Контрольная работа по "Биологии"

Содержание

1. Что такое белки? Опишите в каких отделах пищеварения и при участии каких ферментов происходит переваривание белков. Чем завершается переваривание белков?

Белки – высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков 20 аминокислот. Составляют основу жизнедеятельности всех органов. Различают простые (протеины) и сложные (протеиды) белки. Протеиды содержат, кроме аминокислот, небелковый компонент, или простетическую группу. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, особую группу составляют сложные белки, в состав которых помимо аминокислот входят углеводы, нуклеиновые кислоты и т. д. Белки играют чрезвычайно важную роль: они – основа процесса жизнедеятельности, участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Белки необходимы для постоянного обновления клеток, в связи с чем должны поступать с пищей (особенно богата белками пища животного происхождения). В случае их недостатка в организме развивается т. н. «белковое голодание». Белками, но чужеродными для человека, являются многие вещества, вызывающие те или иные заболевания, например, токсины, вырабатываемые болезнетворными бактериями.

Белки, поступающие с пищей, подвергаются в желудочно-кишечном тракте распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз, которые ускоряют гидролитическое расщепление пептидных связей между аминокислотами. Различные пентидгидролазы обладают относительной специфичностью: они способны катализировать расщепление связей только между определенными аминокислотами. Пептидгидролазы выделяются в неактивной форме (это предохраняет стенки пищеварительной системы и другие пищеварительные ферменты от самопереваривания). Активируются они при поступлении пищи в соответствующий отдел пищеварительной системы или при виде, запахе пищи по механизму условного рефлекса. Активация пепсина и трипсина происходит по механизму автокатализа, другие пептидгидролазы активируются трипсином.

Во  рту белки пищи только механически  измельчаются, но подвергаются химическим изменениям, так как в слюне  нет пептидгидролаз. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Под действием соляной кислоты белки набухают, и фермент получает доступ во внутренние зоны их молекул. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекулы) пептидных связей. В результате из белковой молекулы образуются крупные осколки – высокомолекулярные пептиды. Если в желудок поступают сложные белки, пепсин и соляная кислота способны катализировать отделение их простетической группы.

Высокомолекулярные  пептиды в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям в слабощелочной среде под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина или лизина; химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные с участием карбоксильных групп триптофана, тирозина или фенилаланина. В результате действия этих ферментов высокомолекулярные пептиды превращаются в низкомолекулярные и некоторое количество свободных аминокислот. Низкомолекулярные пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, отщепляющих концевые аминокислоты со стороны свободной карбоксильной группы, и аминопептидазы, делающей то же самое со стороны свободной аминной группы. В результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекулярных пептидов всасываются кишечными ворсинками. Этот процесс требует затрат энергии. Некоторое количество аминокислот уже в клетках кишечной стенки включается в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь (95%) и в лимфу. Кровь переносит их в печень, где идет интенсивный синтез белков. Не использованные в печени аминокислоты и пептиды поступают в большой круг кровообращения.

Часть аминокислот, образовавшихся в процессе пищеварения, и непереваренные белки  в нижних отделах кишечника подвергаются гниению под действием кишечных бактерий. Из некоторых аминокислот образуются ядовитые продукты: амины, фенолы, меркаптаны. Они частично выводятся из организма с калом и кишечными газами, частично всасываются в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их обезвреживание. Этот процесс требует значительных затрат энергии АТФ.

Сложный белок в пищеварительной системе  распадается на простой белок  и простетическую группу. Простые  белки подвергаются обычному гидролизу до аминокислот. Превращения простетических групп происходят в соответствии с их химической природой. Гем (небелковая часть) хромопротеидов в кишечнике окисляется в гематин, который почти не всасывается в кровь, а выделяется с калом, так что не может быть использован для синтеза хромопротеидов в тканях. Нуклеиновые кислоты в кишечнике гидролизуются при участии эндонуклеаз, экзонуклеаз и нуклеотидаз. Под действием эндонуклеаз из молекул нуклеиновых кислот образуются крупные осколки – олигонуклеотиды. Экзонуклеазы от концов молекул нуклеиновых кислот и олигонуклеотидов отщепляют мономеры – отдельные мононуклеотиды, которые под действием нуклеотидаз могут распадаться на фосфорную кислоту и нуклеозид. Мононуклеотиды и нуклеозиды всасываются в кровь и переносятся к тканям, где мононуклеотиды используются для синтеза специфических нуклеиновых кислот, а нуклеозиды подвергаются дальнейшему распаду.

Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника. Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее  важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они  доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа  аминокислот. И аминокислоты, и дипептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся  другие многочисленные пептидазы, которые  специфичны для оставшихся связей между  аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных  аминокислот; далее они выходят  через другую сторону энтероцита, а отсюда – в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания  белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко  происходит всасывание пептидов и чрезвычайно  редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся  молекул цельного белка может  иногда вызывать серьезные аллергические  или иммунологические нарушения.

