Физико-химические свойства цитоплазмы. Гетерогенность цитоплазмы

Су31. Физико-химические свойства цитоплазмы. Гетерогенность цитоплазмы

Кинетика  химических реакций в цитоплазме обусловливается сложным сочетанием факторов, среди которых структурные  особенности протоплазмы имеют  большое значение. Белки протоплазмы  отличаются большими химическими возможностями  вследствие отличия их строения, химической природы, гетерополярности и поэтому могут вступать в безграничное количество реакций с различными веществами, которые содержатся в протоплазме или поступают извне. В результате этих реакций может измениться форма макромолекулы, что приведет к изменению ее химической активности. Таким образом, изменчивость свойств белков -- важная особенность живого вещества.

Цитоплазма  построена по коацерватному типу и представляет сложную коллоидную систему из белковых, углеводных и липидных соединений. В разработанной известным советским ученым А. И.Опариным теории о происхождении жизни на Земле большое значение придается выделению органических веществ, белоксодержащих комплексов в форме коацерватных капель из первичных водных растворов.

Белки относятся к гидрофильным коллоидам. Такими же свойствами обладают и другие соединения, входящие в состав протоплазмы. Коллоидная природа протоплазмы  имеет существенное биологическое  значение. Благодаря наличию большого количества мельчайших частиц в коллоидных системах развиваются огромные суммарные  поверхности, которые играют чрезвычайно  большую роль. На них может происходить  связывание, адсорбция разнообразнейших активных веществ и прежде всего  тех, которые снижают поверхностное  натяжение. На мицеллах происходит связывание ферментов и других соединений, адсорбируются  различные питательные вещества. Все это создает условия для  различных химических реакций.

Кроме рассмотренных свойств белков, наблюдается  еще явление денатурации. При  этом гидрофильные коллоиды -- белки -- становятся гидрофобными, теряют стойкость и вследствие этого легко коагулируют. Такая типичная денатурация происходит при нагревании белков. Денатурированные белки, т. е. белки, которые утратили свои естественные свойства (выпали в осадок), имеют способность адсорбировать красители. Внешне белки могут казаться неизменными, но поглощению красителя можно определить начало явления денатурации.

Белковые  вещества, как амфотерные соединения, вследствие реакций с электролитами  изменяют свой заряд, что отражается на состоянии коллоидной системы, а  также на ее растворимости. С электролитами  связаны величина и знак заряда биоколлоидов протоплазмы, соотношение между процессами гидратации и дегидратации, коацервации и т. д.

Важную  роль во всех этих процессах играет поверхность протоплазмы; она является ареной для осуществления процессов  адсорбции и десорбции, что влияет на движение частиц, которое может  иметь большую скорость, проходить  одновременно в противоположных  направлениях и влиять также на свойства самой протоплазмы -- вязкость, эластичность, проницаемость и др.

Особенности протоплазмы не дают возможность  рассматривать ее как истинно  золеобразную жидкость, поскольку она по упругости приближается к гелю. Явление взаимного превращения золя в гель наблюдается на протяжении всей жизнедеятельности клетки. На состояние протоплазмы влияют концентрация водородных ионов, а также соотношение между содержанием одно- и двухвалентных катионов. В присутствии кальция коагуляция белков в протоплазме происходит при более низкой температуре. Свойства протоплазмы обусловливаются сложностью многофазной, полидисперсной, коллоидной системы. Цитоплазма имеет три слоя: внешний -- плазмалемма, внутренний -- тонопласт и лежащий между ними -- мезоплазма. Пограничные слои плазмалеммы и тонопласт вязкие и эластичные, а мезоплазма более текучая и менее эластичная.

Межмицеллярные пространства в протоплазме, кроме воды, содержат еще и липоиды, которые находятся в непрочной связи с некоторыми боковыми цепочками белковых веществ. Эти боковые цепочки заканчиваются одной или двумя гидрофобными группами СН3, обладающими способностью присоединять к себе жиры. Кроме того, молекулы липоидных веществ имеют гидрофильные группы СООН, СОН, NH2, которые определяют способность липоидов взаимодействовать с водой. Следовательно, гидрофобные группы молекул будут ориентированы к плазмалемме, а гидрофильные -- к мезоплазме. Липиды способны снижать поверхностное натяжение жидкостей; согласно законам физической химии, они концентрируются главным образом на поверхности.

Во  взрослых клетках, которые имеют  вакуоли, на внутренней поверхности  протоплазмы, граничащей с клеточным  соком, также образуется обогащенный  липидами внешний слой, аналогичный  плазмалемме; одновременно происходит скопление содержащихся в клеточном  соке липидов возле поверхности  вакуоли, которая граничит с протоплазмой. Поэтому тонопласт богаче липидами, чем мезоплазма. Структура протоплазмы чрезвычайно подвижна, и имеющиеся в протоплазме вещества непрерывно вступают во взаимодействие как друг с другом, так и с органическими веществами или минеральными солями, которые поступают в клетку или вырабатываются протоплазмой.

