Контрольная работа по "Биохимии"

1. пируватдегидрогеназа (ускоряет дегидрирование ПВК, или ее окисление);
2. пируватдекарбоксилаза (ускоряет декарбоксилирование ПВК);

   3) ацетилтрансфераза  (присоединяет КоА). Реакция называется окислительным декарбоксилированием ПВК. Продуктом этой реакции является активная уксусная кислота (АУК) – суммарную реакцию знать см. учебник по алфавитному каталогу на «Декарбоксилирование пирувата, окислительное». Специфичность действия ферментов обуславливает каталитический участок АЦ, или кофермент в двухкомпонентных ферментах.

: В связи с бурным  развитием науки о ферментах - ферментологии в 1961 году постоянным комитетом по ферментам при Международном биохимическом союзе была разработана современная номенклатура и классификация ферментов. В соответствии с этой классификацией название фермента составлялось из химического названия субстрата, на который действует фермент, или к названию процесса, катализируемого данным ферментом, добавлялось окончание "аза". Наряду с новыми названиями для многих ферментов сохранились старые, прочно вошедшие в научную литературу. (пепсин, трипсин, папаин и др.).

По современной классификации  все ферменты делят на шесть классов: трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Классификация ферментов  основана на характере их действия.

Каждый класс подразделяют на подклассы, а каждый подкласс - на группы.

Изомеразы - катализируют превращение органических соединений в их изомеры. Изомеразы катализируют перенос групп только внутри молекулы. Эти превращения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения группировок, в перемещении двойных связей.

К классу изомераз относятся  триозофосфатизомераза, рибозофосфатизомераза, альдозомутаротаза, фосфогексоизомераза  и др.

Несмотря на то, что  класс изомераз насчитывает мало ферментов, они играют важную роль в обмене веществ. Так, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение промежуточных продуктов брожения, а рибозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение кето- и альдоформ рибо-5-фосфата; образующаяся при этом рибулоза может дальше превращаться в арабинозу.

Задача8

Сравните растворимость  двух пептидов при pH 7,0: Сер-Цис-Глу-Тир-Асп; Вал-Арг-Мет-Фен-Тир. Напишите их формулы.

Более гидрофилен первый пептид, так  как в его молекулярной структуре присутствует большее количество полярных групп, чем в первом (гидроксильная, сульфогидрильная, кетонная). Второй пептид более растворим в органических неполярный растворителях – присутствуют такие группы, как метиленовые, метильные, ароматические кольца.

Задача 29

Антитоксичный псевдоглобулин лошади был подвергнут ультрацентрифугированию  до и после обработки пепсином. Константы седиметации были соответственно равны 7,2 *10^(-13 и 5,7*10^-13 сек, а коэффициенты диффузии соответственно 3,9 * 10 ^-7 и 5,8 * 10^-7 см²/сек. Плотность воды при 20 градусах цельсия равна 0.9982. Удельный парциальный объём этого белка составляет 0,745. Как изменилась молекулярная масса псевдоглобулина после обработки его пепсином?

Для вычисления молекулярной массы (М) воспользуемся уравнением Сведберга:

где R – газовая постоянная, Дж/моль*К; Т – абсолютная температура (по шкале Кельвина); S – константа седиментации; ρ – плотность растворителя; v – парциальный удельный объем молекулы белка; D - коэффициент диффузии.

Молярная масса белка до обработки  пепсином:

 или 1754 г/моль

После обработки пепсином:

 или 934 г/моль

Молярная масса белка уменьшается  – наблюдается разрушение структуры  белка.

Задача 76

Молекулярная масса пируваткарбоксилазы  равна 183 000. Рассчитайте молекулярную активность фермента, если известно, что  его удельная активность составляет 1,2(103 E. 
Решение: 
Mr=183 000 
Act=1,2(103 
Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка).  
Количество молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в продукт в процессе реакции в единицу времени при полном насыщении фермента субстратом, принято называть числом оборотов фермента, или молярной активностью (молярная каталитическая активность выражается в каталах на 1 г-моль фермента).  
По формуле Бугера-Ламберта-Бера:

Е = A/мин „

– где Е – активность фермента, Е/л;  
A/мин...1,2(103 
E=A\Mr = 1,2(103\183 103=0,00656