Механизм мышечного сокращения

Скорость и сила, с  которой одна часть тела перемещается относительно другой, зависят от длины  рычага, т. е. взаимного расположения точек прикрепления мышц и оси вращения, а также от длины, силы мышцы и величины нагрузки. В зависимости от функции, которую выполняет конкретная мышца, возможно превалирование скоростных или силовых качеств. Как уже указывалось в разделе 2.4.1.4, чем длиннее мышца, тем выше скорость ее   укорочения.   При   этом   большую   роль   играет  параллельное расположение мышечных волокон относительно друг друга. В этом случае физиологическое поперечное сечение соответствует геометрическому (рис. 2.27, А). Примером такой мышцы может служить портняжная мышца. Напротив, силовые характеристики выше у мышц с так называемым перистым расположением мышечных волокон. При таком расположении мышечных волокон физиологическое поперечное сечение больше геометрического поперечного сечения (рис. 2.27, Б). Примером такой мышцы у человека может служить икроножная мышца.

 

У мышц веретенообразной формы, например у двуглавой мышцы плеча, геометрическое сечение совпадает с физиологическим только в средней части, в других областях физиологическое сечение больше геометрического, поэтому мышцы этого типа по своим характеристикам занимают промежуточное место

 

При определении абсолютной силы различных мышц максимальное усилие, которое развивает мышца, делят на физиологическое поперечное сечение. Абсолютная сила икроножной мышцы человека составляет 5,9 кг/см , двуглавой мышцы плеча — 11,4 кг/см2 .

 

 

Оценка функционального  состояния мышечной системы у человека

 

 

 

При оценке функционального  состояния мышечной системы у  человека используют различные методы.

 

 

 

Эргометрические методы. Эти методы используют для определения физической работоспособности. Человек совершает работу в определенных условиях и одновременно регистрируются величины выполняемой работы и различные физиологические параметры: частота дыхания, пульс, артериальное давление, объем циркулирующей крови, величина регионарного кровотока, потребляемого О2, выдыхаемого СО2 и т.д. С помощью специальных устройств — велоэргометров или тредбанов (бегущая дорожка) — создается возможность дозировать нагрузку на организм человека.

 

 

 

Электромиографические методы.

Эти методы исследования скелетной мускулатуры человека нашли широкое применение в физиологической и клинической практике. В зависимости от задач исследования проводят регистрацию и анализ суммарной электромиограммы (ЭМГ) или потенциалов отдельных мышечных волокон. При регистрации суммарной ЭМГ чаще используют накожные электроды, при регистрации потенциалов отдельных мышечных волокон — многоканальные игольчатые электроды.

                  Преимуществом суммарной электромиографии произвольного усилия является неинвазивность исследования и, как правило, отсутствие электростимуляции мышц и нервов. На рис. 2.28 приведена ЭМГ мышцы в покое и при произвольном усилии. Коли­чественный анализ ЭМГ заключается в определении частот волн ЭМГ, проведении спектрального анализа, оценки средней, амплитуды волн ЭМГ. Одним из распространенных методов анализа ЭМГ является ее интегрирование, поскольку известно, что величина интегрированной ЭМГ пропорциональна величине развиваемого мышечного усилия.

           Используя игольчатые электроды, можно регистрировать как суммарную ЭМГ, так и электрическую активность отдельных мышечных волокон. Регистрируемая при этом электрическая активность в большей степени определяется расстоянием между отводящим электродом и мышечным волокном. Разработаны критерии оценки параметров отдельных потенциалов здорового и больного человека. На рис. 2.29 приведена запись потенциала двигательной единицы человека.

•  изотонически – мышца укорачивается при постоянном напряжении (внешней нагрузке); изотоническое сокращение воспроизводится только в эксперименте;

•  изометричеки – напряжение мышцы возрастает, а ее длина не изменяется; мышца сокращается изометрически при совершении статической работы;

•  ауксотонически –  напряжение мышцы изменяется по мере ее укорочения; ауксотоническое сокращение выполняется при динамической преодолевающей работе.