Так, под влиянием сахара структура протоплазмы  может измениться (из золя перейти  в гель).

Таким образом, протоплазма является сложной  гетерогенной коллоидной структурой, которая включает большое количество различных компонентов. Дисперсной средой является комплексный гидрозоль  с высоким содержанием белковых и других макромолекул, Сахаров, неорганических солей, например фосфатов. Важную роль играет вода, которая насыщает всю  систему коллоидов протоплазмы, образуя непрерывную фазу.

В живой протоплазме постоянно  происходят процессы новообразования  и распада различных веществ, коагуляция коллоидов и их обратное превращение в золи, образование  коацерватов, гелей и т. д. Происходящие в протоплазме процессы непосредственно  зависят от состояния и свойств структур, из которых она состоит. Изменения протоплазменных структур под воздействием внешних условий имеют приспособительный характер. 20 вопрос Биосинтез белка, локализация этого процесса. Связь синтеза белка с дыханием

Белки характеризуют любую живую систему. Проблема белка является одной из центральных проблем современности. Она имеет большое значение для  теоретического понимания жизни, практического  вмешательства в жизнедеятельные  процессы организмов.

Протеины  в растительном организме являются запасными белками а сложные белки -- протеиды -- основными компонентами цитоплазмы и играют важную роль в организации клеточных структур. Из протеидов в жизнедеятельности организмов первостепенное значение имеют нуклеопротеиды. Семена растений содержат как протеины, и протеиды. В прорастающих семенах белковые вещества подвергается гидролитическому распаду, который катализируется специальный ферментами пептидгидролазами, действующими на пептидные связи и ферментами, которые влияют на С--N-связи, отличающиеся от пептидных связей. Примером действия пептидгидролазы (пепсин, папаин) может быть гидролитическое расщепление полипептидов на отдельные аминокислоты:

Другая  группа ферментов -- амидазы - катализирует гидролиз амидов, например карбамидгидролаза (уреаза) расщепляет мочевину на аммиак и углекислый газ (H2N--CO--NH2+H2O>CO2 + 2NH3). Ферменты аспарагиназа и глютаминаза катализируют превращения амидовдикарбоновых кислот (аспарагина, глютамина):

Аспарагнновая кислота

Свободные аминокислоты подвергаются дезаминированию. Существует три вида дезаминирования -- окислительное, восстановительное и гидролитическое. Во всех случаях образуются органические кислоты и аммиак. У высших растений основным является окислительное дезаминирование, протекающее в две стадии через иминокислоту с образованием в конечном итоге соответствующей кетокислоты и аммиака:

Окислительное дезаминирование проходит при участии оксидаз аминокислот, имеющих в качестве кофермента флавинадениндинуклеотид.

Таким образом, под влиянием пептидгидролаз и амидаз белки распадаются до аминокислот и аммиака. По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, активность пептидгидролазы на третий день прорастания семян была в 6 раз больше, чем у непроросших семян, на шестой день -- в 30, на восьмой день -- в 45 раз.

Физиологическое значение расщепления белков при  прорастании семени заключается  в том, что они должны перейти  в легкоподвижную форму и переместиться  из эндосперма или семядоли к растущим частям зародыша. Запасные белки мало растворимы или совсем нерастворимы в воде; даже в растворенном виде благодаря малой дисперсности они не способны пройти через клеточные оболочки. Таким образом, белки при гидролизе расщепляются до аминокислот и становятся более подвижными.

Не  менее важным результатом распада  белковых веществ до аминокислот  является их обезличение. Каждый белок  характеризуется специфической  для него комбинацией аминокислот, поэтому один белок невозможно непосредственно  превратить в другой. Для такого превращения необходимо сначала  разложить его на простейшие составные  части (аминокислоты) и потом снова  скомбинировать их в новую молекулу. Это достигается глубоким распадом белковой молекулы до конечных продуктов  гидролиза. При построении новых  белковых молекул из продуктов расщепления  запасных белков часть аминокислот, образовавшихся при этом, не находит  себе непосредственного применения вследствие указанного различия в составе  белков. Эти лишние аминокислоты при  участии ферментов амидам расщепляются далее на аммиак и безазотистые соединения. Основным путем дезаминирования аминокислот (у высших растений) является окислительное дезаминирование, при котором аминокислота образует соответствующую кетокислоту и аммиак.

Однако  аммиак в растении никогда не накапливается  значительном количестве, поскольку  вслед за распадом начинаются синтетические  процессы.

