Отчет по практике на примере ВНИИМП им.В.М. Горбатова

3.2.2. Химический состав мяса говядины

При рассмотрении химического  состава мяса приходится обращать внимание на мякотную часть, в состав которой  входит мышечная, жировая и соединительная ткани, от которых зависит энергетическая ценность, вкусовые и кулинарные качества. Средние данные о химическом составе  мякотной части даны в табл.2, где  показан химический состав в зависимости  от упитанности.

Таблица 2

Средний химический состав мяса

    Влага и жир – наиболее динамичные составляющие мяса. По мере увеличения жира в мясе наблюдается снижение количества воды и в меньшей степени белков и минеральных веществ.

    Вода в мясе является средой, где протекают биохимические процессы, она находится в свободном и связанном состоянии. Содержание свободной воды обуславливается осмотическим давлением и адсорбционной способностью клеточных элементов. Свойство мяса удерживать воду, а при добавлении и поглощать, оказывает существенное влияние на его качество. Чем выше влагосвязывающая и влагопоглотительная способность мяса, тем нежнее получается продукция, больше выход готовых мясопродуктов.

    Кроме веществ, представленных в табл. 2 в мышечной ткани присутствуют: азотистые экстрактивные вещества – 1…1,7%, безазотистые экстрактивные вещества 0,7…1,35%, неорганические соли – 1…1,5%, углеводы – 0,5…3%, а также ферменты и витамины.

   На долю белковых веществ приходится 60…80% сухого остатка, или 18…22% массы мышечной ткани. Из белков мышечной ткани и межклеточного вещества построены структурные компоненты клеток (саркоплазма, сарколемма, миофибриллы, органеллы).

   Белки мышечной ткани делятся на растворимые и воде (белки саркоплазмы), растворимые в солевых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в водно-солевых растворах (так называемые белки стромы, входящие в состав сарколеммы и внутримышечной соединительной ткани, а также белки ядер).

   Белки саркоплазмы составляют 20…25% мышечных белков. К ним относятся миоген, миоальбумин, глобулин Х и миоглобин. За исключением миоглобина, это сложные смеси белковых веществ со схожими физико-химическими и биологическими свойствами. По растворимости в высаливаемости миоген довольно близок к альбуминам, а миоальбумин – типичный альбумин. Глобулин Х является псевдоглобулином, так как он растворяется при незначительной концентрации солей, и небольшого количества неорганических солей (1…1,5%) в самой мышечной ткани достаточно, чтобы при извлечении водой глобулин Х перешел в раствор. Миоглобин также водорастворимый белок. Таким образом, белки саркоплазмы в основном водорастворимые (Робертс Г.Р., 1997).

    Миоген, миоальбумин и глобулин Х относятся к простым белкам. Эти белки полноценные и хорошо усваиваются. Изоэлектрическая точка миогеновой фракции соответствует pH 6,0…6,7, миоальбумина – 3…3,5, глобулина Х – 5,2.

Миоглобин легко соединяется  с некоторыми газами (O₂, CO₂, NO и др.), при этом валентность железа не изменяется и образуются производные миоглобина: оксимиоглобин (MbO₂) ало-красного цвета, карбоксимиоглобин (MbCO) вишнево-красного цвета и нитрозомиоглобин (MbNO) красного цвета. При действии сильных окислителей (кислорода, пероксида водорода и др.) железо гемма теряет один электрон и переходит в трехвалентное состояние. Вследствие такого окисления миоглобин переходит в метмиоглобин (MMb) коричневого цвета. Метмиоглобин может быть восстановлен в миоглобин только под действием сильных восстановителей, например аскорбиновой кислоты. При взаимодействии с сероводородом в присутствии кислорода образуется сульфомиоглобин – пигмент зеленого цвета. Поваренная соль ускоряет процесс, поэтому при посоле мышечная ткань теряет естественную окраску и приобретает серо-коричневую с различными оттенками.

Несмотря на небольшое  содержание в мышцах (около 1%) белков, миоглобин играет важную роль: он участвует  в передаче кислорода, поставляемого  кровью, клеткам мышечной ткани. Миоглобин – полноценный белок; его изоэлектрическая точка соответствует pH 7,0.

