Основы Бионанотехнологии

СОДЕРЖАНИЕ

Вступление                                                                                                           3

Раздел 1. Особенности строения аминокислот                                                4

1.1Глицирин и пролин                                                                              4

1.2.Аланин, валин, лейцин и изолейцин                                                 7

1.3.Фенилаланин, тирозин и триптофан                                                 8                                 

Раздел 2. Молекулярное узнавание                                                                 10

2.1. Принцип молекулярного  узнавания при формировании структуры  биообъектов                                                                          10

Раздел 3.Бионаноэнергетика                                                                           13

3.1. Энергопитание бионаномашин                                                       13

3.2. Функциональная роль топливных молекул в биосистемах          14                                     

Список использованных источников                                                               20

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ВСТУПЛЕНИЕ

В широком смысле термин биотехнология применим к любому производству коммерческих продуктов, образуемых

микроорганизмами в результате их жизнедеятельности. Более формально

биотехнология определяется как применение научных и инженерных

принципов к переработке материалов живыми организмами с целью

создания товаров и услуг.

Исторически биотехнология возникла тогда, когда дрожжи были

впервые использованы при производстве пива, а бактерии – для

получения йогурта. Термин "биотехнология" был придуман в 1917 г.

венгерским инженером Карлом Эреки для описания процесса крупно-

масштабного выращивания свиней с использованием в качестве корма

сахарной свеклы. По определению Эреки, биотехнология – это все виды

работ, при которых из сырьевых материалов с помощью живых

организмов производятся те или иные продукты.

Однако это определение не получило широкого распространения и

долгое время термин "биотехнология" относился главным образом к

процессам промышленной ферментации. И только с 1961 года, когда

научный журнал "Journal of Microbiological and Biochemical Engineering

and Technology", специализировавшийся на публикации работ по

прикладной микробиологии и промышленной ферментации, был

переименован на "Biotechnology and Bioengineering'', биотехнология

оказалась чётко и необратимо связана с исследованиями в области

промышленного производства товаров и услуг при участии живых

организмов, биологических систем и процессов.

В конце ХХ века возникла новая отрасль биотехнологии –

молекулярная биотехнология или нанобиотехнология.

 

РАЗДЕЛ 1

ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1.1Глицирин и пролин.

Аминокислоты принято классифицировать следующим образом:

• неполярные (глицин, пролин, аланин, валин, лейцин, изолейцин),

• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),

• полярные незаряженные (серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин),

• заряженные (отрицательно заряженные: аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота; положительно заряженные: лизин и аргинин).

• гистидин в силу своей специфичности может быть отнесен как к полярным незаряженным, так и к положительно заряженным аминокислотам.

Четыре аминокислоты: глицин, пролин, цистеин и метионин – часто называют специальными, поскольку их наличие в белковой цепи связано с выполнением ими специфических функций.

Аминокислоты глицин и пролин выполняют специфические структурные функции при "строительстве" белковой глобулы.

Глицин это самая маленькая аминокислота, не имеющая бокового радикала. Вследствие этого полипептидная цепь в том месте, где расположен глицин, более лабильна (подвижна).

Рисунок1-Схема аминокислоты пролин (Pro)

Глицин используется в тех местах белковой цепи, которые для достижения наиболее плотной конформации должны быть максимально изогнуты, и там, где другие аминокислоты просто не поместились бы вследствие плотной упаковки окружающих атомов, как это имеет место,например, в случае плотного тройного спирального жгута коллагена, изображенного на рисунке 2.

 

Рисунок 2-Структурные особенности глицина и пролина

Пролин является единственной циклической аминокислотой (точнее, пролин – это иминокислота), у которой радикал присоединен к поли-

пептидной цепи двумя ковалентными связями (СН2–αС и СН2–N). Пролин

формирует жесткий изгиб (кинк) в белковой цепи. В коллагене такие кин-

ки обеспечивают формирование тугой тройной белковой спирали.

Аминокислоты цистеин и метионин содержат атомы серы (рисунки 3, 4, 5).

Цистеин (Cys) является наиболее реакционно-способной аминокислотой, он содержит тиольную (SH) группу.

 

 

Рисунок 3 – Схема аминокислоты цистеин (Cys)

Два цистеина из разных участков белковой цепи способны образовать ковалентно связанный дисульфидный мостик.

Рисунок 4 – Схема аминокислоты метионин (Met)

Цистеин также (как и серин) используется в формировании катали-

тических активных центров ферментов. Цистеин эффективно взаимодей-

ствует c ионами металлов и используется при формировании металло-

связывающих центров.

Метионин (Met) имеет гидрофобный атом серы. Именно с метионина (точнее с формилметионина (рисунок 5(а)) начинается синтез любой

белковой цепи.

 

 

 

 

Рисунок 5 – Структурные схемы: а – формилметионин, б – гуанидин, в – имидазол

 

 

 

Рисунок 6 – Структурные особенности цистеина и метионина

Метионин часто используется подобно гидрофобным алифатическим аминокислотам для обеспечения фолдинга белка. Атом серы являет-

ся нуклеофильным и может взаимодействовать с некоторыми типами

ионов металла.

