Регуляторні механізми функціонування рослинного організму

 

ЗМІСТ

ВСТУП 2

РОЗДІЛ  1. ВНУТРІШНЬОКЛІТИННІ СИСТЕМИ РЕГУЛЯЦІЇ У РОСЛИН 3

1.1. Метаболічна система регуляції 3

1.2. Мембранна регуляція 3

1.3. Генетична система регуляції 3

РОЗДІЛ  2. МІЖКЛІТИННІ СИСТЕМИ РЕГУЛЯЦІЇ У РОСЛИН 3

2.1. Трофічна регуляція 3

2.2. Гормональна система регуляції 3

2.3. Електрофізіологічна регуляція 3

ВИСНОВКИ 3

СПИСОК  ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ 3

 

ВСТУП

 

Актуальність  дослідження. Одним з напрямків сучасної біології, який зазнає інтенсивного розвитку, є аналіз регуляції живих систем на рівні формування та взаємодії мережі сигнальних систем, спрямованим на з’ясування організації регуляторних систем. Складна будова рослинного організму, диференційованого на велику кількість спеціалізованих органоїдів, клітин, тканин і органів, вимагає і досконалих систем управління.

Під регуляцією зазвичай розуміють підтримку значень параметрів організму рослини в заданих межах. Управління – це процес переведення системи з одного стану в інший шляхом впливу на її змінні. Однак у більш широкому сенсі термін «регуляція» включає в себе і процеси управління. У такому більш широкому сенсі цей термін вживається і в біології. Регуляція забезпечує гомеостаз організму, тобто збереження сталості параметрів внутрішнього середовища, а також створює умови для його розвитку. На всіх рівнях організації гомеостаз забезпечується негативними зворотними зв'язками, епігенез – переважно позитивний зворотний зв'язок.

Регуляторні системи рослин в своїх роботах досліджували у своїх працях В. С. Шевелуха, М. X. Чайлахян Н. Н. Третьяков, Е. И. Кошкин, Н. М. Макрушин, В. В. Полевой, М. М. Мусієнко та інші.

Мета курсової роботи полягає в дослідженні регуляторних механізмів функціонування рослинного організму.

Завдання, які покладені в основу досліджень:

1. проаналізувати внутрішньоклітинні системи регуляції у рослин;
2. проаналізувати міжклітинні системи регуляції у рослин;

Об’єктом дослідження є фізіологічні особливості регуляторних механізмів рослин.

Предметом дослідження є рослини.

Структура курсової роботи складається зі вступу, двох розділів, висновків та списку використаної літератури. Основний зміст роботи представлений на 33 аркушах.

 

РОЗДІЛ 1.

ВНУТРІШНЬОКЛІТИННІ СИСТЕМИ РЕГУЛЯЦІЇ У РОСЛИН

1. Метаболічна система регуляції

 

Метаболічна система регуляції  заснована на зміні функціональної активності ферментів. У живих клітинах існують кілька способів впливати на ферментативну активність. З них найбільш загальний – регуляція шляхом впливу на ферменти таких факторів внутрішньоклітинного середовища, як іонна сила, рН, температура, тиск та ін. У цій неспецифічної регуляції особливу роль грають іони Н⁺. Більшість ферментів мають чітко виражений максимум активності в тому або іншому діапазоні рН. Ізостерична регуляція активності ферментів здійснюється на рівні їх каталітичних центрів. Реакційна здатність і спрямованість роботи каталітичного центру ферменту залежать у тому числі і від кількості субстрату (закон дії мас). Інтенсивність роботи ферменту визначається також наявністю кофакторів: коензимів для двокомпонентних ферментів (наприклад, нікотинамидадениндинуклеотида для алкогольдегідрогенази), специфічно діючих іонів двовалентних металів (Mg₂⁺, Mn₂⁺, Zn₂⁺), а також інгібіторів. Активність тих чи інших ферментів може бути пов'язана з конкуренцією за загальні субстрати і коферменти, що є одним із способів взаємодії різних метаболічних циклів [1].

Деякі ферменти, крім каталітичних (ізостеричних) центрів, мають також аллостеричні, тобто розташовані в інших місцях рецепторні ділянки, які служать для зв'язування алостеричних ефекторів (регуляторів). Як правило, алостеричні ферменти включають в себе каталітичну та регуляторну субодиниці (рис. 1.1).

