Белки, углеводы,липиды и другие органические вещества крови

1.1 Белки, углеводы,липиды и другие органические вещества крови

 

Белки плазмы крови. Общее содержание белков млекопитающих колеблется в пределах 6-8%. Известно около 100 белковых компонентов плазмы. Условно их можно разделить на три группы: альбумины, глобулины ж фибриноген. Белки плазмы, которые остались после удаления фибриногена, называют сывороточными белками крови (табл. 9).

Соотношение между содержанием альбуминов и глобулинов определяется альбуминово-глобулиновым коэффициентом - А/Г. У лошади в норме А/Г равен 0,6, у крупного рогатого скота - 0,7-1, у овцы - 0,7-0,9, у свиньи - 0,7-1. А/Г изменяется в онтогенезе, при интенсивной работе и при патологии.

Из 9-10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5-8,5%. Используя метод высаливания нейтральными солями, белки плазмы крови можно разделить на три группы: альбумины, глобулины, фибриноген. Нормальное содержание альбуминов в плазме крови составляет 40-50 г/л, глобулинов - 20-30 г/л, фибриногена - 2-4 г/л. Плазма крови, лишенная фибриногена, называется сывороткой.

Синтез белков плазмы крови осуществляется преимущественно в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы. Физиологическая роль белков плазмы крови многогранна.

Белки поддерживают коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление и тем самым постоянный объем крови. Содержание белков в плазме значительно выше, чем в тканевой жидкости. Белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из русла крови. Несмотря на то, что онкотическое давление составляет лишь небольшую часть (около 0,5%) общего осмотического давления, именно оно обусловливает преобладание осмотического давления крови над осмотическим давлением тканевой жидкости. Известно, что в артериальной части капилляров в результате гидростатического давления безбелковая жидкость крови проникает в тканевое пространство. Это происходит до определенного момента - "поворотного", когда падающее гидростатическое давление становится равным коллоидно-осмотическому.

 

 

 

 

 

 

 

После "поворотного" момента в венозной части капилляров происходит обратный поток жидкости из ткани, так как теперь гидростатическое давление меньше, чем коллоидно-осмотическое. При иных условиях в результате гидростатического давления в кровеносной системе вода просачивалась бы в ткани, что вызвало бы отек различных органов и подкожной клетчатки.

Белки плазмы принимают активное участие в свертывании крови. Ряд белков плазмы, в том числе фибриноген, является основными компонентами системы свертывания крови.

Белки плазмы в известной мере определяют вязкость крови, которая, как уже отмечалась, в 4-5 раз выше вязкости воды и играет важную роль в поддержании гемодинамических отношений в кровеносной системе.

Белки плазмы принимают участие в поддержании постоянного pH крови, так как составляют одну из важнейших буферных систем крови.

Важна также транспортная функция белков плазмы крови: соединяясь с рядом веществ (холестерин, билирубин, и др.), а также с лекарственными средствами (пенициллин, салицилаты и др.), они переносят их в ткань.

Белки плазмы крови играют важную роль в процессах иммунитета (особенно это касается иммуноглобулинов).

В результате образования с белками плазмы недиализируемых соединений поддерживается уровень катионов в крови. Например, 40-50% кальция сыворотки связано с белками, значительная часть железа, магния, меди и других элементов также связана с белками сыворотки.

Наконец, белки плазмы крови могут служить резервом аминокислот.

Современные физико-химические методы исследования позволили открыть и описать около 100 различных белковых компонентов плазмы крови. При этом особое значение приобрело электрофоретическое разделение белков плазмы (сыворотки) крови

 

 

 

 

 

Альбумины участвуют в транспортировании многих веществ: углеводов, жирных кислот, витаминов, неорганических ионов, билирубина и др. Они также обусловливают около 80% онкотического давления, участвуют в регуляции рН, водного и минерального обменов.

Глобулины сыворотки крови делятся на три фракции: α-, β-, γ-глобулины. Каждая фракция, в свою очередь, делится на подфракции (рис. 52). Разделение основано на их различной электрофоретической подвижности. Глобулины сыворотки крови выполняют ряд жизненно важных функций. Так, α- и β-глобулины участвуют в траспортировании к клеткам нерастворимых в воде липидов, стероидных гормонов, витаминов A, D, E и К. Они связывают свыше 2/3 холестерина крови. В состав α-глобулинов входят некоторые ферменты, мукопротеины, протромбин и др. Фракция β-глобулинов включает трансферрины, антигемофильный глобулин и др.

γ-Глобулины - белковая фракция сыворотки крови, обладающая наименьшей электрофоретической подвижностью. γ-Глобулины содержат специфические белки - антитела.

