Технологии колбасных изделий из белковых препаратов из чечевицы

При достаточно высокой  температуре, которая зависит от концентрации, желатин переходит  в раствор. В растворе желатина полярные группы частиц (макромолекул) гидратируются молекулами воды, образуя гидраты. Наряду с этим в растворе происходит ассоциация макромолекул. Каждой температуре соответствует определенное равновесие между гидратами и ассоциатами и среднестатистический период существования гидратов и ассоциатов.

При понижении температуры  между неполярными группами цепных участков макромолекул возникает некоторое  число связей и образуется тончайшая трехмерная сетка (каркас) студня, обуславливающая механические свойства системы. Для прекращения перемещения длинных нитеобразных частиц при застудневании достаточно небольшого числа локальных связей. Поэтому даже 1%-ные растворы желатина способны к застудневанию.

Значительная  часть  воды  вместе  с  растворенными   в  ней низкомолекулярными компонентами желатина заключена в ячейки образующей сетки. Размеры частиц некоторых компонентов не позволяют им выйти за пределы ячеек. И в том, и в другом случае они обусловливают повышенное в сравнении с окружающем растворителем осмотическое давление. Поэтому гель удерживает значительное количество осмотически связанной воды. Гель желатина и клей изотропен. Это указывает на отсутствие в нем преимущественной ориентации частиц.

Чем больше длина частиц, образующих сетку студня, тем меньше число локальных связей требуется для прекращения их перемещения, т.е. для исчезновения текучести. Поэтому при большой длине частиц студень образуется при более высокой температуре. Отсюда желатиновые растворы застудневают быстрее при более высокой температуре, чем клеевые, и студень значительно прочнее.

Температура  и  скорость  застудневания  бульонов  зависят  от концентрации. Так, раствор с концентрацией 0,6% застудневает при 0°С, 6% -при 25°С, 50% - при 35°С. Сильно разбавленные растворы застудневают очень медленно даже при низких температурах. Чем ближе рН бульона к изоэлектрической точке желатина или клея, тем быстрее происходит застудневание. Его скорость зависит также от наличия в бульоне посторонних веществ. Так, сульфаты ускоряют застудневание, хлориды и йодиды замедляют его, а в присутствии солей кальция и роданидов 5%-ный желатиновый бульон не застудневает. Бульоны застудневают при небольшом уменьшении объема и выделением тепла. Вследствие этого после желатинизации основной части раствора желатина или клея снижение температуры охлаждаемых бульонов задерживается.

Повышение температуры приводит к  обратному процессу - плавлению студня. При плавлении связи между  цепями нарушаются, сетка распадается  на изолированные цепи, и цепные частицы перемещаются относительно друг друга. Структура исчезает, студень переходит в золь, имеющий свойства жидкости.

С течением времени происходит «старение» студня вследствие изменения напряжений в системе, вызываемого перегруппировкой звеньев цепных молекул. Наступает синерезис, т.е. самопроизвольное вытеснение воды в результате сокращения сетки под действием сил сцепления между макромолекулами /11/.

Механизм  гелеобразования  (желирования)  растительных  белков схематически представлен на рис. 2.

           

                   Механизм гелеобразования растительных  белков 

         

                  Прогрев                                   Прогрев

 Золь ————————  Прогель                                Гель

                                                              Охлаждение

                                                               Перегрев

                                          Метазоль

                                                     Рис.2

Авторы монографии /9/ воздействовали на белки сои, находящиеся в диспергированной форме в концентрации 10%. Под действием тепловой отработки (80°С, 30 мин) эта диспергированная система преобразуется в прогель, характеризуемый повышенной вязкостью. Прогель при охлаждении до 40°С в течение 1 часа превращается в гель. Превращение прогеля в метазоль происходит под действием чрезмерного нагрева, или перегрева (125°С), вызывающего химическую деградацию белков. В частности, наблюдаются деструкция цистеина, а также дезаминирование аспарагина и глутамина - явления, способные помешать гелеобразованию.

Пример с белками  сои представляет лишь частный случай гелеобразующих белков. Изучение влияния тепловых обработок на растворимость белков позволило разработать приведенную ниже схему, в которой одновременно отражено поведение гелеобразующих и коагулирующих белков. Эта схема носит более общий характер, чем приведенная выше, и изображена на рис. 3.