2. Опишите роль ионов кальция  в процессе мышечного сокращения. Укажите их локализацию в мышечной  клетке в покое.

Для сокращения мышечной клетки в нее должен поступать  возбудительный нервный импульс. Возбуждение  передается через синапс (место контакта нейронов друг с другом и с клетками исполнительных органов). При возбуждении  в синапс выделяется из нервного окончания  ацетилхолин (медиатор нервного возбуждения). Под действием ацетилхолина изменяется проницаемость мембраны сарколеммы для ионов калия и натрия. Движение этих ионов через мембрану мышечного  волокна распространяется от синапса  по всей поверхности сарколеммы. Возникающий  биоток через саркоплазматическую  сеть влияет на внутренние процессы возбуждения. В результате изменяется проницаемость  саркоплазматической сети для ионов  кальция. Ионы кальция поступают  в больших количествах к миофибриллам.

Кальций активирует АТФ-азные центры в головках миозина  и снимает блокирующее действие тропонин-тропомиозинового комплекса  на актиновых нитях. К открывшимся  активным участкам на актине присоединяются головки толстых миозиновых нитей. Они изгибаются и перемещают тонкую нить в глубь саркомера. Происходит сокращение миофибрилл. При сокращении используется энергия АТФ, которая  расщепляется АТФ-азными центрами миозина. При отсутствии нервного импульса спайки распадаются и тонкие и толстые  нити возвращаются в исходное состояние, – этому способствуют белки-миостромины. При расслаблении с затратой большого количества АТФ ионы натрия с помощью  натриевого ионного насоса возвращаются на поверхность сарколеммы. Ионы калия  с помощью калиевого ионного  насоса возвращаются на внутреннюю поверхность  сарколеммы. Ионы кальция с помощью  кальциевого ионного насоса возвращаются в саркоплазматическую сеть.

3. Что такое креатинфосфат и какова биологическая роль этого вещества? Напишите схему реакции креатинфосфатного ресинтеза АТФ. Охарактеризуйте этот процесс по кинетическим показателям (быстроте развития, метаболической мощности, емкости и эффективности). Объясните какие преимущества он имеет перед другими процессами ресинтеза АТФ. В каких видах спорта и почему при выполнении соревновательной нагрузки этот процесс ресинтеза АТФ является основным

Креатинфосфат (креатинфосфорная кислота, фосфокреатин) – макроэргическое фосфорное производное креатина, способное вступать в обменную реакцию переноса остатка фосфорной кислоты с АДФ; участвует в энергетическом обмене. Креатинфосфат содержится преимущественно в возбудимых тканях (мышечная и нервная ткани) и его биологической функцией является поддержание постоянной концентрации АТФ за счёт обратимой реакции перефосфорилирования.

Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период. В результате неферментативного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Суточное выделение креатинина у каждого индивидуума постоянно и пропорционально общей мышечной массе.

Определение содержания креатина и креатинина в  крови и моче используется для  характеристики интенсивности работы мышц в спортивной медицине и при некоторых патологических состояниях.

Ресинтез АТФ при мышечной деятельности может осуществляться как в ходе реакций, идущих без кислорода, так и за счет окислительных превращений в клетках, связанных с потреблением кислорода. В обычных условиях ресинтез АТФ происходит в основном путем аэробных превращений, но при напряженной мышечной деятельности, когда доставка кислорода к мышцам затруднена, в тканях одновременно усиливаются и анаэробные процессы ресинтеза АТФ. В скелетных мышцах человека выявлено три вида анаэробных процессов, в ходе которых возможен ресинтез АТФ:

• креатинфосфокиназная реакция (фосфогенный или алактатный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ происходит за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;
• миокиназная реакция, при которой ресинтез АТФ осуществляется за счет дефосфорилирования определенной части АДФ;
• гликолиз (лактацидный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ осуществляется по ходу ферментативного анаэробного расщепления углеводов, заканчивающегося образованием молочной кислоты.

В динамике энергообразования при  мышечной работе прослеживается четкая закономерность. С началом работы и в первые секунды ее выполнения преобладающее значение в энергетике упражнения имеет ресинтез АТФ в креатинфосфокиназной реакции.

Использование креатинфосфата является самым быстрым, самым мощным и наиболее эффективным  механизмом ресинтеза АТФ в мышцах. Реакция катализируется миофибриллярным ферментом креатинфосфокиназой (КФК) (рис. 1).

Креатинфосфат + AДФ = АТФ +Креатин

Рис. 1. Схема реакции креатинфосфокиназного ресинтеза АТФ