Ответы на вопросы по Биохимии

Тема 1. Краткая  характеристика основных органических веществ клетки

 

1. Понятия

 

а) Полимер, мономер

Полимеры  (от «поли» и греч. «méros» — доля, часть) – вещества, молекулы которых (макромолекулы) состоят из большого числа повторяющихся звеньев; молекулярная масса полимеров может изменяться от нескольких тысяч до многих миллионов.

Мономер (от «моно» и греч. «méros» — часть) – вещество, молекулы которого способны реагировать между собой или с молекулами других веществ с образованием полимера.

То есть полимер  состоит из цепочки повторяющихся мономеров. Например, белки – это полимеры. Они состоят из повторяющихся, сходных между собой низкомолекулярных соединений - аминокислот.

 

б) Углевод, моносахарид, дисахарид, полисахарид

 

Углеводы (сахара, сахариды) — органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп.

По своему строению углеводы являются многоатомными спиртами с  альдегидной или кетоновой группой (полигидроксиальдегиды и полигидроксикетоны). Наиболее известные углеводы (крахмал, глюкоза, гликоген) обладают эмпирической формулой (CH₂O)₆. Другие представителя класса не соответствуют данному соотношению, и даже могут включать атомы азота, серы, фосфора.

Согласно современной  классификации углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

 

Моносахариды подразделяются на альдозы и кетозы в зависимости от наличия альдегидной или кетогруппы. Альдозы и кетозы, в свою очередь, разделяются в соответствии с числом атомов углерода в молекуле: триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и т.д.

Олигосахариды делятся по числу моносахаридов в молекуле: дисахариды, трисахариды и т.д.

Полисахариды подразделяют на гомополисахариды, т.е. состоящие из одинаковых моносахаров, и гетерополисахариды, состоящие из различных моносахаров.

 

в) Липид, триацилглицерол, жирные кислоты

 

Липиды являются третьим  классом органических веществ из которых состоит живой организм. Правильный качественный и количественный состав липидов клетки определяет ее возможности, активность и выживаемость. Жирнокислотный состав мембранных фосфолипидов, недостаток или избыток холестерола в мембране неизбежно влияет на деятельность мембранных белков – транспортеров, рецепторов, ионных каналов.

По отношению к гидролизу  в щелочной среде все липиды подразделяют на две большие группы: омыляемые и неомыляемые.

Среди неомыляемых определена большая группа стероидов, в состав которой входят холестерол и его производные: стероидные гормоны, стероидные витамины, желчные кислоты.

Среди омыляемых липидов существуют простые липиды, т.е. состоящие только из спирта и жирных кислот (воска, триацилглицеролы (триглицериды), эфиры холестерола), и сложные липиды, включающие, кроме спирта и жирных кислот, вещества иного строения (фосфолипиды, гликолипиды, сфинголипиды).

Жирные кислоты входят в состав практически всех указанных  классов липидов, кроме производных  холестерола.

Свойства и функции  липидов зависят от жирных кислот.

Жирные кислоты входят в состав практически всех указанных  классов липидов, кроме производных  холестерола.

У человека жирные кислоты  характеризуются следующими особенностями:

• четное число углеродных атомов в цепи,
• отсутствие разветвлений цепи,
• наличие двойных связей только в цис-конформации.

В свою очередь, по строению жирные кислоты неоднородны и  различаются длиной цепи и количеством  двойных связей.

К насыщенным жирным кислотам относится пальмитиновая, стеариновая и арахиновая. К мононенасыщенным – пальмитоолеиновая, олеиновая. Указанные жирные кислоты находятся в большинстве пищевых жиров и в жире человека.

Полиненасыщенные жирные кислоты содержат от 2-х и более двойных связей, разделенных метиленовой группой. Кроме отличий по количеству двойных связей, кислоты различаются их положением относительно начала цепи (обозначается через греческую букву Δ "дельта") или последнего атома углерода цепи (обозначается буквой ω "омега").

 

г) Аминокислоты, полипептид, белок

Белки – это биополимеры  сложного строения, макромолекулы (протеины)  которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений.

Общая структурная особенность  аминокислот – наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R – радикал аминокислот.

Общая формула аминокислот выглядит так:  .

Количество аминокислот в составе  пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептидами.

Пептиды, содержащие больше 10 аминокислот, называют «полипептидами», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако, эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков.

 

д) Катализатор, фермент, активный центр

 

Катализатор — химическое вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции.

Ферменты (от лат. fermentum – закваска) – энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках.

В результате исследований было показано, что молекула фермента, как правило, во много раз больше молекулы субстрата, подвергающегося химическому превращению  этим ферментом. В контакт с субстратом вступает лишь небольшая часть молекулы фермента, обычно от 5 до 10 аминокислотных остатков, формирующих активный центр  фермента. Роль остальных аминокислотных остатков состоит в обеспечении  правильной конформации молекулы фермента для оптимального протекания химической реакции.

Активный центр на всех этапах ферментативного  катализа нельзя рассматривать как  пассивный участок для связывания субстрата. Это комплексная молекулярная "машина", использующая разнообразные  химические механизмы, способствующие превращению субстрата в продукт.