Рис. 1.1. Схема конформаційних переходів алостеричного ферменту. I – активна форма, стабілізована ефектором-активатором (А); II - неактивна форма, стабілізована ефектором-інгібітором (І), К – каталітична субодиниця, Р – регуляторна субодиниця, С - субстрат

В якості ефекторів можуть виступати певні метаболіти, гормони або навіть молекули субстрату. У результаті приєднання позитивно чи негативного ефектора до алостеричного центру відбувається зміна всієї структури ферменту (конформація), що приводить відповідно до активації або гальмування функціональної активності каталітичного центру. Прикладом алостеричної регуляції може служити регуляція активності фосфофруктокінази – ключового ферменту гліколізу (анаеробної фази біологічного окислення глюкози). Цей фермент здійснює перенесення фосфатної групи від АТФ на фруктозо-6-фосфат. Він алостерично інгібується фосфоенолпіруватом, АТФ, лимонною кислотою. Коли концентрація цих сполук досягає високого рівня (клітка багата енергією), окислення глюкози через гліколіз гальмується. Навпаки, при нестачі енергії в клітині накопичується ортофосфат, який є алостеричним активатором фосфофруктокінази. У результаті швидкість гліколізу і синтезу АТФ зростає [2].

Важливим способом регуляції  ферментативної активності є трансформація  латентної форми ферменту (зимогену) в активну форму. Це досягається руйнуванням певних ковалентних зв'язків в молекулі поліпептиду за допомогою протеаз. У ході обмеженого протеолізу від зимогену відділяється певна ділянка поліпептиду, що перетворює фермент в активну форму. Модифікація структури ферментів – ще один ефективний спосіб регуляції їх активності. У багатьох ферментах активація або інактивація залежить від їх фосфорилювання за участю протеїнкіназ або дефосфорилювання під дією протеїнфосфатаз. Існують і інші способи модифікації структури ферментів. Потенційно активні ферменти можуть не працювати через їх компартментації (тобто розташування в спеціальних "відсіках" клітини), наприклад в лізосомах, причому звільненню лізосомних гідролаз сприяють кислі значення рН, вільнорадикальне окислення мембранних ліпідів і деякі жиророзчинні вітаміни і стероїди. Інактивація ферментів може відбуватися завдяки їх зв'язуванню із специфічними інгібіторами білкової природи, а також шляхом їх тотального руйнування протеїназами.

У клітині індивідуальні  ферменти розташовуються і діють  у певних органелах, компартментах відповідно до виконуваної функції: у ядрах знаходяться ферменти синтезу нуклеїнових кислот (ДНК- і РНК-полімерази). У стромі хлоропластів діють рибулозобіфосфаткарбоксилаза й інші ферменти, що беруть участь у синтезі вуглеводів із СО₂ та Н₂О. У мембранах хлоропластів містяться АТФази і переносники електронів, що беруть участь у перетворенні світлової енергії в енергію хімічних зв’язків. Вакуолі містять гідролітичні ферменти – протеази, рибонуклеази, глікозидази, фосфатази, у клітинній стінці знаходяться пероксидази, глікозидази. Таке чітке просторове розміщення ферментів у клітині сприяє погодженості їх дії.

Робота ферментів упорядкована також завдяки тому, що окремі біохімічні реакції поєднуються в метаболічному  шляху, де продукт однієї реакції  служить субстратом наступної, і  так по всьому шляху. Хоча більшість  реакцій метаболічних шляхів оборотні, у дійсності оборотність метаболічних шляхів мінімальна, оскільки кожен  метаболіт використовується швидко в наступній реакції. Важливо  також те, що в здоровому організмі  непотрібних продуктів накопичується  дуже мало, клітина синтезує необхідні  продукти в необхідній кількості, уникаючи даремних витрат речовини й енергії.

Регуляція ферментного апарату  клітини здійснюється двома шляхами: регуляцією біосинтезу білків і зміною їх активності. Обидва механізми в  результаті дають один ефект – зміну швидкості каналізованої реакції. Рівень синтезу ферментних білків, як і будь-яких білків, визначається генетично. Регуляція активності ферментів залежить від багатьох внутрішніх і зовнішніх факторів. У клітині факторами, що лімітують роботу ферментів, є доступність субстрату, кофакторів, проміжних донорів, акцепторів, активаторів, інгібіторів, тому швидкість роботи ферментів у більшості випадків далека від максимуму.

Важливим способом регуляції  ключових ферментів, що діють на початку  чи близько до початку метаболічних шляхів чи в точках їхнього розгалуження, є регуляція алостеричного типу. Ферменти, здатні до алостеричного регулювання, називають алостеричними. У більшості таких ферментів, крім каталітичного центру, сформувалися особливі регуляторні центри – алостеричні центри. До алостеричних центрів можуть оборотно приєднуватися речовини ефектори (регулятори), після чого змінюється просторова структура ферменту і, як наслідок, зростає чи зменшується його активність.

