Контрольная работа по "Биохимии"

 

                    МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ

      

 

 

Кафедра   «  Технических и естественно-научных дисциплин» ______                                                                                          

 

 

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

 

                                    По дисциплине: Биохимия

 

                                            Тема «Вариант №8»

 

 

 

 

                                                  

 

 

 

 

 

 

 

 

Теоретическая часть.

1.Третичная  и четвертичная структура белка. Связи ,формирующие пространственную конфигурацию белковой молекулы.

2.Физико-химические  свойства моносахаридов, изображения гексоз с помощью перспективных формул.

3.Классификация  ферментов. Характеристика изомераз.

   Задачи

8.Сравните растворимость  двух пептидов при pH 7,0: Сер-Цис-Глу-Тир-Асп;Вал-Арг-Мет-Фен-Тир. Напишите их формулы.

29.Антитоксичный  псевдоглобулин лошади был подвергнут  ультрацентрифугированию до и  после обработки пепсином. Константы седиметации были соответственно равны 7,2 *10(-13) и 5,7*10-13 сек,ам коэффициенты диффузии соответственно 3,9 * 10 -7и5,8 * 10-7 см2/сек. Плотность воды при 20градусах цельсия равна 0.9982.Удельный пациальный объём этого белка составляет 0,745.Как изменилась молекулярная масса псевдоглобулина после обработки его пепсином?

76.Молекулярная  масса пируваткарбоксилазы равна  183 000.расчитайте молекулярную активность  фермента, если известно, что его удельная активностьсоставляет 1,2*10( 3)Е

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Третичная  и четвертичная структура белка.  Связи ,формирующие пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Третичная структура  белка - это пространственная конфигурация полипептидной молекулы, которая  образована за счет слабых сил (ионных, водородных, Ван-дер-Ваальсовых, гидрофобных) между атомами радикалов аминокислот. Как правило белки образуют глобулу (шарообразную третичную структуру), реже встречаются фибриллярные белки (образуют нити, напр., коллаген и эластин). Белок может выполнять свою физиологическую функцию только приняв третичную (четвертичную) структуру. 
Четвертичную структуру могут образовывать не все белки. Такие белки называются сложными (или олигомерными). Особенностью их является то, что они состоят из нескольких отдельных белковых субъединиц (протомеров), связанных между собой тоже слабыми химическими связями. Пример олигомерного белка - это белок гемоглобин, который участвует в переносе кислорода. Молекула гемоглобина состоит из четырех протомеров - двух альфа и двух бета.

  Из всего сказанного  можно заключить, что пространственная  организация белков очень сложна. В химии существует понятие - пространственная КОНФИГУРАЦИЯ - жестко закрепленное ковалентными связями пространственное взаимное расположение частей молекулы (например: принадлежность к L-ряду стереоизомеров или к D-ряду).

В формировании рассмотренных выше уровней структуры белков принимают участие различные типы связей и взаимодействий. 
Первичная структура представляет собой совокупность ковалентных (пептидных) связей. Они образуют энергетический остов молекул белка и действуют вдоль пептидной цепи. Ковалентные связи характеризуются наибольшей электронной плотностью между двумя связывающими атомами, поэтому энергия связи велика: 140—400 кДж/моль. Связывающие атомы находятся на весьма близком расстоянии, обычно порядка 0,1—0,2 нм. 
В формировании вторичной структуры принимают участие водородные связи. По своей природе эти связи являются электростатическими. Водородная связь возникает между электроотрицательными атомами через атом водорода («водородный мостик»). Такой тип связи атом водорода образует значительно легче, чем любой другой атом, так как малые размеры позволяют ему беспрепятственно приближаться к электроотрицательным атомам.

