Безопасность и гигиена в товароведении

Содержание.

1. Белки. Аминокислотный скор. Биологическая ценность белков. Растительные и животные белки. Влияние технологической обработки сырья и пищевых продуктов на усвояемость белка.
2. Полимерные и другие материалы как возможный источник загрязнения пищевой продукции.

     Список  используемой литературы.

  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1. Белки. Аминокислотный скор. Биологическая ценность белков. Растительные и животные белки. Влияние технологической обработки сырья и пищевых продуктов на усвояемость белка.

 

     Белками, или протеинами (от греч. ргоtos;- первый, первоначальный), называют высокомолекулярные природные азотсодержащие соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Белки синтезируются  из аминокислот и превращаются в  аминокислоты при переваривании  в желудочно-кишечном тракте или  катаболизме в организме. Природных  аминокислот насчитывается около 150, но в состав белков пищи входят лишь 20 индивидуальных аминокислот.

     Функции белка. Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах,1/5- в костях и хрящах, 1/10 - в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

     Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют  каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических  клеточных мембран - важнейшей составной  части клетки и клеточных органелл.

     При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются  нормальные рН среды. Белки крови  создают онкотическое давление, которое  удерживает жидкость в кровеносных  сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в  плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков («голодные отеки»).

С точки  зрения питания белки - важнейшая  составная часть пищи человека и  животных. Они являются источниками  необходимых организму аминокислот.

     Биологическая ценность белка. Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю задержки азота в организме от всего всосавшегося азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что задержка азота в организме выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.

     Биологическая ценность белков может быть увеличена  добавлением лимитирующей аминокислоты или внесением компонента с ее повышенным содержанием. Так, биологическая  ценность белка пшеницы может  быть повышена приблизительно в два  раза Добавлением 0,3-0,4 % лизина, белка  кукурузы - 0,4 % лизина и 0,7 % триптофана.

     Скор  аминокислотный — показатель биологической  ценности белка, представляющий собой  процентное отношение доли определенной незаменимой аминокислоты в общем  содержании таких аминокислот в  исследуемом белке к стандартному (рекомендуемому) значению этой доли.

     Качество  пищевого белка может оцениваться  путем сравнении его аминокислотного  состава с аминокислотным составом стандартного или «идеального» белка. Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, удовлетворяющем потребность организма  человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

     Расчет  аминокислотного скора для определения  биологической ценности исследуемого белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой  аминокислоты в «идеальном» белке  принимают за 100%, а в исследуемом - определяют процент соответствия.

     В результате определяют аминокислоту со скором менее 100%, которую называют лимитирующей аминокислотой исследуемого белка. В белках с низкой биологической  ценностью лимитирующих аминокислот  со скором менее 100% может быть несколько.

     По  происхождению белки бывают животными  и растительными. Животные белки, в  основном, полноценные, особенно белки  молока, яиц, мяса, рыбы. Растительные белки  являются неполноценными, за исключением  белков риса и сои. Сочетание белков животного и растительного происхождения  повышает ценность белкового питания.

     Животные  и растительные белки усваиваются  организмом неодинаково. Если белки  молока, молочных продуктов, яиц усваиваются  на 96 %, мяса и рыбы - на 93-95%, то белки  хлеба - на 62-86%, овощей - на 80%, картофеля  и некоторых бобовых - на 70 %. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

     Любое изменение условий среды в  технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает  влияние на молекулярную структуру  белков, что приводит к изменению  четвертичной, третичной  и вторичной  структуры.

     Денатурация - разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной).

     Факторы, приводящие к денатурации белка: сильные минеральные кислоты  или щелочи; нагревание; охлаждение; обработка ПАВ (додецилсульфатом) и  мочевиной; тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg); органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном).

     Денатурированные  белки менее растворимы в воде, т.к. их полипептидные цепи сильно переплетены  между собой, что затрудняет доступ молекул растворителя к радикалам  остатков аминокислот.

     Большая часть денатурирует при 60-80°С, однако встречаются и термостабильные, например, a-лактоглобулин молока и a-амилаза некоторых бактерий.

     Повышенная  устойчивость белков к нагреванию обуславливается  наличием в их составе большого количества дисульфидных связей.

     На  температуру денатурации влияет влажность, рН среды, солевой состав среды и наличие некоторых  небелковых соединений.

