Общая характеристика и классификация оксидоредуктаз

Содержание:

1. Введение                                                                                         3

2. Общая характеристика и классификация оксидоредуктаз            4     

3. Пиридиновые ферменты, строение, роль                                      5

4. Флавиновые ферменты, строение, роль                                         6

5. Убихинон, строение и роль                                                            7

6. Цитохромы, представители, строение и роль                                7

7. Каталаза, пероксидаза – строение и роль                                      8

8. Оксигеназы – строение и роль

9. Катализируемые реакции                                                              10

10.  Литература                                                                                   17

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение.

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено еще несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Ферменты – это вещества белковой природы, способные каталитически ускорять природные реакции. По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми, и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы. Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия ферментов пепсин (греч. пепсис – пищеварение), трипсин (греч. трипсис – разжижение) и папаин (от названия папайи).Согласно рациональной номенклатуре название фермента составляется из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое наименование акцептора.При этом каждому ферменту присвоен индивидуальный номер (шифр). Например, шифр уреазы выражается цифрами 3.5.1.5. Это означает, что уреаза относится к 3-му классу (первая цифра) ферментов, все представители которого катализируют реакции гидролиза. Вторая цифра (5) говорит о том, что уреаза принадлежит к 5-му подклассу этого класса, куда относятся все ферменты, ускоряющие гидролиз непептидных C–N связей. Третья цифра (1) указывает на принадлежность уреазы к подподклассу 5-го подкласса, члены которого ускоряют гидролиз линейных амидов, а последняя цифра (5) – порядковый номер уреазы в этом подподклассе. В основу классификации ферментов положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздействию. По данному принципу все ферменты делятся на 6 классов: Оксиредуктазы, Трансфера́зы, Гидролазы, Лиа́зы, Изомеразы, Лигаза.

Общая характеристика и классификация оксидоредуктаз.  К данному классу относятся ферменты, катализирующиеокислительно-восстановительные реакции. При окислении может происходить либо отнятие водорода от окисляемого вещества, либо присоединение кислорода к окисляемому веществу.

По химической природе двухкомпонентны. Различают около 90 подклассов. оксидоредуктазы можно разделить на 4 группы: 1) дегидрогеназы. Катализируют реакции, при которых происходит отнятие водорода от окисляемого вещества, 2) цитохромы, 3) каталаза и пероксидаза, 4) гидрооксилазы и оксигеназы

К дегидрогеназам относятся ферменты, осуществляющие окисление веществ путем их дегидрирования (отнятия водорода), участвуя в БО и восстановлении, т.е. в реакциях, связанных с процессами тканевого дыхания, гликолиза, брожения. Известно свыше 150 дегидрогеназ.

Пиридиновые ферменты, строение, роль ПФ – это двухкомпонентные ферменты, коферментом которых явялются НАД или НАДФ. Действующей группой кофермента этих ферментов является кольцо пиридина. Связь между апоферментом и коферментом осуществляется с помощью цинка, связь непрочная, поэтому в клетке имеются как целые, так и диссоциированные молекулы. НАД – никотинамидадениндинуклеотид – состоит из АМФ, Н3РО4, рибозы, никотинамида. НАДФ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат, отличается от НАД наличием в своей молекуле еще одного остатка фосфорной кислоты, присоединенной ко второму положению в рибозе. НАД и НАДФ – коферменты первичных ДГ-аз. Роль вещества, отнимающего водороды выполняет никотинамид, остальная часть НАДа стабилизирует молекулу. Один водород присоединяется к 6-ому углероду, а второй расщепляется до протона и электрона, электрон присоединяется к азоту, при этом у него нейтрализуется заряд, а протон остается в растворе. В кольце никотинамида меняется количество и расположение двойных связей. Окисленная форма НАД прочно удерживает апофермент, а восстановленная связь с ним теряет.