В прорастающем семени, особенно у богатых  запасными белками бобовых растении, накапливается большое количество аспарагина (неполный амидаспарагинвой или аминоянтарной кислоты) -- CO(NH2)CH2CH(NH2)COOH, который и связывает аммиак. В результате распада белка содержание аспарагина накапливающегося в проростках, может составлять 50--60% всего количества, белков, имевшихся в семени до прорастания, тогда как наибольшее количество аспарагиновой кислоты в них не превышает 20--25%. Не все семена одинаково легко осуществляют этот синтез. Он легко проходит в семени, богатом безазотистыми веществами, углеводами или жирами, например в семенах злаков или тыквенных. Семена бобовых растений, в которых много запасных белков, а запас углеводов относительно невелик, могут строить аспарагин за счет аммиачных солей в присутствии углекислого кальция, связывающего свободную щавелевую кислоту.

При созревании семян биохимические  превращения направлены в противоположную  сторону, в направлении синтеза  высокомолекулярных соединений. Этот синтез осуществляется за счет простых  мономерных соединений. При синтезе белковых веществ аммиак, поглощенный растениями в виде аммонийных солей или образовавшийся в них в результате восстановления нитратов, вступает в реакцию с кетокислотами и образует аминокислоты. В биосинтезе белков большую роль играют нуклеиновые кислоты, входят фосфорная кислота, пентозы и азотистые органические основания (пуриновые или пиримидиновые).

Нуклеиновые кислоты делятся на два типа: рибонуклеиновую  кислоту (РНК), которая содержит сахар  рибозу, аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц), урацил (У) и фосфорную кислоту, и дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), состоящую из дезоксирибозы, аденина (А), гуанина (Г), цитозина (Ц), тимина (Т) и фосфорной кислоты.

Молекулярная  масса РНК достигает 1--2 млн., а  ДНК -- 4--8 млн., а так называемые транспортные (растворимые) РНК имеют молекулярную массу 25 000--30000. Рибонуклеиновая и  дезоксирибонуклеиновая кислоты есть во всех клетках живого организма. Синтез ДНК и РНК катализируют ферменты ДНК-полимераза и РНК-полимер аза. Фермент рибонукдеаза, являющийся фосфодиэстеразой, гидролизует все известные РНК. Растительные рибонуклеазы относятся к неспецифическим рибонуклеазам. Под влиянием фермента расщепление межнуклеотидных связей РНК происходит в два этапа: внутримолекулярное перефосфорилирование и последующий гидролиз.

Установлено, что РНК является основным веществу в белковом синтезе в клетке. Установлено  также что ДНК сосредоточено в ядре, а митохондрии и хлоропласта имеют собственный генетический материал; процессы биосинтеза белка локализованы в мельчайших структурных элементах цитоплазмы -- рибосомах или микросомах -- субмикроскопических образованиях размером 20--30 мкм. Рибосомы построены из белка и нуклеиновых кислот с молекулярной массой от 0,5 до 1,4 млн. Белок и нуклеиновые кислоты в рибосомах содержатся в равных количествах.

Синтез  белков из отдельных аминокислот  является процессом эндэргоническим, т. е. нуждается в поступлении энергии извне. Для образования белковых пептидных связей ...HN--СО... необходимо активирование аминокислот. В организме этот процесс осуществляется с помощью аденозинтрифосфориой кислоты (АТФ) и фермента аминоацил-тРНК-синтетазы, образуя соединение аминоациладенилат, содержащий аденозинмонофосфорный остаток ~Р--А.

Советским ученым А.С. Спириным с сотрудниками в 1964 г. в цитоплазме зародышей рыб, в растительных клетках, клетках насекомых и млекопитающих были обнаружены частицы информосомы, состоящие из высокомолекулярной (нерибосомной) нуклеиновой кислоты (РНК) и особого белка.

Информосомы в цитоплазме представлены смесью частиц разных размеров и молекулярной массой 500 тыс.-- 50 млн. и больше. Отношение  РНК к массе белка в информосомах постоянно (1 : 4) и одинаково у всех частиц независимо от их размера.

В информосомах содержится, по-видимому, информационная РНК. Белок служит, вероятно, для переноса иРНК из ядра в цитоплазму, а также для защиты иРНК от разрушения и регуляции скорости белкового синтеза. Роль иРНК сравнивают с ролью матрицы в печатном деле; Именно на этой РНК в рибосоме и происходит образование полипептидной цепочки ---синтез белка каждая отдельная транспортная РНК, несущая аминокислоту, может связываться лишь с определенным участком матрицы. Когда все соответствующие участки оказываются занятыми, фермент РНК -- полимераза связывает аминокислоты друг с другом и снимает их с матрицы в виде полипептидной цепи (белка) соответствующего строения. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определенными группами из трех нуклеотидных остатков (триплетов).