Технологии колбасных изделий из белковых препаратов из чечевицы

Благодаря своим свойствам  растворимые низкокальциевый концентрат и сывороточный белковый концентрат можно применять при производстве мясопродуктов как эмульгаторы и связующие вещества /8/.

Помимо молочно-белковых препаратов хорошими функциональными свойствами обладают и белки крови.

Белки плазмы, высушенной распылителем, отличаются относительно высокой растворимостью при рН 3,0-10,00, в то время как растворимость глобина, полученного отделением гема экстракцией подкисленным ацетоном, резко снижается (до 7%) и увеличением рН 7,0.

Растворимость белка  плазмы при рН 7,0 не зависит от концентрации раствора хлорида натрия до 0,6 М. При рН 5,0, соответствующей изоэлектрической точке белка плазмы, ее растворимость в присутствие хлорида натрия повышается на 10%, а затем не изменяется. Растворимость глобина при рН 5,0 в присутствие соли резко снижается - с 97% в дистиллированной воде до 2% в 0,6М хлорида натрия — концентрации, типичной для мясных систем. Белок плазмы  имеет чрезвычайно  высокую  гелеобразующую  способность, превосходящую таковую соевого изолята. Если обычная концентрация, необходимая для желирования глобулярных белков, 7-10% (по содержанию белка), то белок плазмы образует твердые эластичные гели уже при 8,4% белка (5% по сухой массе). Для гелеобразования нужна температура не ниже 75°С. При дальнейшем нагревании до 95°С в 1,5 раза возрастает твердость продукта, содержащего плазму, по сравнению с контролем, Одновременно повышается и стабильность фарша в линейной зависимости от уровня замены мясного белка белками плазмы.

Белки плазмы имеют хорошие  эмульгирующие свойства и образуют стабильные эмульсии. Добавление соли оказывает отрицательное влияние на стабильность эмульсий плазмы при рН 7,0. При этом значение рН глобина абсолютно не обладает эмульгирующей способностью, тогда как при рН 5,0 его эмульгирующие свойства улучшаются, добавление соли еще более повышает стабильность эмульсии. Несмотря на то, что белки плазмы и глобина различны по функциональным свойствам, их можно применять при производстве мясопродуктов: глобин - вследствие своей большой набухаемости, а белок плазмы - из-за его высокой желирующей способности и хороших эмульгирующих свойств /8/.

Функциональные  свойства белков (растворимость, способность к образованию глей, эмульсий, пены и др.) являются отражением их физико-химических свойств. Таким образом, всякое изменение среды вокруг белковых молекул, вызывающее варьирование их конформаций (рН, ионная сила, температура) может повлечь за собой модификацию функциональных свойств этих белков. С этой точки зрения такой фактор, как температура, несомненно, наиболее известен и изучен. Технологическое значение температуры существенно, так как многие виды обработки сырья, практикуемые в пищевой промышленности,   предусматривают   воздействия   теплом   -   сушку, стерилизацию, кулинарную обработку (варку, прожаривание) способные денатурировать белки. Важной характеристикой белковых препаратов является растворимость. Она зависит от рН, ионной силы, температуры, размера частиц препарата и условий производства.

Научный и  практический интерес представляет опыт применения ферментации в качестве эффективного технологического приема для изменения питательной ценности и функциональных свойств белковых растительных продуктов, так как связана с деструкцией и образованием продуктов, отличных от первоначального субстрата по молекулярной массе и физико-химическим свойствам.  Ферментативная  обработка  протеазами  (протосубтилином, трипсином, микробной щелочной протеазой и др.) значительно улучшает растворимость белков, влагоудерживающую способность, перевариваемость, консистенцию и другие показатели готовых изделий.

Растворимость также связана с рН, а точнее с ИЭТ белков.

Минимальную растворимость в дистиллированной воде соевый белок имеет в изоэлектрической точке (рН 4,6). Растворимость изолированного соевого белка максимальна при рН 2,0 и 7,0. С повышением температуры (до определенного предела) растворимость соевых белков увеличивается, с увеличением содержания хлористого натрия - снижается. При длительном хранении растворимость изолята резко снижается (в 2-3 раза). Поэтому нецелесообразно хранить изоляты более 3-6 месяцев.

