Пятый уровень - фибрилла или коллагеновое волокно (толщина 1-10 мкм), состоящие из нескольких микрофибрилл (в зависимости от толщины), связанных гликозоаминогликанами и протеогликанами. Коллагеновые волокна имеют поперечную исчерченность, обусловленную как расположением цепей в молекуле коллагена, так и расположением аминокислот в полипептидных цепях. Коллагеновые волокна с помощью углеводных компонентов соединяются в пучки толщиной до 150 нм. [4]
- Эластин
Эластин - основной белок эластических
волокон, которые в больших количествах
содержатся в межклеточном веществе таких
тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов,
связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень
важними свойствами: они могут растягиваться
в несколько раз по сравнению с исходной
длиной, сохраняя при этом высокую прочность
на разрыв, и возвращаться в первоначальное
состояние после снятия нагрузки. Резиноподобные
свойства названных тканей обеспечиваются
особенностями состава и строения эластина
- гликопротеина с молекулярной массой
70 кД. [3]
Строение
эластина.
В отличие
от коллагена, образующего прочные фибриллы,
способные выдержать большие нагрузки,
эластин (также белок межклеточного матрикса)
обладает резиноподобными свойствами.
Нити эластина, содержащиеся в тканях
лёгких, в стенках сосудов, в эластичных
связках, могут быть растянуты в несколько
раз по сравнению с их обычной длиной,
но после снятия нагрузки они возвращаются
к свёрнутой конформации.
Эластин
содержит в составе около 800 аминокислотных
остатков, среди которых преобладают аминокислоты
с неполярными радикалами, такие как глицин,
валин, аланин. Эластин содержит довольно
много пролина и лизина, но лишь немного
гидроксипролина; полностью отсутствует
гидроксилизин.
Наличие
большого количества гидрофобных радикалов
препятствует созданию стабильной глобулы,
в результате полипептидные цепи эластина
не формируют регулярные вторичную и третичную
структуры, а принимают в межклеточном
матриксе разные конформации с примерно
равной свободной энергией (рис., 1-43). Это
как раз тот случай строения первичной
структуры, когда отсутствие одной стабильной
упорядоченной конформации приводит к
возникновению необходимых белку свойств.
[1]
Нарушения структуры эластина и их последствия
При снижении
образования десмозинов (или их отсутствии)
поперечные сшивки образуются в недостаточном
количестве или не образуются вообще.
Вследствие этого у эластических тканей
снижается предел прочности на разрыв
и появляются такие нарушения, как истончён-ность,
вялость, растяжимость, т.е. утрачиваются
их резиноподобные свойства. Клинически
такие нарушения могут проявляться кардиоваску-лярными
изменениями (аневризмы и разрывы аорты,
дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями
и эмфиземой лёгких.
Причины нарушений структуры эластина
- снижение активности лизилоксидазы,
вызванное дефицитом меди или пиридок-сина;
- дефицит лизилоксидазы при наследственных
заболеваниях;
- синдром Менкеса - нарушение всасывания
меди. [3]
Эластические волокна характеризуются высокой
эластичностью, то есть способностью растягиваться
и сокращаться, но незначительной прочностью,
устойчивы к кислотам и щелочам, при погружении
в воду не набухают. Эластические волокна
тоньше коллагеновых (1-2 мкм), не имеют
поперечной исчерченности, по ходу разветвляются
и анастомозируют друг с другом, образуя
часто эластическую сеть.
Химический состав:
Оба компонента синтезируются
и выделяются фибробластами, а в стенке
сосудов - гладкомышечными клетками. Белок-эластин
отличается от белка-коллагена как составом
аминокислот, так и их гидроксилированностью.