          Схема влияния тепловой обработки  на растворимость белков

   Белковый раствор (золь)                                                  Агрегаты

                                                                             (осадок, мутный золь)

Прогрев

Мутность

  Коагулят

                                                                           (термонеобратимый гель)

Прозрачный гель                       Золь

 

Охлаждение

                                                   Гель (термообратимый)

                 Рис.3

При подогреве белкового раствора он становится непрозрачным (мутным) или прозрачным.

Если раствор непрозрачен, то в нем образуются агрегаты или  коагулят, и соответственно тогда  речь идет о растворе со слабой концентрацией  белков низкой   молекулярной   массы   или   с   большой   концентрацией высокомолекулярных белков. Наоборот, когда белковый раствор становится прозрачным, он остается золем или превращается в гель. При нагревании гели соевого изолята могут образовываться при концентрации белка ниже 10%. При температуре 70-100°С водные дисперсии изолированного соевого белка при концентрации 8-14% переходят в гель в течение 10-13 мин. Этот гель разрушается, если его перегреть (при  125°С).  При  концентрации изолированного соевого белка выше 16-17% гель менее чувствителен к нагреванию. Концентраты соевого белка образуют гель при более высокой концентрации дисперсии. При слишком высокой концентрации белка гель не образуется из-за недостаточного количества влаги в системе.

Соль препятствует гидротации и образованию гелей соевых белков изолятов. С увеличением содержания соли снижается упругость и прочность геля.

Способность соевых белков к гелеобразованию играет особо  важную роль в технологической практике производства мясопродуктов, положительное влияя на устойчивость фарша и консистенцию продукта.

При переработке пшеничной муки, помимо крахмала, получают ценные) продукты, содержащие белок - клейковину и белковый концентрат. Клейковину вырабатывают из муки среднего и сильного хлебопекарного качества, белковый концентрат - преимущественно из муки со слабой клейковиной. Основное свойство, определяющее область использования белкового концентрата - способность связывать воду и повышать вязкость раствора. С увеличением содержания белковых веществ в концентрате степень водопоглащения снижается/13/.

Учитывая, что клейковину преимущественно используют для выпечных изделий или для приготовления пищевых паст, авторы французской монографии ориентировали свои работы на изучение влияния тепловой обработки на свойства вязкости и упругости белков.

Реологические свойства клейковины находятся в тесной корреляции с ее технологическим качеством. Растяжимость клековины уменьшается при увеличении продолжительности обработки и повышении ее температуры применительно и к мягким, и к твердым сортам пшеницы. В случае мягкой и твердой пшеницы сжимаемость клейковины уменьшается с увеличением продолжительности прогрева при 100°С, а восстанавливающая упругость достигает максимума. Клейковина, приготовленная из пшеницы высокого качества, быстрее поддается термической обработке, чем из низкокачественных сортов. Для сортов пшеницы с высокими технологическими качествами тепловая обработка неблагоприятна, так как приводит к отвердению, огрублению клейковины. Наоборот, сорта пшеницы, у которых клейковина маловязкая, можно улучшить в этом отношении     посредством умеренной тепловой обработки /9/.                                                  

Для соевых белков при  использовании их в производстве мясопродуктов важным свойством  является их способность повышать вязкость водных дисперсий. Вязкость дисперсий соевых протеиновых изолятов возрастает по мере увеличения концентрации белка и нагревания. При концентрации сухих веществ выше 10% вязкость резко повышается и образуется гель.

Одним из важных функциональных свойств белковых препаратов является  эмульгирующая  способность.  Соевые  белки  способствуют образованию эмульсий типа жир в воде и стабилизируют их. Белки снижают поверхностное натяжение и собираются на поверхности раздела фаз жир-вода. На эмульгирующую способность белков влияют растворимость, концентрация белка и рН /8/.

