Экономиялық ілім пәні мен әдістрі

Ақуыз

Ақуыз, нәруыз, белок — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларга тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан күралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз ағзалар тіршілігінде олардын құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы эр алуан өте манызды қызмет атқарады. Ақуызды зат құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

Мазмұны 1 Жалпы мәліметтер 1.1 Құрлымы 1.2 Түзілуі 2 Белоктардың құрамы және құрылысы 3 Полипептид тізбегінің құрылысы 4 Белоктардың жіктелуі 5 Белоктардың денатурациясы 6 Химиялық қасиеттері 7 Белоктардың организмдегі өзгерісі 8 Белок синтезінің проблемасы 9 Азықтық ақуыз алу 10 Дереккөздер

Жалпы мәліметтер

Белоктар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі  тіршіліктің негізі. Организмнің  тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері  белоктардан құралған. Олар организмде әр түрлі қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің  қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Белоктардың құрамы мен құрылысы өте  күрделі. Молекулалық массалары  жүздеген мыңнан миллионға дейін  жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға  ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын  түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары  бар.

Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г белок  қабылдауы керек. Азықпен түскен белок әуелі асқазанда, сосын  ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.^[1]

Ақуыз тірі организмнің негізін  құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан  Фридрих Энгельс: «Тіршілік —  белок заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді.

Белок тек тірі организмдер құрамында  ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3%сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.

Белоктар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық  ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя –протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды.

Белоктардың барлығы екі топқа  бөлінеді: 1) қарапайым белоктар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар,глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі белоктар – протеидтер (гликопротеидтер,нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Ақуыздың құрылымының деңгейлерi: 1 — біріншілік, 2 — екіншілік, 3 —  үшіншілік, 4 — төртіншілік

Биiк температураның әсерiyен тауық  жұмыртқасының ақуызының қайтымсыз  денатурациясы

Құрлымы

Белок клетка құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома,цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организм құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия клеткаларында 50 – 93% белоктық заттар бар. Белок барлық организмге ортақ зат болғанымен, әр түрлі организм белоктарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да белок қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол клетка протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алупроцестеріне тікелей қатысады.

Организмнің күнделікті тіршілігі  оның клеткаларында жүріп жататын  көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде  өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған клеткаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де белок катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше белок – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да белоктан құралған. Ерімтал белоктар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Белоктардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан белок биополимерлер тобына жатады.

Белоктың құрамында жиырма түрлі  амин қышқылдары болады. Әр түрлі белоктардың  амин қышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі  жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта белок түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш амин қышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышкылдан жиырма төрт түрлі белок изомерлері пайда  болады. Белок молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Белок молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы белоктар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік клеткасының белоктары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) белоктар. Бұларға бұлшық ет белогы – миозин, актин, сіңір белогы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі белоктары жатады. Белок молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Белок ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Белок – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.^[2][3]

Түзілуі

Ақуыз түзілу бұл өте күрделі  процесс жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда  жүреді. Қашан, қанша және қандай ақуыз  түзілуі керектігі жайлы мағлұмат жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі.

Белоктардың құрамы және құрылысы

Белоктардың қасиеттерін олардың  құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок  молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін  жетеді. Әр белокта а-аминқышқылдары тек осы белокқа ғана тән ретімен  орналасады. Олардың молекулалық  массалары бірнеше мыңнан миллионға  дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа белогының  молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының молекулалық массасы  — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген белоктардікі > 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-аминқышқылынан құралады. а-аминқышқылдарының жалпы формуласы:

R—CHNH₂—COOH

Белок түзілетін a-аминқышқылдарының  радикалы құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әр түрлі сақиналар  мен функционалдық топтар да кездеседі.^[1]

Полипептид тізбегінің құрылысы

Белоктардың құрылысы өте  күрделі. Белок молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен  бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет).

Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы  осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Аминқышқылдары қалдықтарының  инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге  болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен  тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.

Табиғатта белоктардың кейбіреуі  тек созылыңқы полипептидтік  тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек  талшығы — фибрионның құрылымы осындай.

Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылымдеп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында (51-сурет).

Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі  эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара  байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым белоктың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

Белок молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал белок молекуласы екі және одан да көп полипепидік  тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір белоктарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар белокты емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Белоктардың жіктелуі

Белоктарды, негізінен, мынадай  белгілеріне қарап жіктейді:

• күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына белокты заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;
• молекула пішіиіне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
• кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер - альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);
• атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын белоктар, тірек қызметін атқаратын белоктар).^[1]

Белоктардың денатурациясы

Белоктардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, белоктардың  кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы белоктың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған белок өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден белок денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин белогының, сүт ашығанда казеиннің үюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де белоктардың денатурадиялануы жатады.

Қыздырғанда денатурацияланатын немесе айырылып кететін болғандықтан, белоктардың нақты балқу температуралары болмайды. Кейбір белоктар, мысалы, тауық жұмыртқасының белогы суда ериді, кейбіреулері суда ерімейді. Белоктар ерігенде, басқа да ЖМҚ сияқты коллоидты ерітінділер түзеді. Белоктарға спиртті немесе формалинді қосқанда, белоктар қайтымсыз үйиды, сондықтан бұл заттарды биологиялық препараттарды сақтауға қолданады.^[1]

Химиялық қасиеттері

Құрамы мен құрылысы күрделі  болғандықтан, белоктардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында  әр түрлі химиялық реакцияларға түсетін  функционалдық топтар бар.

1. Белоктар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — белоктардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде белоктар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Белоктардың осы қасиеті технологияда белокты өнімдер алуға қолданылады.
2. Белоктардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:
3. Белоктардыц түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.
• а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар белоктар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.
• ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен белоктарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция белоктардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
• б) Құрамында күкірті бар белоктарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара түнбасы түзіледі.^[1]