Структурно эластическое
волокно организовано следующим образом:
центральная часть волокна представлена
аморфным компонентом из молекул эластина,
периферическая часть представлена мелкофибриллярной
сетью. Соотношение аморфного и фибриллярного
компонента в эластических волокнах может
быть различным. В большинстве волокон
преобладает аморфный компонент. При равенстве
аморфного и фибриллярного компонентов
волокна называются элауниновыми. Встречаются также
эластические волокна - окситалановые, состоящие только из
фибриллярного компонента. Локализуются
эластические волокна прежде всего в тех
органах, которые постоянно изменяют свой
объем (в легких, сосудах, аорте, связки
и другие). [4]
- Коллаген и эластин - главные фибриллярные
белки соединительных тканей
Соединительная ткань состоит
из межклеточных элементов, выполняющих
структурные и опорные функции; на ее долю
приходится значительная часть всего
органического вещества, содержащегося
в теле высших животных. Сухожилия, связки,
хрящи и органический матрикс костей -
это наиболее знакомые нам элементы соединительной
ткани. Соединительная ткань окружает
кровеносные сосуды, образует важную в
структурном отношении подкожную клетчатку,
связывает между собой клетки отдельных
тканей и заполняет пространство между
клетками так называемым основным веществом.
Существуют три главных молекулярных
компонента соединительной ткани: два
фибриллярных белка - коллаген и эластин,
которые в разных соотношениях присутствуют
в большинстве соединительных тканей,
и протеогликаны - семейство гибридных молекул, представляющих собой белки,
ковалентно связанные с полисахаридами.
Фибриллы коллагена не растягиваются,
тогда как для фибрилл эластина характерна
высокая степень растяжимости. Сухожилия,
при помощи которых мышечное усилие передается
костям, состоят в основном из коллагена.
Связки, богатые эластином, соединяют
кости скелета и удерживают их в суставах.
Они должны быть гибкими и эластичными.
Если связки коленного или плечевого сустава
растянутся слишком сильно, то концы костей
смещаются и выходят из суставов, однако
их можно вправить обратно. Протеогликаны
отличаются от гликопротеинов (разд. 6.4)
тем, что содержат много полисахарида
и относительно мало белка, тогда как в
гликопротеинах значительно больше белка
и меньше углевода. Протеогликаны выполняют
функцию основного вещества, в которое
погружены или которым покрыты волокнистые
элементы соединительной ткани. Протеогликаны
играют также роль межтканевых прослоек
и служат смазочным материалом в суставах.
Коллаген, эластин и протеогликаны
синтезируются в фибробластах и хондроцитах
- специализированных клетках соединительной
ткани. Затем эти белки выталкиваются
из клеток и приобретают структурную организацию,
свойственную различным элементам соединительной
ткани. [5]
Вывод.
Биологическая
роль таких
белков не только защитная,
как в случае кератина и фиброина. Коллаген
необходим для остеогенеза, участвует
в образовании всех клеточных мембран
и органоидов клетки, а также внеклеточных
структур. Коллаген склеивает
все клетки орагнизма, также, это опора
для клеток. Находится он в сухожидиях,
на поверхности клеток кожи в межклеточном
пространстве. Благодаря своему строению
способен растягиваться, что придает коже
упругость и эластичность.
Роль
эластина для правильного функционирования
сердечнососудичстой системы очень велика.
Его недостаток в стенках сосудов приводит
к тому, что они не могут больше поддерживать
нрмальное артериальное давление. Ткани
теряют свои свойства, появляется вялость
и растяжимость, они истончаются и снижают
прочность. Результатом может быть разрыв
аорты. Недостаток приводит к снижению
эластичности альвеол, вследствие чего
они могут уведичиваться в размерах, что
может закончится эмфиземой легких.
Список литературы:
- Биохимия: учебник / Под ред.
Е.С. Северина. 5-е изд., испр. и доп. 2012. -
768 с.
- http://zapitanie.ru/belok_kollagen
- Биохимия : учебник / под ред.
Е. С. Северина. - 5-е изд., испр. и доп. - М.
: ГЭОТАР-Медиа, 2014. - 768 с. : ил.4
- http://vmede.org/index.php?topic=2443.0
- Ленинджер А. Основы биохимии:
В 3-х т. Т. 1. Пер. с англ.-М.: Мир, 1985.-367 с.