 

 

 

Саркоплазматический ретикулум

 

Саркоплазматический ретикулум [СР (SR)] -разветвленная подобная эндоплазматическому  ретикулуму органелла, окружающая индивидуальные миофибриллы подобно сетке (в  верхней части схемы в качестве примера приведен СР клетки сердечной мышцы). В покоящихся клетках концентрация Са2+ очень низка (менее 10-5 М). Однако в саркоплазматическом ретикулуме уровень ионов Са2+ существенно выше (около 10-3 М). Высокая концентрация Са2+ в СР поддерживается Са2+-АТФ-азами. Кроме того, в СР имеется специальный белок кальсеквестрин (55 кДа), который благодаря высокому содержанию кислых аминокислот способен прочно связывать ионы Са2+.

 

Переносу потенциала действия на СР индивидуальной миофибриллы  способствуют поперечные трубочки Т-системы, представляющие трубчатые впячивания клеточной мембраны и находящиеся в тесном контакте с индивидуальными миофибриллами. Деполяризация плазматической мембраны передается через Т-трубочки на потенциал-управляемый мембранный белок (так называемый "SR-foot") прилегающей мембраны СР, который открывает Са2+-каналы. Результатом является выброс ионов Са2+ из СР в пространство между филаментами актина и миозина до уровня ≥10-5 M. В конечном итоге выброс ионов Са2+ является пусковым механизмом процесса сокращения миофибрилл.

 

В. Регуляция ионами кальция

 

В расслабленной скелетной  мышце комплекс тропонина (субъединицы = Т, С, I) с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок  с актином.

 

Быстрое увеличение в  цитоплазме концентрации ионов кальция в результате открывания каналов СР приводит к связыванию Са2+ с С-субъединицей тропонина. Последняя по свойствам близка кальмодулину (см. рис. 375). Связывание ионов Са2+ вызывает конформационную перестройку в тропонине, тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается и освобождает на молекуле актина участок связывания с миозином (на схеме выделен красным цветом). Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. с. 324)

 

В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Ca2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.

 

Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передается на Сa2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Сa2+ связывается с тропонином С, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечет за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и дает возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.

 

По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счет активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин С отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.

 

 

 

Физиологические свойства мышц

 

Общими физиологическими свойствами скелетных и гладких  мышц являются возбудимость и сократимость . Сравнительная характеристика скелетных  и гладких мышц приведена в табл. 6.1. Физиологические свойства и особенности сердечной мускулатуры рассматриваются в разделе «Физиологические механизмы гомеостаза». 

 

Таблица 1.Сравнительная характеристика скелетных и гладких мышц

 

Свойство	Скелетные мышцы	Гладкие мышцы
Скорость деполяризации	Быстрая	медленная
Период рефрактерности	короткий	длительный
Характер сокращения	быстрые фазические	медленные тонические
Энергозатраты	высокие	низкие
Пластичность	нет	есть
Автоматия	нет	есть
Проводимость	нет	есть
Иннервация	мотонейронами соматической НС	постганглионарными нейронами  вегетативной НС
Осуществляемые движения	произвольные	непроизвольные
Чувствительность к химическим веществам	низкая	высокая
Способность к делению и дифференцировке	нет	есть

 

Расслабление скелетной мышцы

 

Расслабление мышцы  вызывается обратным переносом ионов  Са++ посредством кальциевого насоса в каналы саркоплазматического ретикулума. По мере удаления Са++ из цитоплазмы открытых центров связывания становится все  меньше и в конце концов актиновые  и миозиновые филламенты полностью рассоединяются; наступает расслабление мышцы.

 

Контрактурой называют стойкое длительное сокращение мышцы, сохраняющееся после прекращения  действия раздражителя. Кратковременная  контрактура может развиваться  после тетанического сокращения в результате накопления в саркоплазме большого количества Са++ ; длительная (иногда необратимая) контрактура может возникать в результате отравления ядами, нарушений метаболизма.

