Вторичная структура белка. Обозначение. Типы вторичной структуры, их характеристика

 

Министерство образования  и науки Украины

Донецкий национальный университет экономики и торговли имени М. Туган – Барановского

 

 

 

 

 

Севастопольский экономико-технологический  факультет 

 

 

 

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

По дисциплине : Биохимия

 

 

 

Выполнил

Студ. Гр.ТП08С

Молчанова

 

Проверил

Профессор Солдатов А.А.

 

 

 

 

 

Севастополь 2009 

11. Вторичная структура белка. Обозначение. Типы вторичной структуры, их характеристика

Введение

Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные  из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных 
, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков 
(40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). 
Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 
1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так , например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos –  первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. 
Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь  более 2 млн. видам организмов. 
Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки. 
Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.

 

Факторы, влияющие на образование  вторичной структуры

 

Структура определенного участка  полипептидной цепи существенно зависит от структуры молекулы в целом. Факторы, влияющие на формирование участков  с определенной вторичной структурой, весьма многообразны и далеко не во всех случаях полностью выявлены. Известно, что ряд аминокислотных остатков предпочтительно встречается в a-спиральных фрагментах, ряд других – в b-складках, некоторые аминокислоты – преимущественно в участках, лишенных периодической структуры. Вторичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. В некоторых случаях физический смысл такой зависимости может быть понят из стереохимического анализа пространственной структуры. Например, как видно из рисунка в a-спирали сближены не только боковые радикалы соседних вдоль цепи аминокислотных остатков, но и некоторые пары остатков, находящихся на соседних витках спирали, в первую очередь каждый (i+1)-й остаток с (i+4)-м и с (i+5)-м. Поэтому в положениях (i+1) и (i+2), (i+1) и (i+4), (i+1) и (i+5) a-спиралей редко одновременно встречается два объемных радикала, таких, например, как боковые радикалы тирозина, триптофана, изолейцина. Еще менее совместимо со структурой спирали одновременное наличие трех объемных остатков в положениях (i+1), (i+2) и (i+5) или (i+1), (i+4) и (i+5). Поэтому такие комбинации аминокислот в a-спиральных фрагментах являются редким исключением.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Вторичная структура белка

 

 

Фрагменты пространственной структуры  биополимер, имеющие периодическое  строение полимерного остова, рассматривают  как элементы вторичной структуры.

Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы, которые приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур – спиральные и растянутые (плоские или складчатые).

 

Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой – если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы C^a находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы C^k - на другой, все атомы N – на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах C^k, C^a или N. Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое.

 

Главными элементами вторичной  структуры белков являются a-спирали и b-складки.

 

Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая a-спираль. Идеальная a-спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных остатков. Значения торсионных углов для идеальной a-спирали j = – 57° y = – 47 ° , а расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N 0,15 нм, для C ^a 0,23 нм, для C ^k 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае a-спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным фактором стабилизации a-спирали также является параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей.

Складчатые  структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются т.н. b-складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом.

b-складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.

Структура, образующаяся в результате таких взаимодействий, представляет собой гофрированную структуру. Это сказывается на значениях  торсионных углов j и y. Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180°, то в реальных b-слоях они имеют значения j = – 119° и y = + 113°. Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию b-складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической.

37. Ферменты изомеразы.  Общая характеристика и представители  ферментов этого класса.

Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска), специфические  белки, присутствующие во всех живых  клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов — способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Известно более 20000 различных ферментов, из которых  многие выделены из живых клеток и  получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

 

Специфичность — одно из наиболее выдающихся качеств  ферментов. Эго свойство их было открыто  еще в прошлом столетии, когда  было сделано наблюдение, что очень  близкие по структуре вещества —  пространственные изомеры (a — и b-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга  очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

По образному  выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент  подходит к субстрату, как ключ к  замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

По первой в  истории изучения ферментов классификации  их делили на две группы: гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях: А+В) С+D. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной: А+В) С. 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции: А) В.

Одновременно  развивалось направление, где в  основу классификации ферментов  был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздейсвию. Наряду с ферментами, ускоряющими реакции  гидролиза (гидролазы), были изучены ферменты, участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп (феразы), в изомеризации (изомеразы), расщеплении (лиазы), различных синтезах (синтетазы) и т. д. Это направление в классификации ферментов оказалось наибо-лее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы не по надуманным, формальным признакам, а по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления. 
      2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.

     3.Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада. 
     4.Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 
     5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.