Растворимость   одновременно   дает   информацию   о   других функциональных свойствах белков. Так, авторы французской монографии /9/ обращают внимание на сходные изменения количества эмульгированного масла и растворимости соевых белков в зависимости от рН. Позднее исследователи /10/ при изучении пенообразующих свойств разных белков выяснили, что пенообразующая способность повышается с увеличением растворимости белка. Подобные корреляции были обнаружены также у таких сложных продуктов, как колбасные изделия. В работе, проведенной авторами /9/, обнаружено, что консистенция этих продуктов и потеря ими жира связаны с показателями растворимости растительных белков, добавляемых в продукт.

Действие  тепловой обработки особенно пристально изучалось на белках масличных культур  и в первую очередь на белках сои. Целью этих работ было ослабление денатурации белков в ходе удаления растворителей из шротов. Такая операция, включающая прогрев паром, вызывает очень сильное снижение растворимости белков, если продолжительность обработки превышает несколько минут.

Исследовалось также влияние тепловой обработки  на растворимость глицирина 115-глобулина сои. При этом выявлены потеря растворимости, начиная с температуры 55°С, очень быстро возрастающая при нагреве выше 70°С, и интенсивное выпадение осадка при 90°С.

Под действием  нагрева до 100° С 115-глобулин полностью  исчезает менее чем за 5 мин и образуются растворимые агрегаты [(80-100)S] , которые продолжают укрупняться в ходе нагревания, становясь нерастворимыми.

Шимада с соавторами /11/ наблюдали очень разное поведение  белков, когда сравнивали влияние  термической обработки на свойствах гемоглабина и каталазы, с одной стороны, и белков сои и альбуминовой сыворотки — с другой. Ими было установлено, что только в первом случае влияние термообработки на растворимость зависит от концентрации белков. Расширив сферу исследований и распространив их на другие белки, было выделено по этому критерию два класса белков: белки типа овальбумина, гемоглобина или каталазы, называемые коагулирующими, и белки типа альбуминовой сыворотки,             

    -химотрипсина, кональбумина, сои или  желатина, которые называются желарующими. Они объясняют такие различия в поведении белков значительно меньшим содержанием гидрофобных аминокислот у желирующих белков. Исходя из этих результатов, авторы сделали вывод, что белки зерновых, учитывая повышенное содержание в них гидрофобных аминокислот, должны иметь превосходные свойства термокоагулирующих белков, зависящие от концентрации.

Денатурация белков зависит не только от физико-химических свойств белков, но и от условий  обработки (рН, ионная сила, характер ионов)

Изучив  это явление применительно к  белкам сои, оказалось, что температура денатурации двух основных глобулинов сои (11S, 7S) зависит от рН. Отмечается, что температура максимальной денатурации достигается при рН 5 в дистиллированной воде и что присутствие соли (0,2 М) уменьшает разницу между значениями температуры денатурации при крайних показателях рН. Следует заметить также, что в солевой среде температура денатурации имеет тенденцию к повышению (очевидно, присутствие соли стабилизирует структуру против термической денатурации).

Свойства  растворимости белков могут также  изменяться возникающими в процессе тепловой обработки взаимодействиями с другими компонентами, имеющимися в среде. Так, 78-глобулин сои, еще  растворимый после прогрева при 100°С в течение 30 минут, осаждается на 50% после этой же обработки, если она происходит в присутствии 118-глобулина.

Столь разные примеры подтверждают, что гидротермическая обработка, обычно, способствует уменьшению растворимости белков, но ее влияние  на конформацию и явления агрегации или диссоциации тесно связано одновременно с физико-химическими свойствами белков и условиями обработки.

Понятие адсорбции  относится к связыванию первых слоев  молекулы воды на уровне гидрофильных групп белка.

Под абсорбацией, или  удерживанием воды, наоборот, обычно понимают наличие воды вокруг макромолекул, подвергающихся действию силового поля, которое действует в непосредственной близости. С биохимической точки зрения можно утверждать, что абсорбация воды - результат эффекта взаимодействия связывания посредством водородной связи последовательных слоев молекул воды с первым слоем, адсорбированным преимущественно на гидрофильных участках белка.