Эти свойства цистеина и метионина используются в малом электрон-несущем белке ферредоксин. Дисульфидная связь показана в правом верхнем углу ферредоксина, четыре цистеина удерживают кластер, состоящий из атома железа и четырех атомов серы (кластер показан темно-серым цветом в центре ферредоксина). Два метионина окружают кластер, стабилизируя его внутри белка.

1.2.Аланин, валин, лейцин и изолейцин.

Аминокислоты аланин (Ala), валин (Val), лейцин (Leu) и изолейцин (Ile) (рисунки 7 – 10) являются неполярными алифатическими аминокислотами, боковые цепи которых насыщены углеводородными группами и различаются формой и размером

Рисунок 7– Схема аминокислоты аланин (Ala)

Аминокислоты аланин, валин, лейцин и изолейцин обеспечивают

относительную жесткость, негибкость, полипептидной цепи и являются

сильно гидрофобными.

Зачастую именно наличие этих гидрофобных аминокислот обеспечивает фолдинг белковой цепи.

Зачастую именно наличие этих гидрофобных аминокислот обеспе-

чивает фолдинг белковой цепи.

На рисунке 8 изображено положение этих аминокислот внутри

глобулы инсулина, образуя плотно упакованный кластер внутри белка.

Рисунок 8– Структурные особенности изолейцина, лейцина, аланина и валина

1.3.Фенилаланин, тирозин и триптофан.

Аминокислотные остатки фенилаланина (Phe), тирозина (Tyr) и триптофана (Trp) содержат ароматические группы.

Так же, как и в случае алифатических аминокислот, эти аминокис-

лоты являются гидрофобными и также обеспечивают фолдинг белковых

цепей.

Ароматические кольца этих аминокислот часто располагаются

стопкой друг над другом или над основаниями ДНК (также имеющими

циклическую структуру) и используются для обеспечения специфичности

участков связывания данного белка с другими белковыми молекулами

или нуклеиновыми кислотами.

Тирозин, кроме ароматического кольца, имеет ещё и гидроксильную

группу. Этим обеспечиваются его особые свойства, которые используют-

ся для обеспечения взаимодействия с малыми органическими молекула-

ми. Активные центры, в которых присутствует тирозин, одновременно

могут и связываться с гидрофобными участками лигандов, и образовы-

вать водородные связи с лигандами.

На рисунке 9 представлена схема молекулы бактериального пори-

на, погруженного в липидную мембрану. Мембрана изображена на ри-

сунке схематически в виде серого прямоугольника.

 

Рисунок 10 – Структурные особенности фенилаланина, тирозина и триптофана

Ароматические аминокислоты расположены по периметру порина,

образуя целые зоны на поверхности белка, которые взаимодействуют с

гидрофобной внутренней областью биомембраны.

 

РАЗДЕЛ 2

МОЛЕКУЛЯРНОЕ УЗНАВАНИЕ

 

2.1. Принцип  молекулярного узнавания при  формировании структуры биообъектов.

Еще до того, как была определена атомная структура первых био-

молекул, физик Г.Р. Крейн (H.R. Crane) сформулировал два принципа, в

соответствии с которыми должно происходить макромолекулярное узна-

вание в самоассемблирующихся системах.

Во-первых, для обеспечения высокой специфичности между интер-

фейсными поверхностями обеих взаимодействующих частей должно об-

разовываться много слабых взаимодействий.

Этот принцип совсем не очевиден. Может показаться, что, наобо-

рот, лучше использовать одну, но сильную связь. Использование однойили нескольких прочных связей, действительно, обеспечит высокую ста-

бильность. Но не обеспечит специфичность. Поскольку одинаковое про-

странственное расположение всего двух (или нескольких) атомов может

быть (случайно) достигнуто для, вообще говоря, произвольной комбина-

ции взаимодействующих частиц, то это увеличивает риск образования

случайных неверных комплексов. А вот использование целого массива

слабых парных взаимодействий гарантирует специфичность, ибо каждая

пара взаимодействующих атомов вносит свой вклад в суммарное взаимо-

действие, обеспечивая тем самым необходимую силу связи между двумя

биомолекулярными объектами.

Во-вторых, взаимодействующие поверхности двух биомолекул

должны быть геометрически (топологически) подобны, точнее, должны

быть комплементарны друг другу.

Именно такая комплементарность обеспечит правильное взаимное

расположение атомов так, чтобы сформировалась система множествен-

ных взаимодействий. В биологических молекулах эта комплементарность

включает в себя как геометрическую комплементарность, когда выступы

на поверхности одной молекулы точно совпадают с впадинами на по-

верхности другой молекулы, так и "химическую комплементарность",

при которой в нужных позициях оказываются именно те атомы и функ-

циональные группы, которые и формируют водородные связи или элек-

тростатическое притяжение. Такая комплексная геометрически-

химическая комплементарность является важной для реализации специ-

фичности взаимодействий.

Так выступ на одной из поверхностей не только должен точно под-

ходить к впадине на другой, комплементарной, поверхности, но и не даст

сформировать связь с поверхностью, у которой нет соответствующей впа-

дины. Добавление одной метильной группы в роли такого выступа на од-

ной из взаимодействующих поверхностей может быть достаточно для

того, чтобы исключить связывание макромолекул. Например, метилиро-

вание рестрикционных сайтов защищает ДНК бактерий от действия рест-

рикционных ферментов.