Автор работы: Пользователь скрыл имя, 03 Июня 2013 в 18:02, контрольная работа
Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10 °С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50 °С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.
Общие свойства ферментов и их классификация.
Физиологическая роль азота, особенности питания растений нитратными и аммонийными солями.
Физиолого - биологические различия между С3-С4 растениями. Значение ассимиляции СО2 по С4- типу для повышения продуктивности и эффективности использования воды растениями.
Роль дыхания в биосинтезе белков, липидов, нуклеиновых кислот и других жизненно важных соединений.
Терпены и терпеноиды растений.
Корреляция роста, их физиологическая природа и роль в формировании морфологической структуры растений.
Солеустойчивость растений: типы засоления, причины повреждения и способы приспособления растений к засолению.
Федеральное государственное
бюджетное образовательное
высшего профессионального образования
«Оренбургский государственный аграрный университет»
Кафедра ботаники и физиологии растений
Индивидуальная работа
по физиологии растений
Вариант №53
Выполнила: студентка
23 Б группы
Шмакова Т. А.
Проверил: доцент
Поламарчук П.Г.
Оренбург 2013
Содержание:
1.Общие свойства ферментов и их классификация
Свойства:
Будучи белками,
ферменты обладают всеми их
свойствами. Вместе с тем биокатализаторы
характеризуются рядом
Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10 °С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50 °С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.
Детальные исследования роста активности ферментов с повышением температуры, проведенные в последнее время, показали более сложный характер этой зависимости, чем указано выше: во многих случаях она не отвечает правилу удвоения активности на каждые 10°С в основном из-за постепенно нарастающих конформационных изменений в молекуле фермента.
Температурный оптимум для
различных ферментов
Зависимость активности фермента от значения рН среды была установлена свыше 50 лет назад. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.
Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента.
Специфичность — одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Эго свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества — пространственные изомеры (a — и b-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.
Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида
Классификация:
1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления.
2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.
3. Гидролазы —
ускоряют реакции
4. Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).
5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.
6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.
Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов.
К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие реакции окисления — восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электронов) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов Н (электронов) к акцептору.
В класс трансфераз входят ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов. В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), и др. Например, амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза.
Уреаза была одним из первых белков-ферментов, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент (М=480000), молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СO2.
Характерные черты действия ферментов класса лигаз (синтетаз) выявлены совсем недавно в связи со значительными успехами в изучении механизма синтеза жиров, белков и углеводов: Оказалось, что старые представления об образовании этих соединений, согласно которым они возникают при обращении реакций гидролиза, не соответствуют действительности. Пути их синтеза принципиально иные.
Главная их особенность —
сопряженность синтеза с
2. Физиологическая роль азота, особенности питания растений нитратными и аммонийными солями.
Азот составляет ок.1,5% сухой
массы растения. Физиологическая
роль азота очень велика – недаром
он относится к элементам-
Растение поглощает азот в 2 формах – в виде нитрат-ионов NO3- (азот максимально окислен, заряд +5) и в виде ионов аммония NH4+ (азот максимально восстановлен, заряд -3). Нитратный и аммонийный азот по-разному используются для синтеза органических веществ. Азот в растении содержится в основном в сильно восстановленном состоянии в виде NH2-групп, в которых заряд атома азота равен -3. Поэтому аммонийный азот NH4+ растение может непосредственно использовать для синтеза органических веществ, а нитратный азот NO3- необходимо сначала восстановить от +5 до -3. Процесс восстановления нитратного азота происходит в 2 этапа.
На 1-м этапе нитрат-ионы NO3- восстанавливаются до нитрит-ионов NO2- (заряд азота +3); данная реакция катализируется ферментом нитратредуктазой, содержащей молибден и железо:
NO3- + 2е → NO2-
На 2-м этапе нитрит-ионы NO2- восстанавливаются до ионов аммония. Эта реакция катализируется железосодержащим ферментом нитритредуктазой:
NO2- + 6е → NH4+
Т.к. оба этих процесса являются восстановительными, то они требуют затрат энергии: на восстановление 14г нитратов до аммония уходит 15г глюкозы.
Казалось бы, что аммонийное
питание для растений намного
выгоднее нитратного, т.к. не надо тратить
энергию на восстановление азота. Однако
здесь есть свои тонкости. Ион аммония
весьма токсичен, поэтому он должен
сразу же после поглощения растением
включаться в состав органических веществ
(в клетках коры корня). Поэтому, если
в растении не хватает органических
веществ (например, из-за плохой освещенности
и низкого фотосинтеза), то аммонийный
азот просто отравит растение. Нитраты
же для растений не токсичны, поэтому
при недостатке органических веществ
они накапливаются в
3. Физиолого - биологические различия между С3-С4 растениями. Значение ассимиляции СО2 по С4- типу для повышения продуктивности и эффективности использования воды растениями
У большинства растений первым продуктом фотосинтеза является фосфоглицериновая кислота, содержащая 3 атома водорода. Такие растения называются С3-растениями. Однако уже давно было обнаружено, что у некоторых растений первым продуктом фотосинтеза являются органические кислоты не с тремя, а с четырьмя атомами углерода – щавелевоуксусная и яблочная (малат). Такие растения называются С4-растениями, к ним относятся многие тропические и субтропические растения, в т.ч. некоторые важные культурные виды – сахарный тростник, просо, сорго и кукуруза.
С4-растения имеют характерную
особенность в строении листа: у
них проводящие пучки окружены 2
кольцами клеток – внешним и внутренним.
Внешнее кольцо состоит из обычных
клеток мезофилла, а внутреннее –
из 222b14hc специализированных клеток, которые
называются клетками обкладки проводящего
пучка. Клетки обкладки похожи на клетки
мезофилла, но отличаются от них строением
хлоропластов: в их хлоропластах очень
слабо развита система
4. Роль дыхания в биосинтезе белков, липидов, нуклеиновых кислот и других жизненно важных соединений.
В процессе дыхания образуется
множество различных
1. Роль дыхания в биосинтезе белков
В процессе гликолиза образуется много различных органических кислот. Путем аминирования (т.е. присоединения NН2-группы) таких кислот из них образуются аминокислоты, которые затем включаются в состав белков. Например, глутаминовая кислота образуется путем аминирования α-кетоглутаровой кислоты из цикла Кребса:
α-кетоглутаровая + NН3 + НАДФ*Н2 → Глу + НАДФ
2. Роль дыхания в биосинтезе липидов
В ходе 2-й стадии гликолиза
(расщепление глюкозо-6-
ДА + НАДФ*Н2 → глицерин + НАДФ
Второй компонент липидов – жирные кислоты – тоже поставляются дыханием. Жирные кислоты образуются в результате соединения друг с другом ацетильных групп из состава ацетилКоА:
nСН3-С=0-КоА + nНАДФ*Н2 → жирная кислота + nНАДФ + nН2О
3. Роль дыхания в биосинтезе нуклеиновых кислот
Глюкозо-6-фосфат, образовавшийся в результате 1-й стадии гликолиза, может не расщепляться на два 3С-сахара, а вступать в пентозофосфатный цикл – последовательность реакций, в результате которых от глюкозо-6-фосфата отщепляется СО2 и он превращается в 5С-сахар рибозо-5-фосфат:
глюкозо-6-фосфат → рибозо-5-фосфат + СО2
Информация о работе Индивидуальная работа по "Физиологии растений"