Изучение биологической ценности крекеров

Тесто для любых видов крекера перед формованием обязательно подвергается многократной прокатке. Прокатка теста необходима для увеличения пластичности теста, для равномерного распределения воздуха, который захватывается тестом в процессе замеса и брожения. Благодаря многократной прокатке изделия из такого теста приобретают равномерно слоистую структуру, при этом увеличивается хрупкость и намокаемость изделий, а плотность уменьшается, за счёт чего улучшается их качество. Прокатку теста осуществляют на ламинаторе. При прокатке и слоении в некоторые виды крекеров (например, сливочный крекер) вносят смесь жира с мукой между слоями. Для формования тестовых заготовок необходимо получить тестовую ленту с малой толщиной 2-4 мм. Для этого тесто после прокатки пропускают через шлифующие валки, которые предназначены для постепенного уменьшения толщины тестовой ленты с 15 мм до 2-4 мм. Обычно для этого достаточно 2-3 пар валков.

Формование теста осуществляется на ротационных машинах путём вырубки заготовок из тестовой ленты. Расширить ассортимент выпускаемой продукции возможно за счёт дополнительных формовочных роторов.

Выпечка осуществляется на кондитерских печах туннельных непрерывных или ротационных, обогреваемых электричеством или газом. Для крекеров обязательно использовать печи с прямым нагревом. В результате тепловой обработки изделия приобретают свойственный им вкус и аромат, цвет и структуру. В результате тепловой обработки влажность тестовых заготовок уменьшается за счет испарения влаги из поверхностных слоев. Продолжительность и температура зависит от формы, размеров изделий, влажности теста, типа используемой для выпечки печи, степени заполнения пода печи. Некоторые виды крекеров после выпечки опрыскивают маслом или другим жировым продуктом. Поверхность крекеров перед выпечкой можно обсыпать солью, маком, кунжутом или другими вкусовыми добавками. Добавки лучше прилипнут, если поверхность тестовой заготовки предварительно обрабатывать водой.

После выпечки изделия имеют высокую температуру, поэтому могут легко деформироваться. Для придания изделиям механической прочности их охлаждают постепенно до температуры 32-40°C на охлаждающем конвейере или на стеллажных тележках. Затем фасуют на упаковочных автоматах горизонтальных или вертикальных, либо укладывают в короба из гофрированного картона рядами на ребро или насыпью.

 

 

1.2 Биологическая ценность рассматриваемой  группы продукции

 

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевых белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному – во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы «неполноценных» белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин; кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных.[8]

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах. Живые организмы существенно различаются в зависимости от их способности синтезировать аминокислоты или другие азотсодержащие соединения, которые они могут использовать для биосинтеза аминокислот. Высшие растения, например, могут синтезировать все необходимые для белкового синтеза аминокислоты, причем могут использовать для этого аммиак или нитраты в качестве источника азота. Микроорганизмы обладают различной способностью синтезировать аминокислоты. В частности, если Е. coli синтезирует все аминокислоты, используя нитриты и нитраты или аммиак, то мо-лочно-кислые бактерии не обладают этой способностью и получают аминокислоты в готовом виде из молока. Высшие позвоночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме человека и белых крыс синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот – так называемые заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами.

 

Таблица 1 - Заменимые и незаменимые аминокислоты

Незаменимость аминокислот для роста и развития организма животных и человека объясняется отсутствием способности клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых аминокислот, поскольку процесс ами-нирования соответствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакций трансаминирования. Следовательно, для обеспечения нормальной жизнедеятельности человека и животных все эти 10 аминокислот должны поступать с пищей.

Следует отметить, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в последней общего азота представлено в таблице 2.

 

Таблица 2 – Минимальная суточная потребность организма человека в незаменимых аминокислотах (рекомендации ФАО и ВОЗ)

Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу: лизина 5; лейцина 4; валина 3,5; фенил-аланина 3,5; метионина 3; изолейцина 2,5; треонина 2,5; гистидина 2; аргинина 1. Имеются доказательства, что примерно такое же соотношение незаменимых аминокислот требуется для человека.

Последствия недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток, например, валина и лизина приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины, напоминающей авитаминоз у животных.[9]

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине – гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана, показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; при добавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала.

Таким образом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, не содержащего двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшению массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.

Человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана в нем всего 0,1%. Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, лишь различать биологически более ценные и менее ценные (в питательном отношении) белки.

 

 

Таблица 3 – Содержание незаменимых аминокислот в белках различного происхождения

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эндогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных.

Крекеры и галеты достаточной биологической ценностью не обладают, так как биологически активные вещества либо отсутствуют в основном сырье, либо разрушаются в процессе приготовления под действием высоких температур. У галет и крекеров высокая калорийность. Однако практически все углеводы в таких изделиях простые и легкоусвояемые, жиры насыщенные, а, следовательно, плохо усваиваются организмом. Также, крекеры и галеты продукт не сбалансированный, и при частом употреблении в большом количестве может развиться белковая недостаточность, и в большинстве случаев происходит нарушение обмена веществ в организме. Так же, длительная тепловая обработка при производстве крекеров и галет снижает ценность белка. Это говорит о том, что не всегда высокая калорийность продукта свидетельствует о его биологической ценности.

Таким образом, можно сделать вывод, что крекеры и галеты биологически неполноценные продукты. Об этом надо помнить при введении их в детский рацион. Крекеры и галеты не могут обеспечить человеческий организм основными компонентами пищи, тем более не способны поддерживать его правильное и непрерывное развитие.

 

 

 

1.3 Методы оценки биологической  ценности пищевых продуктов

 

Понятие биологическая ценность отражает способность белковых компонентов продуктов перевариваться при вступлении в сбалансированную связь с аминокислотами.

Оценка качества белка пищевых продуктов проводится для выяснения способности данного продукта питания удовлетворить потребность организма в незаменимых аминокислотах.

В составе пищевых белков обнаруживают 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовую кислоту, глутамин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, аргининлизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин. Из них 8 аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека,  являясь незаменимыми (эссениальными) факторами питания. Для детей в возрасте до 1 года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и относятся к заменимым.

Наиболее распространенный метод оценки белка метод аминокислотного скора (scor – счет, подсчет). Он основан на сравнении аминокислотного состава белка оцениваемого продукта с аминокислотным составом стандартного (идеального) белка.

На первом этапе исследования в продукте питания определяется количество каждой из незаменимых аминокислот. В дальнейшем в исследуемом белке определяют аминокислотный скор (АС) для каждой из незаменимых аминокислот  по формуле:

 

АС = С  иссл.  /С ст.  × 100,                                             (1)

 

где С нак.  иссл, С нак.  ст.  – содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г исследуемого и стандартного белка соответственно.

Одновременно с определением аминокислотного скора выявляют лимитирующую для данного белка незаменимую аминокислоту, то есть ту, для которой скор является наименьшим.

Разработаны следующие расчетные методы определения качества пищевых белков:

- отношение содержания  незаменимых аминокислот (НАК) к  общему азоту белка (ОАБ) в 100 г  белка, выраженное в граммах незаменимых  аминокислот на 1 г азота;

- количество незаменимых  аминокислот в 100 г белка.

При оценке белков с помощью этих показателей исходят из того, что у белков с высокой биологической ценностью отношение НАК/ОАБ составляет не менее 2,5, а количество незаменимых аминокислот в 100 г белка – не менее 40. Считается, что остальные белки имеют низкую биологическую ценность.

Биологическая ценность различных белков по расчетным показателям представлена в таблице 4:

 

 

 

 

 

 

 

 

Таблица 4 - Биологическая ценность различных белков

Белки	НАК/ОАБ	Количество НАК в 100 г белка, г
Яйца куриного	3,2	47,2
Молока	3,1	45,0
Мяса	2,8 – 2,9	41,2 – 42,5
Рыбы	2,7	40,0 – 42,0
Пшеницы	2,0	27,6

 

Современным стандартом качества пищевых белков является PDCAAS - скорректированный аминокислотный коэффициент усвояемости белков, рекомендованный для применения при оценке качества белков Объединенным экспертным советом ФАО/ВОЗ (1989). Этот показатель включает в себя три основных параметра оценки качества белка: содержание незаменимых аминокислот, усвояемость, способность поставлять незаменимые аминокислоты в необходимом для человека количестве. При этом PDCAAS пищевых белков измеряется путем сравнения содержания незаменимых аминокислот в пище, скорректированного с учетом усвояемости и модели потребностей в аминокислотах для детей в возрасте 2–5 лет (данная возрастная группа имеет наивысшие потребности в белке).[7]