Соединительные ткани

Мглинский техникум агротехнологий.

 

 

 

Доклад

на тему:

«Соединительная ткань»

 

 

 

 

 

 

 

 

Выполнила: студентка  группы ТТс

                     Станкевич Г. В.

 

 

 

 

 

 

 

 

2013 г.

Повар ежедневно приготовляет из мяса всевозможные горячие и холодные блюда, закуски и соусы, поэтому он обязан хорошо знать этот важнейший пищевой продукт и правильно оценивать качество мяса по внешнему виду, цвету, запаху и консистенции.

Наиболее полное и  всестороннее ознакомление со всеми  кулинарными, пищевыми и вкусовыми  качествами и недостатками мяса является часто решающим для правильного его использования, так как в зависимости от степени упитанности, структуры тканей и их химического состава мяса кулинар может правильно определить, какую часть мяса нужно взять для приготовления того или иного блюда, решить, какое блюдо лучше приготовить из данной части.

На первый взгляд определение  качества мяса и выбор его части  является наиболее простым делом, так  как будто бы можно в этом случае руководствоваться только одним  правилом: жирное мясо - лучше, менее жирное мясо - хуже. Между тем такое определение не совсем и не всегда верно.

Раньше всего надо отметить, что с точки зрения кулинарного  использования лучшим надо считать  мясо не жирной, а средней и вышесредней  упитанности. Да и, кроме того, если бы это утверждение и было правильным, то одно оно не может подсказать повару, для какого кушанья и какую часть этого лучшего, наиболее жирного мяса нужно использовать.

Неправильное, не соответствующее  кулинарному назначению использование  части туши может привести к обесцениванию продукта, нерациональному его использованию. Так, например, наилучшая часть мяса - вырезка - даже от туш жирной упитанности окажется наименее ценной, если из нее попытаться приготовить прозрачный крепкий мясной бульон или щи. Самая жирная грудинка окажется никуда негодной, если ее использовать для бифштекса. И в том, и в другом случае - мясо высшего качества и жирной упитанности, но блюда, приготовленные из него, будут все же невкусными.

Не всегда кулинарное назначение частей туши остается неизменным; оно может изменяться в зависимости от возраста, упитанности и той нагрузки, которую при жизни животного несли его мускулы например, верхнюю и внутреннюю части задней ноги туши молодого хорошо упитанного животного используют для жарки мяса порционными кусками. Эти же части от туши средней упитанности и от туши старого животного употребляют для тушения мяса. Кулинарное назначение грудинки, покромки и лопатки также может изменяться в зависимости от упитанности, возраста и структуры тканей животного.

Мясо старого животного  имеет грубую соединительную ткань, что сильно снижает его кулинарные качества, несмотря на то, что подкожный  и внутренний жир может покрывать  тушу сплошным слоем. Поэтому мясо более  молодого животного, содержащее хорошо развитую, более нежную мышечную ткань и меньше жира, намного ценнее и с точки зрения интересов здоровья потребителя, и в кулинарном отношении.

Умение правильно определить качество мяса и назначение важно  и для наиболее экономичного его  использования. Например, невыгодно употреблять наиболее мягкие и нежные части туши для котлетной массы, которую с успехом приготовляют из мякоти шеи, пашины, а также из всех мелких кусков, оставшихся при разделке туш.

Неправильное использование  мяса может увеличить количество отходов и обрезков.

Следовательно, для наиболее правильного использования недостаточно только ознакомления с упитанностью мяса, нужно знать и структуру  тканей, и их химический состав мяса.

Свежее доброкачественное  мясо - ценнейший пищевой продукт  даже тогда, когда оно нижесредней упитанности. Вкусное, питательное, аппетитное блюдо, приготовленное из такого мяса, - лучшее доказательство квалификации и мастерства повара, который сумел правильно и по назначению использовать данную часть туши и тщательной кулинарной обработкой мяса устранить ее недостатки. Только неопытный, неумелый повар считает, что все мясо, кроме самого жирного, и все части его, кроме вырезки, плохи.

Такой повар во всяком продукте найдет недостатки, якобы  оправдывающие его неумелость. Но есть такой недостаток, как недоброкачественность, который не может устранить никакой, даже самый опытный повар. Больше того, ни при каких обстоятельствах повар не имеет права использовать несвежее мясо для приготовления пищи.

 

 Разновидности  соединительной ткани

Соединительная ткань  очень распространена в животных организмах  и все ее разновидности  составляют около 50 % массы туши животного.

Соединительная ткань  выполняет различные прижизненные биологические функции: участвует в построении разнообразных тканей и органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий, играет защитную роль и роль запасного депо жировых веществ.

Функциональное назначение определяет существенные различия в  строении и свойствах соединительной ткани, с учетом которых ее подразделяют на собственно соединительную, хрящевую и костную.

Несмотря на некоторые  морфологические различия, все виды соединительной ткани представляют собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, волокон и клеток (рис. 4).

Особенности свойств  разновидностей соединительной ткани  формируются в зависимости от состояния основного вещества. У собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное. У хрящевой ткани основное вещество более плотное, эластичное. У костной ткани - оно весьма плотное и прочное за счет накопления минеральных веществ.

 

Располагаемые в межклеточном веществе волокна могут быть трех видов и различаются по строению и свойствам: (преимущественно коллагеновые лентовидной формы), Эластиновые (нитевидной формы) и ретикулиновые.

 

Особенности строения

и состава собственно

соединительной ткани

В зависимости от количественного соотношения морфологических элементов различают разновидности собственно соединительной ткани: плотную, эластическую, рыхлую и слизистую.

Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи.

В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную связку, желтую фасцию живота, стенки крупных кровеносных сосудов.