НАД-зависимые ПФ содержатся в больших количествах в митохондриях и участвуют в окислении субстратов путем дегидрирования. НАДФ-зависимые ПФ  играют роль в синтетических реакциях, содержатся, в основном, в цитоплазме – в биологическом окислении не участвуют. Восстановленные НАДФН2, следовательно, служат источником энергии и водородов. НАДН2 передают водороды к флавиновым ферментам, окисляясь при этом, а ФП при этом восстанавливаются.

Флавиновые ферменты, строение, роль

Это двухкомпонентные ферменты, в состав кофермента входит витамин В2 – рибофлавин, который состоит из диметилизоаллоксазина и спирта рибитола. Кофермент ФП бывает 2 видов – ФМН и ФАД. Связь между апо- и коферментом в отличие от ПФ прочная. На один апофермент приходится несколько коферментов. В некоторых ФП имеются негемовое железо, молибден, медь. Действующей частью кофермента является кольцо изоаллоксазина. В окисленной форме ФП имеет желтый цвет (лат. Flavus – желтый), отсюда название. Восстановленная форма ФП бесцветная.

Рациональное название ФМН – рибофлавинфосфорная кислота, т.е. содержит рибофлавин и фосфорную кислоту. ФАД – флавинадениндинуклеотид – отличается от ФМН наличием АМФ. ФП с коферментом ФМН являются вторичными ДГ-азами, т.к. они окисляют восстановленные ферменты, в частности НАДН2.

ФП с коферментом ФАД называются первичными дегидрогеназами, т.к. они окисляют непосредственно субстраты, например, СДГ окисляет сукцинат. Основная масса ФПН2 окисляется КоQ.

 Некоторые ФП, например, ксантиноксидаза, МАО, ДАО и др., могут окисляться молекулярным кислородом, т.е. обладают свойством аутооксидабельности (самоокисления). Т.о., ФП делятся на три группы: первая и вторая по коферменту, а  третья по способности окисления.

Убихинон, строение и роль

Называется коферментом в связи с тем, что апофермент не найден. Название убихинон от англ. “вездесущий хинон”, т.к. найден во всех клетках. По химической природе – это четырехзамещенный бензохинон, соединенный с изопреноидными остатками (у человека 10), которые придают КоQ липофильность.

Убихинон функционирует в цепи биологического окисления, свободно перемещаясь в липидной фазе мембран как в окисленной, так и в восстановленной форме. КоQ является более сильным окислителем, чем ФП, поэтому способен окислять ФПН2, при этом сам восстанавливается. Витамины Е и К также участвуют в этом процессе.

КоQН2 окисляется особым образом, без участия ферментов. При этом водороды распадаются до протонов и электронов, протоны используются для образования эндогенной воды, а электроны передаются в цепь цитохромов. Кроме участия в БО убихинон обладает антиоксидантной активностью, особенно выраженной при нехватке витЕ (антиоксидантного витамина). АО роль убихинона заключается в отдаче подвижного водорода свободному радикалу.

Цитохромы, представители, строение и роль

Цитохромы – двухкомпонентные ферменты, относящиеся к гемсодержащим ХП, т.е. кофермент всех Цх представлен  гемом. Основная биологическая функция цх – перенос электронов по цепи БО к молекулярному кислороду. Открыто около 20 цх, которые отличаются спектрами поглощения, по химической природе гема и сродству к молекулярному кислороду. Цх делятся на 4 группы в зависимости от природы входящего в них гема. Ферменты одной группы содержат одинаковые коферменты, но разные апоферменты. 5-ая и 6-ая координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в ЦхС обе винильные группы также связаны  с  остатками цистеина). Железо, входящее в гемы цх может иметь степень окисления 2+ и 3+, например, показать на доске

Цх служат переносчиками электронов в цепи БО, при этом последовательность цх в этой цепи следующая – показать на доске