 

е) Нуклеиновая  кислота, нуклеотид

 

В каждом организме присутствуют 2 типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновая  кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК).  ДНК и РНК состоят из мономерных единиц – нуклеотидов, поэтому нуклеиновые кислоты называют полинуклеотидами.

Каждый нуклеотид содержит 3 химически различных компонента: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид (пентозу) и остаток фосфорной кислоты.

 

 

 

 

 

 

 

2. Сведения о  некоторых полисахаридах

 

Название полисахарида	Мономерная единица	Роль в организме, локализация
Крахмал	Глюкоза	Резервный полисахарид растений
Гликоген	Глюкоза	Резервная функция в организме  животных и человека, не имеет пищевого значения
Целлюлоза (клетчатка)	Глюкоза	Основной структурный  полисахарид растений. В организме человека необходим для нормального протекания процесса переваривания

 

3. Роль белковой пищи.

 

Все ферменты в организме  состоят из белковых компонентов, отсюда следует, что без белка невозможна ни одна ферментативная деятельность в организме. Благодаря взаимодействию 2-х белков (актин, миозин) происходит сокращение мышц и дыхательной мускулатуры. Даже гемоглобин, по сути, является белком, но с более сложной четвертичной структурой.

Ежедневно человек тратит на свои нужды некоторое количество белков, запас которых требуется восполнять в течение дня. Для восполнения  белка необходимо употреблять белковую пищу. Белок является сложным высокомолекулярным компонентом. Для того чтобы полностью усвоиться организмом, белок расщепляется на составные элементы – аминокислоты. Сегодня ученым известно около 100 аминокислот, в метаболизме организма активно участвуют только 20. Выделяют заменимые и незаменимые аминокислоты. Заменимые кислоты способны самостоятельно синтезироваться в организме, незаменимые должны поступать в организм вместе с белковой пищей.

В настоящее время ученые считают, что для нормальной жизнедеятельности  организма суточная норма белка  составляет 100-200 грамм. Если быть более  точным, то на 1 килограмм массы тела должно приходиться 1,3 - 1,5 г белков. Не стоит также забывать, что при  тяжелой физической работе, при активных занятиях спортом, при беременности (на 10 процентов) и лактации (на 20 процентов) суточная доза белка увеличивается.

При недостатке белковой пищи в рационе человека могут возникнуть нарушения ферментативных систем и гормональный дисбаланс. У взрослого человека это может привести к пищевой дистрофии и к нарушению мозговой деятельности, также ухудшается работа кроветворных органов и печени. Особым образом недостаток белковой пищи может сказаться на слабом несформировавшемся детском организме. Ребенок отстает в росте, возможно физическое и умственное отставание. При длительной и тяжёлой белковой недостаточности возможна даже смерть ребенка от дистрофии.

Злоупотреблять белковой пищей тоже не рекомендуется. Пища сложнее и дольше переваривается в организме, в результате чего возможны гнилостные процессы в кишечнике. Происходит образование токсических элементов распада и всасывание их в кровь.

Больше всего белков содержится в молочных продуктах, яйцах, мясе и рыбе, а также в бобовых (горох, фасоль).

 

4. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения обычно влечет за собой изменение функции белка. Так как в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в пол и пептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках. Первичная структура уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Большинство белков имеют вид спирали  в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием  функций, свойственных этим биополимерам.

 

5. Значение белков для жизни велико и многообразно. На первом месте стоит их каталитическая функция. Скорость химической реакции зависит от природы реагирующих веществ и от их концентрации. Химическая активность клеточных веществ, как правило, невелика. Концентрации их в клетке большей частью незначительны. Таким образом, реакции \ в клетке должны были бы протекать бесконечно медленно. Между тем известно, что химические реакции в клетке идут со значительной скоростью. Это достигается благодаря наличию в клетке катализаторов. Все клеточные катализаторы — белки. Они называются биокатализаторами, а чаще их называют ферментами. Каталитическая активность ферментов необычайно велика. Так, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию распада перекиси водорода, ускоряет эту реакцию в 1011 раз. По химической структуре ферменты ничем не отличаются от белков, не обладающих ферментативными функциями: те и другие построены из обычных аминокислот, те и другие обладают вторичной, третичной и т. д. структурами. В большинстве случаев ферменты катализируют превращение веществ, размеры молекул которых по сравнению с макромолекулами ферментов очень малы. Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу около 100 000, а перекись водорода, распад которой катализирует каталаза, всего 34. Такое соотношение между размерами фермента и его субстрата (вещества, на которое действует фермент) наводит на мысль, что каталитическая активность ферментов определяется не всей его молекулой, а каким-то небольшим ее участком. Этот участок называется активным центром фермента. По-видимому, активный центр представляет собой какое-то сочетание групп, лежащих на расположенных рядом полипептидных цепях в третичной структуре фермента. Такое представление хорошо объясняет тот факт, что при денатурации фермента он лишается своей каталитической активности. Очевидно, при нарушении третичной структуры взаимное расположение полипептидных цепей изменяется, структура активного центра искажается, и фермент лишается активности. Почти каждая химическая реакция в клетке катализируется своим особым ферментом. Структура активного центра и структура субстрата точно соответствуют друг другу. Они подходят друг к другу, как ключ к замку. Благодаря наличию пространственного соответствия между структурой активного центра фермента и структурой субстрата они могут тесно сблизиться между собой, что и обеспечивает возможность реакции между ними.