Авторами французской  монографии были проведены   обобщающие исследования по белкам животного и растительного происхождения для исследования влияния тепловой обработки на поверхностно-активные свойства белков и их способности образовывать эмульсии и пену. Было установлено, что термическая денатурация, которая происходит во всех случаях за счет повышения гидрофобности поверхности макромолекул, как правило, не улучшает эмульгирующие свойства и для каждого белка необходимо подбирать оптимальные   параметры   тепловой   обработки   (продолжительность, температуры, рН, ионная сила) с целью достижения благоприятной зоны гидрофобности /9/.

Одним из важнейших свойств  эмульсий является ее стабильность, для  оценки которой в производственных условиях можно использовать метод, основанный на приготовлении эмульсии типа 1:5:5, состоящей из 1 части белка, 5 частей хребтового шпика и 5 частей воды. В конце процесса приготовления эмульсии добавляют 2% соли. Стабильность эмульсии определяют по оценке потерь жира и воды при тепловой обработке. Если эмульсия устойчива, то потери не превышают 15%. Устойчивость эмульсии возрастает с повышением температуры эмульсий. Наиболее стабильные эмульсии получены с горячей (85°С) водой, конечная температура эмульсии составляла 38°С.

Отношение белка и  воды является решающим фактором для  стабильности и структурно-механических свойств эмульсии. Уровень жира влияет на этот показатель меньше, чем содержание воды в эмульсии. Оптимальное соотношение белок - вода (при изготовлении холодных эмульсий) равно 1:4,5, содержание жира может меняться от 3 до 8 частей на каждую часть белка. Высокая стабильность эмульсии дает низкие потери при тепловой обработке. Эмульсия с оптимальным соотношением белка, воды и жира имеет оптимальную прочность после пастеризации.

Такие эмульсии рекомендуют  для колбасного производства. Они  обеспечивают  наиболее  рациональное  использование  белка  и его функциональных свойств так как одной частью белка связывается максимальное количество жира и воды /8/.

Было установлено /9/, что  тепловая обработка диспергированной системы, содержащей 1% белков сои, позволяет одновременно увеличивать объем пены и повышать ее стабильность.

В целом можно полагать, что при повышении гидрофобности  поверхность белков тепловой обработки можно улучшить пенообразовательные свойства; однако, какая-либо корреляция между этой биохимической характеристикой белка и пенообразовательной способностью отсутствует. Наоборот,  весьма значима  взаимосвязь  между  пенообразовательной способностью и средней гидрофобностью, по Бигелоу. Этим объясняется тот факт, что тепловые обработки в определенных случаях, уменьшая растворимость белков и, повышая их вязкость, способны улучшать пенообразование.

Данные о функциональных свойствах некоторых растительных белков представлены ниже.

Водопоглотительная способность  протеина гороха ниже, чем пшеничной  клейковины, но способность связывать  жир лучше, чем у соевого белка  и такая же, как у клейковины пшеницы. Протеины гороха обладают лучшей эмульгирующей активностью в сравнении с соевыми. Пенообразующие свойства их снижаются при нагревании до 70°С и выше. В продуктах из мяса введение их позволяет сбалансировать основные химические компоненты и  использовать способность связывать жир и воду,  эмульгировать жир и оказывать стабилизирующее действие /14/.

Высокий   уровень   показателей   пищевой   ценности,   хорошие функциональные свойства, особенно влаго- и жиросвязывающая способности обуславливают значительную пищевую ценность кукурузного концентрата.

Применение кукурузного концентрата в производстве мучных изделий, помимо всего прочего, улучшает реологические свойства теста /4/.

В Могилевском технологическом  институте получены данные, свидетельствующие о том, что белки щелочерастворимой фракции пшеничных отрубей, помимо того, что они пополняют ресурсы белка, обладают важной особенностью эмульгировать жир, причем в большой степени, чем традиционные эмульгаторы, что с успехом применяется для повышения качества хлебобулочных изделий.

Установлено, что белковые пасты из шрота сафлора, кукурузного и томатного жмыхов целесообразно использовать в продуктах, обогащенных жировым компонентом, а также в пищевых эмульсиях /15/.

Белковые  молекулы соевых белковых концентратов и изолятов способны образовать гель, положительно влияя на устойчивость фарша и консистенцию продукта, а также абсорбировать воду и задерживать ее в мясных продуктах, что весьма важно для сохранения качества обработанного колбасного фарша.