Представители. 1. Цхb имеет гем, идентичный гему Нb и Mgb. Биологическая роль цхb заключается в том, что он получает электроны от восстановленной формы КоQ, при этом КоQ окисляется, а цхb восстанавливается. 2. ЦхС (с1 и с) имеют одинаковые гемы, разные апоферменты. Гем имеет рац.название – 1,3,5,8тетраметил2,4диэтил6,7дипропионовокислый железопорфин. Ферроформа  цхс1 передает электроны цхс, который восстанавливается, а цхс1 окисляется 3. Цха и цха3 – имеют одинаковые коферменты, но разные апоферменты. Гем имеет следующее строение – в 1,3,5-триметил-2-радикал-4-винил-8-формил-6,7-дипропионовокислый железопорфин. Цха и а3 связаны в один комплекс – цитохромоксидазу. Это крупная молекула с большим молекулярным весом, состоит из 2 молекул цха, 4-х молекул цха3 и 6 атомов меди. Медь в ЦХО переменной валентности и может служить источником электронов. Восстановленный цхс передает электроны цха, при этом окисляясь, цха восстанавливается, а цха3 окисляет ферроформу цха и передает электроны молекулярному кислороду.

Каталаза, пероксидаза – строение и роль

Каталаза и пероксидаза не имеют прямого отношения к окислительно-восстановительным реакциям, способствуют распаду перекиси водорода, образованной  при окислении. По строению эти ферменты двухкомпонентны. Коферментом является гем, идентичный гему Hb, но железо имеет степень окисления 3+.

Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном мире, но встречаются и в животных организмах, например, миелопероксидаза в лейкоцитах, лактатпероксидаза в молоке и т.д. Слабым пероксидазным свойством обладает Hb, на этом основана качественная реакция на него (бензидиновая проба). Пероксидазы ускоряет распад перекиси водорода до воды и атомарного кислорода, который является сильным окислителем. Эти ферменты участвуют в окислении ароматических соединений.

Каталаза содержит 4 гема. Разлагает перекись водорода до воды и молекулярного кислорода.

Присутствие каталазы обеспечивает защиту клеточных структур от действия перекиси водорода, образованной при пероксидазном типе окисления.

Оксигеназы – строение и роль

Оксигеназы можно условно разделить на моноооксигеназы и диоксигеназы. Они играют важную роль в обмене стероидов и других циклических соединений.

Монооксигеназы ускоряют окисление субстратов путем включения в них одного атома кислорода, при этом образуются гидроксилированные продукты или соединения типа SO. Монооксигеназы, которые ускоряют гидроксилирование субстратов, называются гидроксилазы. Гидрооксилазы двухкомпонентные ферменты, в состав кофермента пирролохинолинохинон (PQQ) и витамин С формулу.  Гидроксилазы способствуют включению кислорода в молекулу субстрата и образованию Н2О. Донатором водорода является НАДФН2.

Гидроксилазы также участвуют в образовании холестерина и адреналина. Эти ферменты содержатся в цитоплазме, в мембранах ЭПР, митохондрий и микросом.

Монооксигеназы, которые окисляют субстраты и приводят к образованию продуктов типа SО, относятся к микросомальным оксигеназам, например, цитохромы Р450 (кофермент гем). Эти ферменты играют роль в обезвреживании чужеродных веществ, например, лекарств, а также в метаболизме некоторых эндогенных веществ, например половых гормонов, ПРГ.

Диоксигеназы – двухкомпонентные ферменты, в состав кофермента также входят пирролохинолинохинон и витамин С. Они способствуют включению молекулы О2 в вещество, вызывая окислительное расщепление кратной (например, двойной) связи. Это имеет место при окислении ПНЖК, в результате этого образуются диоксиды (пероксиды) ненасыщенной жирной кислоты; окисление триптофана под действием триптофандиоксигеназы приводит к образованию формилкинуренина, окисление цистеина под действием цистеиндиоксигеназы приводит к образованию цистеинфульфината и т.д.