 

 

Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце

 

В состоянии покоя скольжения нитей в миофибрилле не происходит, так как центры связывания на поверхности актина закрыты молекулами белка тропомиозина (рис. 1 А, Б). Возбуждение (деполяризация) миофибриллы и собственно мышечное сокращение связаны с процессом элетромеханического сопряжения, который включает ряд последовательных событий.

 

•  В результате срабатывания нейромышечного синапса на постсинаптической  мембране возникает ВПСП, который  генерирует развитие потенциала действия в области, окружающей постсинаптическую мембрану.

 

•  Возбуждение (потенциал  действия) распространяется по мембране миофибриллы и за счет системы  поперечных трубочек достигает саркоплазматического ретикулума. Деполяризации мембраны саркоплазматического ретикулума приводит к открытию в ней Са++ -каналов, через которые в саркоплазму выходят ионы Са++ (рис. 1, В).

 

•  Ионы Са++ связываются  с белком тропонином. Тропонин изменяет свою конформацию и смещает молекулы белка тропомиозина, которые закрывали  центры связывания актина (рис. 1 Г).

 

• К открывшимся центрам связывания присоединяются головки миозина, и начинается процесс сокращения (рис. 1, Д).

 

Для развития указанных  процессов требуется некоторый  период времени (10–20 мс). Время от момента  возбуждения мышечного волокна (мышцы) до начала ее сокращения называют латентным периодом сокращения .

Рис.1

 

Функции и виды мышечной ткани

 

Мышечная ткань составляет 40 % от веса тела человека. Биохимические  процессы, протекающие в мышцах, оказывают большое влияние на весь организм человека.

 

Функция мышц- и постоянной температуре. Ни один искусственный механизм к этому не способен. Механическое движение, в котором химическая энергия превращается в механическую при постоянном давлении.

 

Поперечно-полосатая  мускулатура.

 

Функциональная единица - саркомер.

 

Толстая нить.Состоит  из молекул белка миозина. Миозин - крупный олигомерный белок, молекулярная масса 500 кДа, состоит из 6 субъединиц, попарно одинаковых.

 

Тяжелая цепь:на С-конце - -спираль, на N-конце - глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены - эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.

 

Свойства миозина.

В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно  взаимодействуют между собой  своими стержневыми участками ("конец  в конец", "бок в бок") с  помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.

 

Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная  активность: АТФ + Н2О-->АДФ + Ф). Активные центры расположены на головках миозина.

 

Стадии ферментативной реакции.

1-я стадия 

Сорбция субстрата. В ходе этой стадии АТФ фиксируется на адсорбционном участке активного центра головки миозина.

 

2-я стадия 

Гидролиз АТФ. Происходит на каталитическом участке активного  центра головки. Продукты гидролиза (АДФ  и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке.

 

Примечание: чистый миозин in vitro обладает АТФ-азной активностью, но она очень низка.

 

3-я стадия 

Миозин способен взаимодействовать  с актином тонких нитей. Присоединение  актина к миозину увеличивает  АТФазную активность миозина, в результате скорость гидролиза АТФ возрастает в 200 раз. Ускоряется именно 3-я стадия катализа. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

 

Примечание: чистый миозин обладает ферментативной активностью, но она очень низкая.

 

Миозин своими головками  способен взаимодействовать с актином (актин- сократительный белок), входящим в состав тонких нитей.

 

Присоединение актина к  миозину мгновенно увеличивает  АТФ-азную активность миозина (больше, чем в 200 раз). Актин является аллостерическим активатором миозина.

 

Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка:

сократительный белок  актин;

 

регуляторный белок  тропомиозин;

 

регуляторный белок  тропонин.

 

Актин- небольшой глобулярный  белок, его молекулярная масса - 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.