Схема механизма связывания воды с сухим белком представлена на рис.1.

Эта схема включает понятие воды, удерживаемой в текстуре за счет капиллярности и понятие разбухания, которое выражается увеличением объема абсорбции воды у данного продукта. Таким образом, понятие абсорбции, или удержания относится к той воде, которую можно легко извлечь и столь важной в функциональном отношении, поскольку она придает продуктам сочность и маслянистость.    

Водоудерживающая способность, как и растворимость, одновременно зависит от степени воздействий  как белков с водой, так и белка  с белком. Ввиду этого тепловая  обработка оказывает сильное  воздействие  на это функциональное свойство. Влияние температуры на удерживание воды особенно тщательно исследовано применительно к мясу. В данном случае, начиная с 40°С и выше, происходит денатурация белков, которая выражается в уменьшении количества групп кислого характера и снижения гидротации продукта.

 

 

                  Схема связывания воды сухим  белком

Сухие белки          Адсорбция молекул воды            Адсорбция 

                                                                                      (мономолеку-               

                                                                                       лярный слой)

                                                                                      последовательных                                          

                                                                                       слоев 

                                                                                       молекул воды

                                                                            

Увеличивающиеся          Разбухание           Конденсация жидкой воды

в объеме частицы         

                                          Сольватация

 

                                           Раствор

                                                     Рис.1

 

В отношении  растительных белков установлено, что  характеристики абсорбции воды тесно коррелируют с растворимостью. Установлено, что влагоудерживающая способность достигает максимума при показателе растворимости азота 70%, что подтверждается исследованиями, полученными на изолятах сои.

Степень гидратации белков в момент термического воздействия  представляется важным параметром. Так, было установлено, что температура денатурации белков снижается при уменьшении активности воды. Было обнаружено, что сухая обработка изолята фасоли обыкновенной слабоизменяет его изотерму сорбции, тогда как та же обработка изолята во влажном состоянии вызывает повышение сорбционной способности, когда активность воды превышает 0,8. Такое же явление наблюдалось на белках подсолнечника, в то время как исследованиями не удалось обнаружить такого эффекта на изолятах нута обыкновенного.

Эти сведения подтверждают важность условий, в которых происходит сушка, для водоудерживающей способности белков. Так, изоляты гороха, высушенные на обогреваемом вальце, характеризуются более высокой водоудерживающей способностью, чем тонкоизмельченные  продукты. Аналогичные результаты получены на концентратах сои.

Таким образом, все исследования подчеркивают сильное влияние условий сушки на влагоудерживающую способность белков, особенно это касается изолятов. Овладение сушкой позволяет достигать точно заданной степени денатурации белков и состояния поверхности их частиц, т.е. параметров, имеющих первостепенное значение для сорбции и капиллярного удерживания воды /9/.

Еще одним важным функциональным свойством белков является желатинизация.

Желатинизация (студнеобразование) один из важных процессов в производстве мясопродуктов. В некоторых случаях она имеет самостоятельное технологическое значение — получение студней и зельцев, желатиновых и клеевых бульонов перед сушкой. Часто застудневание сопутствует другим технологическим процессам (например, формированию колбасного фарша в период охлаждения колбасных изделий).

В желатине наряду с основной его частью - глютином содержится низкомолекулярные фракции, образуемые обрывками полипептидных цепей. Эти фракции играют роль стабилизаторов в золях желатина.

Фракции, растворимые  при 10 и 3°С, образуют истинные растворы. Нерастворимая в холодной воде фракция набухает, поглощая примерно 15-кратное количество воды и образуя упругий студень. Максимум набухания желатина лежит в области рН 2,5 и 11,7. Количество адсорбционной влаги несколько меньше, чем в коллагене, и составляет около 50% к сухому веществу. При адсорбции воды происходит контракция и выделяется тепло (около 68,8 кал/г). Нейтральные соли щелочных и щелочноземельных металлов понижают набухание желатина.

Гидрофильность проявляется желатином при соприкосновении с водой. Наоборот, при длительном контакте с воздухом или гидрофобной жидкостью поверхность сухого желатина становится гидрофобной.