животных, растений и играют важную роль в структуре хроматина, так как количественно преобладают среди белков хромосом. Гистоны — сравнительно консервативные в эволюционном плане белки. Показано, что гистоны животных и растений характеризуются близкими величинами отношения арг к лиз

Протами ны. Это сильно основные белки с низкой молекулярной массой (до 12000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Протамины растворимы в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении; в их молекуле содержание Щелочных аминокислот составляет около 80%, особенно много арг. В протаминах нет цис, три и асп, очень часто отсутствуют тир, фен, поэтому они не дают многих цветных реакций на белок. Благодаря особой концентрации в молекуле протаминов основных аминокислот, она представляет собой поливалентный органический катион и легко реагирует с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности нуклеиновыми кислотами.88

 Протамины широко распространены в природе. Они содержатся в половых клетках животных и человека и составляют основную массу белков хроматина этого типа. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Показано, что синтез протаминов происходит в процессе сперматогенеза в цитоплазме половой клетки, после этого протамины фосфорилируются, проникают в клеточное ядро и по мере созревания спермы вытесняют гистоны из нуклеопротеина, образуя прочный комплекс с ДНК. В результате такого взаимодействия наследственные свойства организма оказываются защищенными от неблагоприятных воздействий. Протамины в большом количестве встречаются в сперме рыб; наиболее хорошо из них изучены сальмин из лососевых рыб, клупеин из сельди. Протамины обнаружены и у представителей растительного царства — они выделены из спор плауна.

Протеиноиды.

Трудно  растворимые белки, для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся фибриллярные белки: фиброин — белок шелка, кератины — белки волос, рогов, копыт, коллагены—белки соединительной ткани, спонгин — белок морских губок и др.

Сложные белки.

1. Липопротеины. Простетической группой в этих сложных белках являются различные жироподобные вещества — липиды. Связь между компонентами липопротеинов может быть различной степени прочности. Полагают, что основной вклад в стабилизацию комплексов дают силы слабого взаимодействия (гидрофобные, ионные, водородные), роль ковалентных связей незначительна. В составе липопротеинов обнаружены как полярные, так и нейтральные липиды, а также холестерин и его эфиры. Липопротеины широко распространены в природе, встречаются у всех представителей живых организмов. Они являются обязательными компонентами всех клеточных мембран, где их небелковая часть представлена, в основном, полярными липидами — фосфолипидами, гликолипидами. Липопротеины всегда присутствуют в крови Инозитолдифосфатсодержащий липопротеин выделен из белого вещества мозга, в состав липопротеинов серого вещества мозга входят сфинголипиды. У растений значительная часть фосфолипидов в протоплазме находится также в форме липопротеинов. Известны комплексы липидов и белков, белковая часть которых содержит много гидрофобных аминокислот, липидный компонент часто преобладает над белковым. Подобного рода комплексы называются протеолипидами. Они в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках нервных клеток, а также в синаптических мембранах и внутренних мембранах митохондрий.
2. Фосфопротеины. Характерной особенностью фосфопротеинов является присутствие в значительных количествах ортофосфорной кислоты, которая связана обычно с оксигруппой сер, реже тре сложноэфирной связью.. К фосфопротеинам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов. Это основной белок молока казеин,, яичного желтка — вителлин и фосвитин, икры рыб — ихтулин. Они содержат 1—10% фосфора. Фосфопротеины обнаружены в мозге. Казеин кроме фосфорной кислоты имеет углеводный компонент молекулы, поэтому является фосфогликопротеином. Относительно кратковременное фосфорилирование самых разнообразных белков (ферментативных, мембранных, рибосомальных и др.) происходит при участии особой группы ферментов — протеинкиназ.
3. Металлопротеины.

Комплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов присоединены к белку непосредственно, являясь  составной частью структуры белковых молекул, называются металлопротеинами.Некоторые авторы относят к металлопротеинам и те белки, которые помимо металла имеют металлсвязывающие простетические группы, например порфириновая группа в гемоглобине, хлорофилле. Однако эта точка зрения не является общепринятой. В составе металлопротеинов часто встречаются такие металлы, как Си, Fe, Zn, Mo и др. Типичными металлопротеинами являются некоторые ферменты, содержащие перечисленные металлы, а также Mn, Ni, Se, Са и др. К медьсодержащим белкам относятся, например, цитохромоксидаза, пластоцианин (переносчики электронов), белок крови церулоплазмин; к железосодержащим — лактоферрин (белок молока), трансферрин (белок крови), ферритин и др. В сыворотке крови найден специфический никельсодержащий белок класса макроглобулинов, названный никелеплазмином. Обнаружены белки — селенопротеины, в которых селен, вероятнее всего, ковалентно присоединен к ароматической или гетероциклической (гем) группе. Один из селенопротеинов содержится в мышцах животных. У некоторых морских животных обнаружен белок, содержащий ванадий,— ванадохром, являющийся, вероятнее всего, переносчиком кислорода.