Рыхлая соединительная ткань содержит много клеточных элементов. Она главным образом, связывает другие ткани и мышцы между собой, а также шкуру с поверхностной фасцией. К разновидности рыхлой соединительной ткани относят жировую (см. тему 5) и ретикулярную. В ретикулярной ткани ретикулиновые волокна образуют густую сеточку, пронизывающую основное вещество. Ретикулярная ткань образует строму кроветворных органов: костного мозга, лимфатических узлов, селезенки.

Из слизистой ткани  построены слизистые оболочки внутренних органов.

В слизистой соединительной ткани довольно много сложных белков: муцинов и мукоидов.

Химический состав различных  видов собственно соединительной ткани не одинаков (табл. 1).

В соединительной ткани  воды значительно меньше, чем в  мышечной. В сухом остатке преобладают  белки коллаген и эластин, относящиеся  к группе склеропротеинов. Их содержание варьирует от вида соединительной ткани.

В соединительной ткани в меньшем количестве содержатся другие белки: ретикулин, муцины, мукоиды, альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т.п.

 

 

 

Таблица 1

 

Химический состав соединительной ткани	Содержание составных  частей, %
	Плотная ткань (сухожилия)	Эластическая ткань (выйная связка)
Вода Липиды Белки: коллаген эластин прочие Экстрактивные вещества Неорганические вещества	62,9 1,0   31,6 1,6 1,5 0,9 0,5	57,6 1,1   7,5 31,7 1,1 0,8 0,5

 

Учитывая особенности  химического состава можно отметить, что свойства, пищевая и промышленная ценность собственно соединительной ткани будут определяться свойствами и количественным соотношением белков коллагена и эластина.

 

 Строение  и свойства белков соединительной  ткани

Коллаген (греч. colla - клей, gennao - порождаю) - самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах - 1-2 %, в сухожилиях - 25-35 %, в кости - 10-20 %, в хрящах - 10-15 %, в коже - 15-25 %, в стенках сосудов - 5-12 %, в почках - 0,4-1 %, в мозге - 0,2-0,4 % от массы сырья.

Коллаген является фибриллярным белком, для которого характерна удлиненная форма молекулы.

Для коллагена характерны 4 уровня структурной организации молекулы.

Первичная структура молекулы коллагена - полипептидная цепочка - построена примерно из 1000 аминокислотных остатков. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина; малым содержанием тирозина и метионина; большим количеством заменимых аминокислот пролина и оксипролина, характерных для белков соединительной ткани. По содержанию оксипролина можно судить о количестве белков соединительной ткани в составе мяса.

По аминокислотному  составу коллаген является неполноценным белком.

Вторичная структура коллагена в отличие от других фибриллярных белков не имеет вид α-спирали, а представляет собой ломаную спираль, что объясняется особенностями первичной структуры молекулы.

Третичная структура молекулы коллагена представляет собой трехцепочечную спираль, называемую тропоколлагеном. Эта субъединица построена из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната и соединенных, кроме того, поперечными водородными и ковалентными связями.

Четвертичная  структура. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях происходит формирование надмолекулярной структуры коллагена - протофибрилл, представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной исчерченностью.

Протофибриллы объединяются в фибриллы, более крупные единицы, из которых формируются коллагеновые волокна.

В построении коллагена  участвуют глюкоза и различные  мукополисахариды (сложные углеводы), выполняющие роль веществ, стабилизирующих структуру белка.

Строение коллагена  определяет его природные свойства. Фибриллы коллагена лишь слегка растяжимы и очень прочны. Они могут выдерживать нагрузку, вес которой в 10⁴ раз превышает их собственный. По прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется, в основном благодаря исключительной механической прочности волокон, поэтому соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, увеличивает его жесткость.

Нативный коллаген нерастворим  во воде, но набухает в ней и водных раствора кислот и щелочей с увеличением массы в 1,5-2 раза. Способность коллагена к набуханию широко используется в промышленной практике переработки коллагенсодержащего сырья.

Коллаген медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином, но разрушается коллагеназой и некоторыми растительными ферментами. Неполноценность коллагена и низкая перевариваемость белка определяют более низкую биологическую ценность плотной соединительной ткани по сравнению с мышечной.

Коллаген поддается дублению альдегидами, компонентами коптильного дыма и другими веществами. После дубления он становится более прочным, водостойким, труднодоступным для микробных ферментов.

Очень важны последствия  нагрева коллагена в присутствии  воды.

При умеренном тепловом нагреве (до 58-62 °С) происходит сваривание коллагена. При сваривании ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре коллагена, разрыхляется структура тропоколлагена. Сваривание коллагена подобно денатурации растворимых белков. При сваривании коллагеновые волокна укорачиваются, утолщаются. Растет гидратация белка, доступность действию протеаз.

При дальнейшем осторожном нагреве происходит гидротермический распад коллагена за счет разрушения большинства поперечных связей в структуре коллагена без заметного нарушения пептидных связей. При этом коллаген переходит в водорастворимый продукт - глютин (желатин). Скорость перехода коллагена в глютин зависит от вида сырья, условий его предварительной обработки и нагрева. Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией. Набухший коллаген разваривается значительно быстрее, более полно и при менее высокой температуре, что используется при получении желатина высокого качества.

Одновременно с пептизацией  коллагена начинается гидролиз образующегося глютина. Продукты распада обычно называют глютозами или желатозами. При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина превышает скорость его гидролиза, поэтому разрушение структуры коллагена происходит с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина относительно скорости его образования. В продуктах распада возрастает количество желатоз. Чем выше температура и дольше нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов гидротермического распада коллагена.

Важнейшим свойством  глютина является способность образовывать гели (студни). Растворы желатина образуют гель при низкой концентрации (1 %). При кипячении в воде или в кислой среде желатин быстро гидролизуется и теряет способность к гелеобразованию.