Третичная структура определяется свойствами боковых R-paдикалов аминокислот, и поэтому здесь принимают  участие разные по своей природе типы связей и взаимодействий (ковалентные, электростатические, вандерваальсовы и гидрофобные взаимодействия). К числу ковалентных связей здесь можно отнести дисульфидные мостики. Они обусловливают изменение направления полипептидной цепи, скрепляют ее отдельные участки. Эти мостики возникают между двумя молекулами цистеина, находящимися в различных участках цепи, за счет отнятия водорода от сульфгидрильной группы. Хотя под действием дисульфидных связей и уменьшается степень упорядоченности вторичной структуры, наличие этих связей укрепляет структуру оставшихся α-спиралей и β-складок и делает ее более стабильной к воздействию таких физико-химических факторов среды, как температура и pH. Значительное ограничение вращения вокруг дисульфидных связей, эквивалентное 40—880 кДж/моль, обеспечивает в целом достаточно большую жесткость молекулы белка. 
Наряду с дисульфидными связями в третичной структуре могут быть изопептидные связи, возникающие между аминогруппами R-радикалов лизина, аргинина и карбоксильными группами R-paдикалов аспарагиновой и глутаминовой аминокислот. Хотя и редко, встречаются эфирные связи, образуемые карбоксильными группами упомянутых аминокислот и гидроксильными группами серина, треонина.

В формировании третичной структуры  принимают участие и водородные связи. Они возникают, например, между гидроксильной группой серина и имидазольным кольцом гистидина, между гидроксильной группой тирозина и заряженной карбоксильной группой аспарагиновой или глутаминовой аминокислоты. 
И наконец, в формировании третичной структуры важную роль играют вандерваальсовы силы. Они ответственны за окончательное свертывание полипептидной цепи.  
Итак, формирование структуры белковой молекулы, определяющей ее биологические функции, представляет собой сложный процесс. В нем принимает участие достаточно большое число групп, весьма разнообразных по своим физико-химическим свойствам, возникают различные типы связей и взаимодействий, теснейшим образом связанных между собой, большое влияние на них оказывает растворитель — вода. В конечном счете в молекуле белка устанавливается весьма тонкое равновесие сил, соответствующее минимуму свободной энергии. Высокая плотность упаковки белковой молекулы свидетельствует об эффективном использовании всех невалентных сил в организации ее структуры. В то же время необходимо отметить, поскольку аминокислотный состав белков, как мы видели выше, весьма разнообразен, то безусловно все эти типы связей и взаимодействий у различных белков будут выражены по-разному: у одних в совокупность взаимодействий основной вклад будут вносить электростатические силы, у других — гидрофобные, у третьих — ковалентные. В связи с этим каждый конкретный белок будет иметь свой особый путь формирования структуры, который и предопределяет специфические особенности молекулы белка при воздействии на нее физико-химических факторов среды. 
Специфический набор структурных уровней пространственного строения белковой молекулы создает его нативную конформацию.

 

 

 

 

 

 

2.Физико-химические свойства  моносахаридов, изображения гексоз с помощью перспективных формул.

Моносахариды – твердые  кристаллические вещества, хорошо растворимые  в воде, плохо растворимые в  спирте и эфире. Различные моносахариды существенно различаются степенью сладости по органолептической оценке.

Моносахариды — дифункциональные соединения, так как в составе каждой молекулы содержатся несколько гидроксильных групп и одна карбонильная. В зависимости от природы карбонильной группы (альдегидная или кетонная) моносахариды делятся на альдозы и кетозы. Так, моносахарид гексоза существует в виде двух структурных изомеров — альдогексозы (I) (глюкоза) и кетогексозы (II) (фруктоза):

 

 

Все моносахариды существуют в виде двух таутомерных форм: открытой, или ациклической, и закрытой, или циклической. Циклическая форма образуется в результате внутримолекулярного взаимодействия альдегидной (кетонной) группировки с одним из гидроксидов (см. “Альдегиды и кетоны”).

Физические свойства. Моносахариды — бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением, хорошо растворимые в воде, в растворах вращающие поляризованный свет, сладкие на вкус.

Химические свойства. Многообразие химических свойств моносахаридов объясняется их дифункциональностью.

1. Реакции образования эфиров. Моносахариды способны образовывать простые и сложные эфиры. Наиболее легко происходит замещение полуацетального (гликозидного) гидроксила:

 

Простые эфиры получили название гликозидов. В более жестких условиях возможно алкилирование и по другим оставшимся гидроксильным группам.