     Белки миофибрилл – миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и др. – составляют около 80% мышечных белков. Они участвуют в сокращении мышц.

    На долю миозина приходится около 40% белков мышечной ткани; он относится к фибриллярным белкам, имеет вытянутую форму. Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух  больших и двух малых полипептидных цепей. Большие полипептидные цепи, свернутые в α-спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают ее. Но они не связываются в общую спираль, а образуют шарообразное утолщение – головку. Изоэлектрическая точка миозина соответствует pH 5,4. Большое количество полярных групп и фибриллярная форма молекул обусловливают значительную гидратацию миозин (способность удерживать большое количество воды). Молекулы миозина легко соединяются между собой и с другими белками, в частности, с актином они образуют соединение актомиозин. Миозин – полноценный белок, он хорошо усваивается.

Актин составляет 12…15% мышечных беков. Существуют две формы актина: глобулярная (Г-актин) и фибриллярная (Ф-актин), переходящие одна в другую. Их физико-химические свойства резко  различаются. Молекулы Г-актин шаровидные, их масса 47000; Г-актин может полимеризоваться с образованием Ф-актина. Такая агрегация  происходит при небольшом изменении  солевого состава среды и pH. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинтрифосфата (АТФ). При удалении солей, например при диализе, происходит обратное явление.

Ф-актин состоит из двух Г-актиновых цепей, образующих двойную  спираль, в каждой спирали по 200…300 глобул-бусинок. Молекулярная масса  Ф-актина достигает 1500000. Актин –  полноценный, хорошо усваиваемый белок.

Актомиозин – комплексный  белок. При его образовании молекулы миозина прикрепляются головками  к бусинкам актина через Н-группы миозина и ОН-группы актина. Поскольку  цепь Ф-актина содержит много молекул  Г-актина, каждая нить Ф-актина может  связывать большое количество миозина. Важным свойством актомиозинового  комплекса является его способность  диссоциировать в присутствии АТФ  и Mg²⁺. Актомиозин нерастворим в воде, его раствор отличается высокой вязкостью, которая зависит от соотношения актина и миозина: чем больше содержится актина, тем выше вязкость. Молекулярная масса актомиозина колеблется в широких пределах, так как соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе может быть различным.

На долю тропомиазина приходится 10…12% белков миофибрилл, или 2,5% белков мышц. Он расворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается, что  свидетельствует о его связи  с нерастворимыми в воде белками  миофибрилл. Тропомиозин – фибриллярный белок сильно вытянутой формы. Он состоит из двух сходных полипептидных  цепей, которые образуют двойную  спираль. Тропомиазин взаимодействует  с Ф-актином и участвует в  сокращении мышц. Тропомиазин –  белок неполноценный, так как  не содержит триптофана. Его изоэлектрическая точка соответствует pH 5,1; молекулярная масса130000 (Лисицын А.Б., 2007).

В миофибриллах обнаружены тропонин, актинин и другие белки, которые также относятся к  сократительным.

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна  в пучки и белки ядер. Эти  белки не растворяются в водно-солевых растворах. К ним относятся белки соединительной ткани: склеропротеины – коллаген, эластин и ретикулин, и гликопротеиды – муцины и мукоиды. Последние представляют собой слизистые белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. Эти белки извлекают щелочными растворами.

Липиды мышечной ткани  представлены жирами и фосфолипидами, а стериды – свободным и  связанным холестерином. Липиды, входящие в состав мышечной ткани, выполняют  несколько функции. Часть их, в  основном фосфолипиды, представляют собой  пластический материал, они являются компонентами митохондрий, миофибрилл и клеточных мембран. Другие липиды выполняют роль резервного энергетического  материала. Такие липиды, главным  образом жиры, содержатся в саркоплазме  мышечного волокна в виде мельчайших капелек, что придает ей мутный вид. В большом количестве липиды содержатся в межклеточном пространстве, между  пучками мышц в прослойках соединительной ткани. Содержание липидов и их компонентов  в мышечной ткани колеблется в  широких пределах и зависит от упитанности, вида, возраста, пола животного  и других факторов.

