Лекции по "Пищевой химии"

 

 

Белки молока

 

В составе молока присутствует более 100 компонентов. Такой компонент как лактоза в других продуктах не встречается.

Общее содержание белков в  молоке составляет 2,9–4,0 %. Основной белок молока — казеин. Он является фосфопротеидом, содержит много фосфосерина, связывающего кальций:

 

L– NH – CH – CO –L                                                   L– NH – CH – CO –L

                                  |                                                                                         |

                                CH₂  O                                 O                                  O     CH₂

                                  |       ||                                  ||                                   ||       |

                                 O — P — O — Ca — O — P — O — Ca — O — P — O

                                           |                                   |                                    |

                                          OH                              OH                               OH

 

Казеин характеризуется  высокой биологический ценностью, он богат лизином и триптофаном. Этот белок присутствует в молоке в форме казеиногена и превращается в казеин в желудке, где он выпадает в осадок (этот процесс называют ферментативным створаживанием молока). Осадок казеина дольше задерживается в желудке и лучше усваивается.

В состав коровьего молока входят также белки α-лактоглобулин и β-лактоглобулин. В женском молоке содержится только α-лактоглобулин, а β-лактоглобулин отсутствует. Поэтому вскармливать грудных детей коровьим молоком не следует, т.к. β-лактоглобулин является аллергеном. Допустимо использование коровьего молока для вскармливания грудных детей лишь в крайнем случае при условии его разбавления водой в два раза.

 

 

ЛЕКЦИЯ 5. Функциональные свойства белков

 

Это физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение  при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие их определённую структуру, технологические и потребительские свойства.

В теории белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные пены и эмульсии. Белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не образуют гели, не стабилизируют пены и эмульсии.

На практике имеют место  отклонения от указанных закономерностей, т.к. необходимо учитывать взаимодействие белков с другими компонентами пищи — липидами, углеводами и др. Так, например, клейковина имеет низкую растворимость, но образует гели.

Поэтому правильнее использовать термин «технофункциональные свойства» белков, учитывающий особенности технологических процессов.

1. Растворимость.

Растворимость белка характеризуется  количеством азота или белка, перешедшего в раствор.

Она зависит:

– от аминокислотного состава и тем выше, чем меньше на поверхности белка расположено гидрофобных групп, которые взаимодействуют с липидами;

– от рН среды, т.е. от наличия  в белке ионогенных групп: чем ближе рН седы к изоэлектрической точке белка, тем ниже его растворимость;

– от растворителя: альбумины  растворяются в воде, глобулины —  в 10%-ных растворах нейтральных солей, проламины — в 60–80%-ном этаноле, глютелины — в 0,1–0,2%-ных растворах щелочей или кислот;

– от концентрации растворителя: например, при растворении в солевом растворе, если концентрация соли низкая, то растворимость белка высокая, т.к. в этом случае подавляются ионные взаимодействия, а если концентрация соли высокая, то растворимость белка низкая, т.к. в этих условиях снижается его гидратация и усиливаются гидрофобные взаимодействия (этот метод осаждения белка называют высаливанием).

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и влияют на качество пищевых продуктов. В напитках применяются белки с высокой растворимостью, в изделиях из муки — с низкой, т.к. высокая растворимость белков отрицательно влияет на реологические свойства теста.

2. Водосвязывающая и жиросвязывающая способности.

Водосвязывающая способность белка характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот.

Жиросвязывающая способность белка характеризуется адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков аминокислот.

Белки связывают до 0,2–0,4 г жира и воды на 1 г белка.

Водосвязывающая и жиросвязывающая способности белков зависят от особенностей их аминокислотного состава, структуры, фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры, присутствия углеводов, липидов и других белков.

Высокая водосвязывающая способность белков повышает выход продуктов, удлиняет сроки хранения, повышает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязывающую способность, их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба.

Высокая жиросвязывающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.

3. Жироэмульгирующая и пенообразующая способности.

Поскольку в белках присутствуют гидрофобные и гидрофильные группы, то происходит распределение белковых молекул на границе раздела фаз: «вода – масло» и «вода – газ».

Гидрофильные группы ориентируются  к воде, а гидрофобные — к  маслу или газу. В результате образуется прочный адсорбционный слой. При  этом в дисперсных системах снижается поверхностное натяжение, что делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими.

Эмульсии с белками  получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов.

Пены — это дисперсные системы с газообразной фазой  и жидкой или твёрдой средой. Их получают механическим распределением воздуха в растворе белка путём взбивания или за счёт вскипания воды, понижения давления и др.

Например, белки клейковины образуют пену в хлебном тесте  под действием СО₂ при брожении, а в кондитерском — за счёт химических разрыхлителей при выделении NH₃ и CO₂.