Моносахариды способны образовывать сложные эфиры как с минеральными, так и с карбоновыми кислотами, например:

  

 

Большое значение имеют эфиры фосфорной кислоты  рибозы и дезоксирибозы, являющиеся структурными фрагментами РНК и ДНК (см. “Азотсодержацие соединения”).

2. Реакция комплексообразования с гидроксидом меди (II). При взаимодействии свежеосажденного гидроксида меди (II) с моносахаридами происходит растворение гидроксида с образованием комплекса синего цвета (см. “Спирты. Фенолы”).

3. Окислительно-восстановительные реакции (ОВР). При каталитическом гидрировании моносахаридов происходит восстановление карбонильной группы до спиртового гидроксила:

  

 

Бромная вода окисляет альдегидную  группировку до карбоксильной:

 

ОВР с оксидом  серебра (I) и гидроксидом меди (II) используют как качественные реакции  на альдозы и кетозы:

 

Кетозы дают те же самые  реакции, так как в щелочной среде происходит их изомеризация в альдозы.

4. Реакция брожения. Моносахариды (например, глюкоза) способны расщепляться в зависимости от природы фермента до этанола, масляной или молочной кислоты:

 

 

Реакция была впервые  изучена А. М. Бутлеровым. В результате реакции образуется смесь различных трудноразделяемых гексоз.

Гексозу, в формуле  Фишера которой все гидроксильные  группы

располагаются справа, называют D-аллозой.

Кроме конформоционных  формул для циклических форм углеводов  часто пользуются упрощенными циклическими формулами по Хейворту (Хеуорсу) (Haworth). Переход от конформационных формул к формулам Хейворта очень прост: цикл уплощают, связи с атомом углерода заместителей изображают вертикально.

   

конформационная формула  формула Хеуорса 

b-D-глюкопиранозы b-D-глюкопиранозы 

Формулы Хеуорса остальных  альдогексоз легко выводятся  из формулы 

b-D-глюкопиранозы. Все, что в формуле Фишера пишется справа в циклических формулах, пишется снизу и наоборот:

   

D-фруктоза b-D-фруктофураноза b-D-глюкопираноза 

Если мы хотим перевернуть циклическую формулу с выносом из плоскости рисунка, то следует все заместители поменять местами.

   

3.Классификация  ферментов. Характеристика изомераз.

Ферменты –  это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это  биологические катализаторы. Ферменты по химической природе – этот белки. В отличие от белков у ферментов  имеется активный центр (АЦ). В АЦ различают субстратный  и каталитический участки. Субстратный – это «руки» фермента. Он обуславливает субстратную специфичность фермента, т.е. сродство фермента к субстрату. Субстрат -  это вещество, на которое действует фермент. Второй участок в АЦ – каталитический. Он обуславливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции

Ферменты остаются не измененными после реакции, т.е. освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата. . Специфичностью фермента называют его способность катализировать превращение одного субстрата либо нескольких химически схожих субстратов. Различают абсолютную, групповую и относительную специфичность ферментов. В случае групповой специфичности фермент работает с группой веществ. Эти вещества имеют сходное химическое строение и строго определенную, одинаковую структуру одного из компонентов. Например, карбоксипептидаза отщепляет любые аминокислоты, но строго с С-конца полипептида. Групповая специфичность встречается значительно чаще абсолютной. 

Специфичность действия  ферментов.

Различают два главных вида специфичности  ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратная специфичность, это способность фермента катализировать превращения только одного определенного  субстрата или же группы сходных  по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка  активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

1. Абсолютная  субстратная специфичность - это  способность фермента катализировать  превращение только одного, строго  определенного субстрата;

2. Относительная  субстратная специфичность - способность  фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов;

3. Стереоспецифичность  - способность фермента катализировать  превращения определенных стереоизомеров.

Например, фермент  оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду. Таким образом, этот фермент обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

Специфичность действия – это способность фермента ускорять только определенную реакцию. Ферменты могут действовать на один и тот же субстрат, но каждый ускоряет только одну определенную реакцию с ним. Это можно проследить на примере мультиферментного комплекса, например, пируватдегидрогеназного. В этот комплекс входят ферменты, которые действуют на ПВК. Основными являются три фермента –