Лекции по "Пищевой химии"

ароматические аминокислоты и др.                                                          (меланоидины)

 

Хлорид натрия                                Нейтральные протеиназы                                Липоксигеназа

 

Белки пшеничной муки

Нейтральные протеиназы ингибируются фенольными соединениями, ароматическими аминокислотами, меланоидинами и др.

Хлорид натрия является обязательным компонентом рецептуры и снижает  интенсивность автолиза на 60–70 %. В зависимости от качества муки и состояния клейковины можно, варьируя время внесения соли, регулировать интенсивность протеолиза. Если мука слабая, то NaCl нужно вносить как можно раньше, а если клейковина чрезмерно крепкая, то следует активизировать протеолиз и вносить NaCl на более поздних стадиях.

 

Наименования  основных запасных белков зерна злаковых культур

 

Культура	Проламины	Глютелины
Пшеница	Глиадин	Глютенин
Рожь	Секалин
Ячмень	Гордеин
Овёс	Авенин
Кукуруза	Зеин
Рис	Оризин	Оризенин
Просо	Паницин
Сорго	Кафирин

 

 

Запасные  белки семян бобовых культур

 

Семена бобовых отличаются высоким содержанием белков (20–40 %) и их хорошим аминокислотным составом. Лимитирующие аминокислоты — метионин + цистеин. Однако они содержатся в  избытке в белках зерна злаков. Поэтому запасные белки бобовых и злаковых хорошо дополняют друг друга.

80 % белков семян бобовых  — альбумины и глобулины.

 

Наименования  основных запасных белков семян бобовых культур

 

Культура	Альбумины	Глобулины
Горох	Легумелин	Легумин + вицилин
Фасоль		Фазеолин
Соя		Глицинин
Люпин		Конглютин

 

Особенностями белкового  комплекса семян бобовых являются:

1. высокое содержание особых белков — лектинов. Они составляют 2–10 % от общего белка. Это гликопротеиды. Лектины способны вызывать избирательную агглютинацию (склеивание) эритроцитов крови;
2. высокое содержание ингибиторов протеаз.

Всё это делает семена некоторых  бобовых токсичными.

Самая ценная культура бобовых  — соя (40 % белков и 20 % жиров). Однако в её семенах присутствует лектин — соин, а также обнаруживается высокое содержание ингибиторов протеаз. В семенах сои обнаружено не менее пяти ингибиторов трипсина, среди которых ингибитор Кунитца (хорошо ингибирует трипсин и слабо — химотрипсин) и ингибитор Баумана – Бирк (хорошо ингибирует и трипсин, и химотрипсин). Поэтому соевая мука может использоваться в пищевых целях только после термической обработки.

 

 

Запасные  белки семян масличных культур

 

Содержание белков в семенах  масличных культур составляет 16–28 %. В основном это глобулины (80–97 %). В этих белках с увеличением  масличности семян повышается содержание глутаминовой кислоты и метионина и понижается содержание треонина и лейцина.

Белки семян масличных  культур называют так же, как и  глобулины семян гороха — легумин и вицилин. Запасной белок семян арахиса носит название арахин, семян конопли — эдестин.

Однако в семенах масличных  культур присутствуют различные  нежелательные компоненты. Так, в семенах подсолнечника присутствуют кофейная и хлорогеновая кислоты, а в семенах хлопчатника — госсипол:

 

                                                                                                            O

                                                                                                            ||             OH

                                СН=СН–СООН                                  СН=СН–С–O                  OH

                  HO                                                     HO                               HO     COOH

                             ОН                                                      OH

                      Кофейная кислота                                        Хлорогеновая кислота

 

 

                                                      О                                                       О

                                                 С         ОН                              ОН       С

                                                      Н                                                       Н

                                 НО                                                                               ОН

 

                                 НО                                                                                  ОН

                                                                 СН₃            Н₃С

                                               СН                                                    СН

                                       Н₃С         СН₃                                   Н₃С         СН₃

Госсипол

 

В процессе экстракции белка  при получении концентратов и  изолятов эти вещества окисляются в орто-фенолы, полимеризующиеся с образованием коричневых пигментов. Полифенолы взаимодействуют с белками, и белковые продукты окрашиваются в зеленовато-коричневый цвет. В результате снижается биологическая ценность продукта, изменяются его функциональные и органолептические свойства.

Нежелательными компонентами в семенах арахиса являются ингибиторы трипсина, а в семенах клещевины — белок рицин, который, как и соин, вызывает агглютинацию эритроцитов крови, и алкалоид рицинин, что делает семена клещевины ядовитыми.

Запасные белки семян  масличных культур — ценный источник покрытия дефицита белка в питании. Введение 5–10 % белковых изолятов семян подсолнечника повышает питательную ценность хлеба; увеличивается объём пшеничного хлеба, а корка приобретает очень приятный золотистый цвет.