Пенообразующие свойства белков, т.е. объём пены и её стабильность (период полураспада), зависят от рН среды, концентрации белков и солей, температуры, присутствия липидов, сахарозы, пищевых волокон, фракционного состава и строения белков.

Пенообразующие свойства белков являются основой производства сбивных кондитерских изделий — бисквитов, десертов, кремов и т.п.

4. Гелеобразующая способность.

Это способность коллоидных растворов белков переходить из свободно диспергированного состояния в связнодисперсное.

Хороший белок-гелеобразователь должен:

– образовывать гели в широком диапазоне рН при минимальной концентрации;

– обладать такими физико-химическими свойствами как прочность, твёрдость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механическом воздействии и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки);

– обладать оптимальной температурой размягчения и плавления, оптимальной степенью набухания, способностью к синерезису (к отделению дисперсионной среды с сокращением объёма геля), способностью к сорбции красителей и ароматических веществ и др.

Таким универсальным гелеобразователем является желатин.

5. Плёнкообразующая способность, адгезионные свойства.

Способность белковых суспензий к адгезии — сцеплению с поверхностями металлов, пластмасс, картона, бумаги — важна в процессах транспортировки, формования и упаковки теста, творога, сыров, конфет, мясных и рыбных фаршей, текстуратов и аналогов белка.

6. Реологические  свойства.

Это вязко-эластично-упругие  свойства. Ими обладают белки клейковины пшеницы, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (отрубями, изюмом и т.п.). За реологические свойства отвечает глютениновая фракция клейковины.

7. Способность  к прядению и текстурированию.

 

С целью улучшения качества и расширения ассортимента пищевых  изделий осуществляют регулирование функциональных свойств белков.

Широко используемыми  методами такого регулирования являются физико-химичес-кие и ферментативные. К физико-химическим методам относятся: растворение белков перед сушкой в растворе кислот или щелочей с целью изменения их заряда или ионного состава, термоденатурация и др. При этом у белков повышается растворимость, гелеобразующая, жироэмульгирующая способности, способность к текстурированию и прядению.

Также проводят ферментативную модификацию функциональных свойств  белков, для чего используют протеазы. Преимуществами получения таких  белков являются мягкие режимы выделения, сохранение биологической ценности, возможность регулирования степени гидролиза и т.д.

Превращения белков в технологическом потоке

 

Любое изменение условий  среды в технологических потоках  производства пищевых продуктов  оказывает влияние на нековалентные связи в белковых молекулах и приводит к разрушению их четвертичной, третичной и вторичной структур, т.е. к денатурации белков.

Большинство белков денатурирует в присутствии сильных минеральных  кислот или щелочей, при нагревании, охлаждении, обработке ПАВами, мочевиной, тяжёлыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, ацетоном).

Бóльшая часть белков денатурирует при 60–80 °С. Однако встречаются и термостабильные белки, например α-лактоглобулин молока и бактериальные α-амилазы. Повышенная устойчивость некоторых белков к нагреванию часто обуславливается наличием в их составе большого количества дисульфидных (–S–S–) связей.

Степень тепловой денатурации белков зависит от их влажности, рН и солевого состава среды, присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии жирных кислот, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Тепловая денатурация  лежит в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, варки, жарения  овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока.

Денатурированные белки  обычно менее растворимы в воде. Их усвояемость может повышаться или, в случае образования новых дисульфидных связей, снижаться. С помощью процесса денатурации регулируют активность ферментов.

При температуре от 40–60 °С до 100 °С помимо денатурации протекает меланоидинообразование, а также образование изопептидных связей, например:

 

  α                                     α                                               α                                     α

L–NH–CH–CO–L        L–NH–CH–CO–L              L–NH–CH–CO–L      L–NH–CH–CO–L

               |                                        |                                               |                                      |

           β CH₂                               β CH₂                                     β CH₂                              β CH₂

               |                    +                 |                                              |                                     |

           γ CH₂                                γ CH₂         – Н₂О                γ CH₂                             γ CH₂

               |                                         |                                                                   ε         δ

              СОOH                           δ CH₂                                 O = С — NH — CH₂ — CH₂

                                                         |

                                                     ε CH₂                                  изопептидная связь

        Остаток                                  |

    глутаминовой                           NH₂                                          ε-(γ-Глутамиллизил)

         кислоты                      Остаток лизина

 

Эта реакция протекает  в белках молока и мяса.

При термической обработке  белоксодержащей пищи при температуре 100–120 °С, например при стерилизации молочных, мясных, рыбных продуктов, происходит деструкция белков с отщеплением различных функциональных групп и разрывом пептидных связей. При этом образуются Н₂S, NH₃, CO₂, диметилсульфид (Н₃С–S–СН₃), цистеиновая кислота (Н₂N–CH–COОН) и другие соединения.