Количество углеводов  в мышечной ткани сравнительно невелико. Они представлены главным образом  гликогеном (животным крахмалом) и глюкозой. Содержание гликогена в мышцах зависти  от упитанности животного: в мышцах плохо откормленных, истощенных, голодных и больных животных его в 2…3 раза меньше, чем в мышцах животных, того, в усиленно работающих мышцах гликогена  почти в 1,5 раза больше, чем в малоработающих. В мышцах животных сразу после  убоя содержится 0,3…0,9% (иногда до 2%) гликогена  и 0,5% глюкозы. (Липатов Н.Н., 2001).

В мышечной ткани присутствуют минеральные вещества: фосфор – 0,2%, калий – 0,34%, натрий – 0,065%, кальций  – 0,01%, медь 0,00011%, магний – 0,019%, железо – 0,0027%, фтор – 0,03, йод – 0,014% и др.

По сравнению с другими  микроэлементами особенно много  в мышечной ткани калия и фосфора. Значительная доля калия и кальция  связана с белками. Взаимодействие калия, магния и кальция с актином, миозином и АТФ имеет важное значение в процессах сокращения и расслабления миофибрилл.

В мышечной ткани имеются  почти все водорастворимые витамины, но практически отсутствует витамин  С. В липидной части мышц содержится небольшое количество витаминов  А – 2·10^-4% и D – 10^-6%. Количество витаминов зависит от вида животных и их состояния.

При обработке водой из мышечной ткани экстрагируется ряд  органических веществ (помимо белков и  липидов). Их называют экстрактивными (Рогов И.А., 2001)

Различают азотистые и  безазотистые экстрактивные вещества. К безазотистым экстрактивным веществам  относятся углеводы, продукты их обмена, а также витамины и органические фосфаты. Продуктами обмена углеводов  являются глюкоза, мальтоза и органические кислоты (молочная, пировиноградная, янтарная и др.). Наибольшее количество приходится на долю молочной кислоты.

Азотсодержащие экстрактивные  вещества – это вещества, содержащие азот, но не относящиеся к белкам. Среди них конечные продукты белкового  обмена (мочевина, мочевая кислота, аммонийные соли) и промежуточные (пуриновые  основания, аминокислоты и др.). В  мышечной ткани также присутствуют азотсодержащие вещества, которые при  жизни животного выполняют специфические  функции в процессе обмена веществ  и энергии.

После убоя животного экстрактивные  вещества и продукты их превращений  участвуют в создании специфического вкуса и запаха мяса (Лисенков А.А., 2004).

3.2.3. Технологические свойства мяса говядины

    Водосвязывающая способность мяса определяет его свойства на различных стадиях технологической обработки и влияет на водоудерживающую способность готовых продуктов, их качество и выход. Поскольку преобладающими компонентами мяса являются мышечная и соединительная ткани, их водосвязывающая способность имеет наибольшее значение.

     Водосвязывающая способность мяса зависит в основном от состояния белков; жиры лишь в незначительной степени удерживают влагу. Основная часть воды (около 90%) содержится в волокнах мышечной ткани, причем в миофибриллах ее больше, в саркоплазме меньше, поэтому водосвязывающая способность мышечной ткани в первую очередь определяется свойствами и состоянием белков миофибрилл (актина, миозина и актомиозина). В соединительной ткани воды меньше, она связана главным образом с коллагеном.

    Потери влаги при хранении и кулинарной обработке мяса и мясных продуктов составляет до 40…50% и зависят от многих факторов, одним из которых является величина pH (концентрация водородных ионов в мясе) или кислотность мяса. От концентрации ионов водорода в мышечной ткани зависит водосвязывающая способность мяса, влияющая на выход продукта, потерю массы при хранении, а также устойчивость продукта в отношении развития гнилостной микрофлоры (Данилова Н.С., 2007).

   Наряду с другими показателями величину pH используют для выясления целесообразных направлений переработки мяса.

   К определению pH прибегают при классификации мяса по группам качества, измеряя этот показатель у парных туш (через 1 час после убоя) и охлажденных в течение 24 часов.