 

 

Белки клубней картофеля

 

Содержание белков в клубнях  картофеля составляет 2 %. Если урожайность  картофеля составляет 200 ц/га, то количество белков составляет 4 ц/га. Для сравнения, при содержании белков в зерне пшеницы 16 %, если урожайность пшеницы составляет 25 ц/га, то количество белков составляет также 4 ц/га. Следовательно, хотя картофель и низкобелковая культура, с одного гектара картофеля получается белка не меньше, чем с одного гектара пшеницы.

Белки клубней картофеля  составляют альбумины и глобулины  в соотношении 3 : 7.

Белок клубней картофеля  — туберин — превосходит белки зерна пшеницы по содержанию незаменимых аминокислот (кроме триптофана) и аналогичен соевому глицинину и яичному альбумину. Лимитирующими аминокислотами в туберине являются метионин + цистеин.

В среднем, человек съедает  в сутки 330 г картофеля, и таким  образом 6–8 % потребности в белках мы удовлетворяем за счёт белков картофеля.

 

 

Белки мяса

 

Различают белки мышечной ткани и белки соединительной ткани.

 

Белки мышечной ткани

 

Содержание белков в мышечной ткани составляет 11–22 %. Эти белки хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет дефицита незаменимых аминокислот.

55 % всех мышечных белков  приходится на миозин. Этот белок имеет молекулярную массу 460000 Да и включает фибриллярную центральную часть, заканчивающуюся глобулярными «головками». Миозин обеспечивает мышечное сокращение и расслабление при участии АТФ:

 

АТФ   +   Н₂О                   АДФ   +   Н₃РО₄

 

25 % всех мышечных белков  составляет актин — глобулярный белок, молекулярная масса которого составляет 43000 Да. Его называют G-актином — глобулярным актином. Молекулы G-актина могут нековалентно соединяться, образуя две нити, называемые F-акти-ном — фибриллярным актином.

Вместе с миозином актин обеспечивает работу мышц. Мышечное сокращение заключается в присоединении глобулярной «головки» миозина к нити F-актина, а расслабление мышцы — в отделении миозиновой головки от F-актина.

В мышечных клетках присутствует также белок миоглобин — хромопротеид, простетической группой которого является гем. Молекулярная масса миоглобина — 16700 Да, а длина полипептидной цепочки — 153 аминокислотных остатка. Биологическая функция миоглобина заключается в запасании кислорода в мышцах. Содержание этого белка составляет 1 % от белков мышечной ткани.

Миоглобин может взаимодействовать  с окисью азота (NO), образуя нитрозомиоглобин, который при нагревании переходит в нитрозомиохромоген — устойчивый пигмент красного цвета:

 

                                                                                 t, °C

NO   +   Mb                 NOMb                Нитрозомиохромоген

                                                       Нитрозомиоглобин

 

Это свойство миоглобина используют для получения интенсивной окраски мясопродуктов, что повышает их товарные качества.

 

Белки соединительной ткани

 

К белкам соединительной ткани  относится фибриллярный белок коллаген. Он является главной составляющей кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы глаз, хрящей. Коллаген составляет одну треть всех белков человека.

Структура молекулы коллагена  является трёхспиральной, каждая α-цепь которой представляет собой левозакрученную спираль. В спирали на каждый виток приходится по три аминокислотных остатка. Три левые α-спирали закручиваются в правую суперспираль; в свою очередь суперспирали объединяются в фибриллы.

Молекулы коллагена на 35 % состоят из глицина, на 21 % из пролина и оксипролина, на 11 % из аланина. Наличие оксипролина в полипептидной цепи коллагена повышает её температуру плавления с 24 до 58 °С.

Костная ткань состоит  из двух частей: белковой и неорганической. Самая мелкая единица костной ткани — тропоколлаген. Между цепочками тропоколлагена имеются пустоты, заполненные гидроксилапатитом Са₁₀(РО₄)₆(ОН)₂, или 3Са₃(РО₄)₂·Са(ОН)₂. Чтобы разорвать эту структуру, нужно на 1 мм кости затратить 10 кг силы.

При биосинтезе коллагена  происходит окисление остатков пролина до оксипролина при участии фермента пролилгидроксилазы, для работы которого необходим витамин С. При авитаминозе С человек заболевает цингой.

По количеству оксипролина определяют степень развариваемости коллагена при оценке качества мяса. При частичном гидролизе коллаген превращается в желатин.

Близким по свойствам к  коллагену является белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином.

Качество мяса зависит  от содержания в нём соединительной ткани. Чем больше в мясе соединительной ткани, чем ниже его биологическая ценность. Мясо, содержащее много соединительной ткани, остаётся жёстким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нём очень низкая.

Помимо содержания оксипролина, для оценки качества мяса по содержанию соединительной ткани используют также показатель отношения содержания триптофана к содержанию оксипролина. Чем это отношение выше, тем лучше качество мяса.

Также определяют коэффициент использования белка (КИБ), представляющий собой процентное отношение усвоенного белка к принятому в качестве эталона.

Для повышения выхода мяса проводят мягчение разделанных мясных туш. С этой целью их подвергают ферментативному гидролизу, используя протеолитические ферменты, в основном папаин, в результате чего выход мяса повышается с 15–17 % до 40–43 %.