 

9. Содержание белков в сыворотке крови животных, %

Животное	Общий белок	Альбумины	Глобулины
Крупный рогатый скот	7,4	3,3	4,1
Лошадь	7,3	2,7	4,6
Овца	6,8	2,7	4,1
Свинья	8,0	3,5	4,5
Кролик	6,2	4,4	1,8
Курица	4,1	1,2	2,9

 

 

 

 

 

 

Имеют невысокую молекулярную массу (160-300 тыс), их изоэлектрические точки находятся в пределах рН 6,8-7,3. По химической природе антитела можно отнести к гликопротеидам. Антитела появляются в крови в первые дни постнатальной жизни. По иммунологическому действию могут быть лизинами (растворять чужеродные клетки), антитоксинами (нейтрализовывать токсины), агглютининами (связывать чужеродные белки), преципитинами (образовывать осадки с антигенами) и др. Содержание антител возрастает при многих инфекционных и инвазионных заболеваниях. γ-Глобулины, полученные из сыворотки здоровых или иммунизированных животных, применяют с профилактической и лечебной целями. К γ-глобулинам иногда относят комплекс пропердин, способный уничтожать вирусы и бактерии.

 
Рис. 52. Электрофоретическое разделение сыворотки крови на фракции и подфракции

Кроме рассмотренных белков, в состав плазмы и сыворотки крови входят свыше 50 ферментов, белковые гормоны и др.

Биосинтез альбуминов в основном протекает в тканях печени. Большинство γ-глобулинов образуется в лимфоидных и плазматических клетках ретикулоэндотелиальной системы, особенно в селезенке, лимфоузлах и костном мозгу. Часть α- и β-глобулинов синтезируется в печени, часть - в клетках ретикулоэндотелиальной системы.

 

 

 

 

 

 

 

 

Интерфероны

К семейству белков, обладающих специфичностью в механизме действия, относятся интерфероны. Эти белки способны проявлять себя как противовирусные агенты. Причем они активны против разных вирусов, но обладают видовой специфичностью. Поэтому каждому виду животных свойственен свой специфичный в  строении интерферон. Различают три вида интерферонов: а-интерферон (лейкоцитарный), (5-интерферон (фибробластный) и у-интерферон (иммунный). Интерфероны по строению белки с молекулярной массой 17,5 кДа. Большинство а-интерферонов не содержат на поверхности углеводов, тогда как β - и у-интерфероны относятся

к гликозидам.

 

     Первично в клетках синтезируется предшественник интерферона,

содержащий сигнальный пептид из 23-х аминокислотных остатков.

Этот пептид отщепляется от белка при его секреции. Действие интерферона обусловлено его связыванием  клеточными рецепторами, расположенными на поверхности плазмалеммы. При этом инициируется процесс синтеза в клетке двух ферментов: 2',5'-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, т. е. эффект действия интерферона подобен гормону. Ферменты проявляют свою

активность в присутствии двухцепочечных РНК, которые могут быть

продуктами репликации вирусов или содержаться в его вирионах. 2',5'-Олигоаденилатсинтетаза инициирует реакции синтеза 2',5'-олигоаденилатов из АТФ, которые в свою очередь активируют рибонук- леазу I. Протеинкиназа осуществляет фосфорилирование фактора инициации трансляции 1Р2. В результате этих действий наблюдается ингибирование процессов биосинтеза белка и вследствие этого  подавление размножения вирусов в инфицированной клетке, с  последующим их лизисом.

              Интерфероны используются в лечебной  практике в малых дозах

путем местного или парентерального введения (внутривенно, внутримышечно, подкожно). Кроме противовирусного действия, интерфероны обладают антиклеточной, противоопухолевой и иммуномодулирующей активностью.

 

 Иммуноглобулины

В крови животных идентифицированы представители пяти  классов иммуноглобулинов — IgА, IgЕ, IgD,IgG, IgМ. Иммуноглобулины IgА (500 кДа) являются основными классами антител в секретах (слизи, слезах, секретах дыхательных путей и  кишечника, молоке);

 

 

 

 

 

 

содержат 10... 12% углеводов; могут находиться в мономерной и димерной формах. В последней содержится .1-цепь, которая образует комплекс с димерной формой, называемый  секреторным компонентом. Поступление в секреты комплекса обусловлено механизмами клеточного эндоцитоза, переносящего его

через цитоплазму эндоплазматических клеток. При этом секреторный

компонент защищает IgА от действия протеолитических ферментов

в секретах.