     Тепловая  денатурация белков является одним  из основных физико-химических процессов, лежащих в основе получения сухих  завтраков; варки и жарения овощей, рыбы, мяса; консервирования; пастеризации и стерилизации молока; выпечке хлеба  и хлебобулочных изделий; сушке  макаронных изделий.

     Денатурация ускоряет процесс переваривания  белков в ЖКТ (облегчает доступ к  ним протеолитических ферментов) и  обуславливливает потребительские  свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические  свойства).

     Образование меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакции меланоидинообразования заключается в том, что при температуре от 40-60°С до 100°С происходит взаимодействие аминогрупп белков с гликозидными гидроксилами восстанавливающих сахаров, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов - меланоидинов.

     Меланоидины понижают биологическую ценность продуктов, т.к. снижается усвояемость аминокислот  из-за того, что сахароаминные комплексы  не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта.

     Кроме того происходит: потемнение продукта; уменьшается содержание СВ; уменьшается  количество незаменимых аминокислот (лизина и треонина). 

     Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120°С приводит не к денатурации, а к декструкции (разрушению) белковых макромолекул с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей, образованием сероводорода, аммиака, диоксида углерода и др. соединений небелковой природы.

     Среди продуктов термического распада  белков встречаются соединения, придающие  им мутагенные свойства. Мутагены содержатся в бульонах, жареном мясе, жареных  яйцах, копченой и вяленой рыбе.

Некоторые из них вызывает наследственные изменения  в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного  до летального. Т.е. термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки.

     Токсические свойства белков при термической  обработке выше 200° или при более низких температурах, но в щелочной среде обуславливаются не только процессами декструкции, но и реакциями изомеризации остатков аминокислот из L- в D-форму.       D-форма аминокислот понижает усвояемость белков.

     В сильнощелочной среде, при высокой  температуре некоторые остатки  аминокислот претерпевают ряд специфических  превращений. Так аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и  аммиак.

     Некоторые аминокислоты могут вступать в реакцию  конденсации. При этом питательная  ценность белков с новыми поперечными  связями ниже, чем у белков с  нативной структурой. К тому же образование, например, лизиналанина стимулирует  диарею, облысение и нефрокальциноз.

     Окислительные процессы в технологических процессах. Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот. Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и жирового сырья.

     Торможение  реакций можно достичь добавлением  оксидантов, ферментных препаратов или  повышением активности собственных  ферментов сырья в целях вывода липидов из взаимодействия с белками.

     Наряду  с окислительными процессами в интенсивных  технологических процессах, предусматривающих  механические или физические воздействия  на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.) протекают и  др. превращения, характер которых зависит  от природы, степени и способа  этих воздействий.

     Поэтому использование новых и традиционных технологических процессов без  глубокого изучения влияния их на молекулярные основы структуры белков  не только опасно для здоровья людей, но и неэффективно с точки зрения обеспечения качества пищевых продуктов. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     

2. Полимерные  и другие материалы  как возможный  источник загрязнения  пищевой продукции.

 

     Полимерные материалы или пластические массы, используемые для производства различных изделий, в том числе тары и упаковки, содержат в своем составе химические соединения, которые в процессе их эксплуатации систематически выделяются в окружающую природу и другие контактирующие с ними среды, в том числе и продукты питания. При этом происходит загрязнение этих сред с нарушением экологического баланса или нанесением вреда здоровью человека.

     Начинается  этот процесс с синтеза полимеров, из которых наиболее распространенным для получения упаковочных материалов является полимеризация. Участвующие  в нем химические соединения могут  быть отнесены к следующим группам:

• основные химические вещества - мономеры;
• вещества, имеющие вспомогательное значение при полимеризации;
• вещества, введение которых нужно для придания получаемому полимерному материалу необходимых в последующей переработке свойств - пластификаторы, стабилизаторы, порофоры, мягчители, красители, наполнители, антистатические добавки.

     Вредность получаемых полимеров, в первую очередь, определяется количеством мигрирующего из него мономера, который, как указывалось  выше, может обладать высокой токсичностью, канцерогенностью или другими вредными свойствами. Происходит это потому, что мономеры, используемые при синтезе  полимеров, обладают функционально-активными  химическими группами, весьма реактивными  и биологически агрессивными. В некоторых  случаях токсичность мономеров  определяется наличием в них загрязняющих примесей вследствие плохой очистки. Такие  примеси могут даже в небольшом  количестве придавать продукту и  питьевой воде характерный неприятный запах, что является недопустимым для упаковочного материала.