Одним зі шляхів регуляції  алостеричних ферментів є ретроінгібування – пригнічення кінцевим продуктом того метаболічного шляху, що починається з реакції, яка каталізується даним алостеричним ферментом. Діючи на алостеричний фермент як негативний ефектор, кінцевий продукт виключає не тільки стартову реакцію, але і весь метаболічний шлях; це дуже ощадливо. Якщо через вичерпання в клітині запасу даного кінцевого продукту знову виникає потреба в ньому, то речовина-активатор включає ключовий алостеричний фермент. Так, у процесі гліколізу пусковим алостеричним ферментом служить фосфофруктокіназа, її алостеричними регуляторами можуть бути АМФ, лимонна кислота, неорганічний фосфат і інші речовини.

Алостерично регулюються і ланцюги метаболічних реакцій, здатні до розгалуження. Звичайно це відбувається за участю алостеричних ізоферментів. Ізоферменти мають однаковий субстрат, специфічність, розрізняються вони тільки за структурою. Амінокислоти лізин і треонін синтезуються з одного попередника 4-фосфоаспартату, що утворюється шляхом фосфорилювання аспартату за участю АТФ і ферменту аспартат-кінази. Як інактивується цей фермент у випадку надлишкового синтезу однієї з амінокислот? Вихід – у наявності двох ізоферментів аспартат-кінази, один із яких інактивується у випадку надпродукції лізину, інший – треоніну.

Аспартат

АТФ     АТФ

АДФ   Аспартат-кіназа   АДФ

Ізофермент І  Ізофермент ІІ

 

4-Фосфоаспартат  4-Фосфоаспартат

 

І-Лізин   L-Треніон

Схема. 1.1. Регуляція біосинтезу амінокислот лізину і треоніну

Більшість ізоферментів побудовані з декількох субодиниць від 2 до 20, які не завжди ідентичні. Взаємодія між субодиницями впливає на активність усього комплексу. Така кооперативна взаємодія спостерігається, наприклад, при зв’язуванні кисню гемоглобіном. Деякі регуляторні ферменти можуть модифікуватися шляхом фосфорилювання, коли фосфорильована форма активна, а нефосфорильована – неактивна. Цей контрольний механізм вимагає витрат енергії АТФ.

Протеїнкінази і протеїнфосфатази, що регулюють ступінь фосфорилювання білків, є компонентами усіх відомих сигнальних ланцюгів, а сигналами для них служать субстрати, кінцеві продукти, метаболіти чи фітогормони.

Деякі ферменти синтезуються в неактивній формі, наприклад, папаїн; пізніше він активується після гідролізу пептидного зв’язку.

Активність ферментів  залежить від водного, газового, температурного, світлового режимів навколишнього  середовища. В останні роки отримано дані, що активність ферментів хлоропластів може регулюватися освітленням [1,2].

2. Мембранна регуляція

Мембранна регуляція здійснюється завдяки зрушень в мембранному  транспорті, зв'язуванню або звільненню ферментів і регуляторних білків і шляхом зміни активності мембранних ферментів. Функції мембран – транспортна, осмотична, енергетична та ін. – одночасно є і різними сторонами механізму регуляції внутрішньоклітинного обміну речовин. Причому особливе значення у всіх цих механізмах має система мембранних хемо- , фото- та механорецепторів, які дозволяють клітині оцінювати якісні і кількісні зміни в зовнішній і внутрішній середовищі та відповідно з цим змінювати властивості мембран.

Контактна регуляція активності ферментів має місце, зокрема, в  цистернах ЕР і в АГ, де йде  добудова і модифікація білків, які  виділяють секрет. Зв'язування мембранами або звільнення ферментів також  змінює їх активність.

Дистанційна мембранна регуляція  активності внутрішньоклітинних ферментів  здійснюється шляхом доставки субстратів і коферментів, видалення продуктів  реакції, іонних і кислотно-лужних зрушень  у компартментах, фосфорилюванням ферментів і іншими способами. Для тварин об'єктів істотну роль у регуляції активності деяких ферментів грає аденілатціклазна система, локалізована в мембранах, і циклічна AMP. У той же час зрушення в концентрації кальцію виконують в рослинних клітинах таку ж регуляторну роль, як і в тварин. Іони Са⁺, взаємодіючи з регуляторним білком кальмодуліном, активують протеїнкінази, які фосфорилюють різні білки, що призводить до зміни їх функціональної активності. Са⁺ специфічно необхідний для регуляції таких процесів, як рух цитоплазми, мітоз, секреція.

Мембранна регуляція генної активності на рівні реплікації, транскрипції, процесингу і трансляції також здійснюється контактним і дистанційним способами. Причому з появою у еукаріот ядерної оболонки значення мембранної регуляції зросла. На можливість контактної регуляції вказують численні зв'язки хромосом еукаріот з внутрішньою мембраною ядер, які, мабуть, беруть участь у просторовій організації хромосомного апарату в нуклеоплазмі. Прикладом контактної регуляції в цитоплазмі може служити шорсткий ретикулум, на поверхні мембран якого розташовані рибосоми [3-6].