     Иммуноглобулины IgD (175 кДа) относятся к минорным  компонентам сыворотки крови. В основном они локализуются на  мембране В-лимфоцитов, выполняя роль рецепторов с высоким  содержанием связанных с белком углеводов, участвующих в распознавании антигенов.

  Иммуноглобулины IgЕ (200 кДа) являются минорными  компонентами сыворотки крови. Способны осуществлять защитную функцию в организме от действия паразитарных инфекций, обуславливают многие аллергические реакции; механизм действия 1gЕ проявляется через связывание с высоким сродством (10М) с поверхностными структурами тучных клеток, с последующим присоединением к ним антигена, вызывая дегрануляцию и выброс в кровь высокоактивных аминов (гистамина и серотонина — медиаторов воспаления).

       Иммуноглобулины IgG (150 кДа) являются основным классом иммуноглобулинов крови. В составе IgG 2...3% углеводов. Два антигенсвязывающих Fав-фрагментов и один FС. Рав-фрагмент (50...52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины Н-цепи, соединенных между собой дисульфидной связью, тогда как в FС-фрагмент (48 кДа) входит только половина Н-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участки, сформированные из β -структуры и а-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфидными мостиками

В клинической практике встречаются состояния, характеризующиеся изменением как общего количества белков плазмы крови, так и процентного соотношения отдельных белковых фракций.

Гиперпротеинемия - увеличение общего содержания белков плазмы.

Гипопротеинемия, или уменьшение общего количества белка в плазме крови, происходит главным образом за счет уменьшения количества альбуминов.

 

 

 

 

Диспротеинемия - изменение процентного соотношения отдельных белковых фракций при сохранении общего содержания белка в пределах нормы.

Небелковые азотистые вещества плазмы и сыворотки крови. Эти вещества называют остаточным азотом. Их содержание в плазме и сыворотке крови составляет 0,02-0,06%, возрастает при тяжелой работе, заболеваниях почек, профузных кровотечениях, инфекционных болезнях и др. В состав остаточного азота входят мочевина, аминокислоты, эрготионеин, мочевая кислота, креатин и др. Остаточный азот содержит также полипептиды, образующие кининовую систему, которая регулирует кровоток, проницаемость стенок сосудов и свертываемость крови.

Безазотистые вещества плазмы и сыворотки крови. К этой группе веществ относятся многие органические соединения.

Углеводы. В плазме крови содержатся глюкоза, фруктоза, гликоген, глюкозамин, фосфаты моноз и другие продукты промежуточного обмена углеводов. Основа углеводов представлена глюкозой. Ее содержание выражается в микромолях. Вместе в глюкозой при этом определяются "примеси" - фруктоза, галактоза, манноза.

Глюкоза и другие монозы в плазме крови находятся в свободной и связанном с белками состоянии. Содержание связанной глюкозы достигает 40-50% общего содержания углеводов.

Среди продуктов промежуточного обмена углеводов выделяется молочная кислота, содержание которой в плазме крови резко возрастает после тяжелой физической нагрузки (например, у лошади с 0,01 до 0,1%).

Содержание глюкозы в плазме крови может изменяться при многих патологических состояниях. Явление гипергликемии характерно для сахарного диабета, гипертиреоза, шока, наркоза, лихорадочных заболеваний. Гипогликемия возникает при голодании, избыточном поступлении в кровь инсулина и др.

 

 

 

 

 

Липиды. В плазме крови содержится до 0,7% и больше липидов. Липиды находятся в свободном и связанном с белками состоянии. Содержание общих липидов у животных различных видов колеблется в широких пределах, например, у коровы - 0,8%, у кролика - 0,24%. В плазме крови лактирующих коров содержится 0,16% холестеридов, 0,02 - холестерина, 0,15 - фосфюлипидов и 0,03% триглицеридов.

Содержание липидов в плазме крови изменяется при патологии. Так, при туберкулезе оно достигает 3-10%.

Ацетоновые тела. Содержание в плазме крови крупного рогатого скота ацетоновых тел (β-оксимасляной и ацетоуксусной кислот, ацетона) колеблется от 0,001 до 0,005%. Оно возрастает при кетозах, родильном парезе, сахарном диабете, гепатитах и других болезнях. Возникают ацетонемия, токсикозы, ацетонурия.

Плазменные липопротеиды - это сложные комплексные соединения, имеющие характерное строение: внутри липопротеидной частицы находится жировая капля (ядро), содержащая неполярные липиды (триглицериды, эстерифицированный холестерин). Жировая капля окружена оболочкой, в состав которой входят фосфолипиды, белок и свободный холестерин. Основная функция плазменных липопротеидов - транспорт липидов в организме.