Общая характеристика строения и функции белков

План

      Введение

1. Общая характеристика строения и функции белков
2. Гликогенные и патогенные аминокислоты
3. Биологическое значение

     Заключение

     Использованная  литература

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

                                                      

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

Белки являются главным носителем  жизни. «Повсюду, где мы встречаем  жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мы находим, что она связана с  каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем  и явления жизни...». «Жизнь есть способ существования белковых тел...»

В организмах животных и  растений белки выполняют самые  различные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных  тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют решающую роль в процессах  обмена веществ и размножения  клеток. Белковыми телами являются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.

Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и не перегоняются. Это затрудняет их выделение и  идентификацию.

Как и аминокислоты, белки  обладают амфотерным характером. Положение  изоэлектрической точки (рН) для белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.

 

1. Общая характеристика строения и функции белков

 

Белки, или протеины, —  сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные  из остатков аминокислот, соединенных  между собой амидными связями. В  состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в  смесь аминокислот.

Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса  альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.

Большинство белков в твердом  состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые  белки   удается  выделить  в  кристаллическом состоянии.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах  солей, в кислотах. Почти все белки  растворяются в щелочах, и все  они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют  коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки  легко осаждаются органическими  водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами  и т. д. Осаждением растворами солей  различной концентрации белки могут  быть очищены и разделены. При  осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.

Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять  методом электрофореза.

Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым  вращением.

Существует ряд цветных  реакций на белки.

1. Ксантопротеиновая. С  азотной кислотой белки дают  желтое окрашивание, переходящее  при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.

4. Сульфгидрильная. При  нагревании белков с раствором  плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)¹.

 

2. Гликогенные и патогенные аминокислоты

 

В ходе катаболизма аминокислот  происходит отщепление аминогруппы  и выделение аммиака. Другим продуктом  дезаминирования аминокислот служит их безазотистый остаток в виде α-кетокислот. Катаболизм аминокислот происходит практически постоянно. За сутки в норме в организме человека распадается примерно 100 г аминокислот, и такое же количество должно поступать в составе белков пищи.

 

Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО2 и Н2О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи.

При недостатке глюкозы в  организме фосфоенолпируват включается в глюконеогенез (см. раздел 7). Это происходит при голодании, длительной физической работу при сахарном диабете и других тяжёлых хронических заболеваниях, сопровождающихся распадом собственных белков организма. Скорость глюконеогенеза из аминокислот регулируется гормонами. Так, под действием глюкагона увеличивается активность регуляторных ферментов процесса, а кортизол индуцирует синтез ферментов глюконеогенеза в печени. Активация глюконеогенеза из аминокислот происходит и при преимущественно белковом питании.

 

Катаболизм всех аминокислот  сводится к образованию шести  веществ, вступающих в общий путь катаболизма: пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат

 

Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА, фумарат) и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться в процессе глюконеогенеза. Такие аминокислоты относят к группе гликогенных аминокислот.

 

3. Биологическое значение

 

Значение аминокислот  для организма определяется прежде всего тем, что они используются для синтеза белков и пептидов. Кроме того, из аминокислот образуется большое количество веществ непептидной природы, выполняющих специальные функции. К ним относятся нуклеотиды, холин, таурин, амины, гем, тироксин и много других.

Катаболизм аминокислот  может служить источником энергии  для синтеза АТФ. При обычном  питании энергетическая роль аминокислот  невелика, однако может быть существенной при преимущественно белковом питании, а также при голодании; в последнем  случае используются аминокислоты, образующиеся при распаде собственных белков.

Фонд свободных аминокислот  организма составляет около 30 г. Содержание аминокислот в крови равно 35-65 мг/дл. Подавляющая часть аминокислот  организма входит в состав белков: в организме взрослого человека содержится около 15 кг белков.

Источниками свободных аминокислот  организма служат пищевые белки, белки собственных тканей, а также  синтез аминокислот из углеводов.

В организме человека ежесуточно распадается на аминокислоты около 400 г белков. Однако столько же белков и синтезируется за сутки. Следовательно, тканевые белки не могут восполнять необратимые затраты аминокислот, которые происходят при их катаболизме  или использовании для синтеза  веществ неаминокислотной природы. Точно так же не могут служить первичным источником аминокислот и углеводы, поскольку из них образуется лишь углеродная часть аминокислот, а аминогруппы поставляются другими аминокислотами. К тому же почти половина аминокислот — это незаменимые пищевые факторы, углеродная часть которых в организме человека не синтезируется. Таким образом, первичным и главным источником аминокислот служат белки пищи.

 

Заключение

 

Белки как правило являются крупными молекулами — макробиополимерами. Их мономерами являются аминокислоты. Большинство организмов синтезируют белки из 20 разных типов аминокислот. Аминокислоты отличаются друг от друга так называемой R-группой, строение которой имеет большое значение в свёртывании белка в трёхмерную структуру. Аминокислоты образуют между собой пептидные связи выстраивая при этом цепочку — полипептид[14]. Сравнение последовательности аминокислот в белках позволяет биохимикам определить степень гомологичность двух (или более) белков.

Функции белков в клетках  живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических  реакций и играют важную роль в  обмене веществ.

 

      Использованная литература

 

1. Белки: Справочные материалы. М.: Пищевое производство, 2004.
2. Книга о вкусной и здоровой пище / Под ред. акад. АМН СССР А.А. Поеровского. М.: Агропромиздат, 1989.
3. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для ВУЗов / Под ред. Петрова А.А. М.: Высшая школа, 1981.
4. Товароведение / Под ред. И.Ю. Лавровой. М.: Юнити, 2005.
5. Химия: Справочное издание / В. Шретер. М.: Химия, 1989.

.