Физико-химические процессы в технологии приготовления блюд

   МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

    УРАЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ЭКОНОМИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

                         

 

 

 

 

 

              Контрольная работа

По дисциплине « ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ                                                                     ПРОЦЕССЫ В ТЕХНОЛОГИИ ПРИГОТОВЛЕНИЯ БЛЮД».

                          

 

 

 

 

Содержание:

1. Описать изменения белков, связанные с их гидратацией, дегидра- тацией, денатурацией, деструкцией (привести примеры из кулинарной практики), влияние дополнительной гидратации белков и дегидратации их на качество кулинарной продукции;

2. Описать изменения жиров при варке жиросодержащих продуктов и жарке продуктов с небольшим количеством жира; сущность процесса окисления жиров, изменения химических показателей и пищевой ценности. Раскрыть технологические факторы, влияющие на скорость и глубину окисления жиров;

3. Технологические свойства крахмала и его изменения при кулинарной обработке продуктов: клейстеризация, деструкция при влажном нагреве Концепция здорового (функционального) питания;

4. Список используемой  литературы.

 

 

     

 

 

 

 

 

 

 № 1. Описать изменения белков, связанные с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией, деструкцией (привести примеры из кулинарной практики), влияние дополнительной гидратации белков и дегидратации их на качество кулинарной продукции.

. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.

Гидратация отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок.

В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т.д.

Гидратация в кулинарной практике имеет место при приготовлении омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, при набухании белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д.

Дегидратацией  называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход. Различают обратимую денатурацию( при сублимационной сушки) и необратимую денатурацию, которая наступает при денатурации белков.

Сублимированная сушка является эффективным способом консервирования продуктов путём их обезвоживания. В процессе сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная вода, осматически связанная вода и большая часть воды, адсорбционно-связанной белками. Высушенный продукт сохраняет свой естественный внешний вид, структуру и пищевую ценность. Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании пищевых продуктов, при тепловой обработке продуктов.

Денатурация -- это сложный процесс , при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной , третичной или четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка при этом не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка, а именно: Влияние первичной и тепловой обработки:

. потерей индивидуальных  свойств (например, изменение окраски  мяса при его нагревании вследствие  денатурации миоглобина);

• потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);

• повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);

. потерей способности  к гидратации (растворению, набуханию);

. потерей устойчивости  белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

  Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки  подвергаются более глубоким изминениям , связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в желатин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях реологические характеристики белковых гелей, подвергнутых нагреванию, зависят от pH среды, температуры и продолжительности теплового воздействия.

При значениях pH среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение pH среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлектрическую точку при pH 6, в слабокислой среде (pH 6,5) денатурирует при 50 °С, а в нейтральной (pH 7,0) — при 80 °С. Как уже отмечалось, активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при припускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, тушении мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями pH, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а готовый продукт становится более нежным. Исследования показали, что хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимонного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1. При мариновании мясных и рыбных полуфабрикатов указанную смесь используют в количестве 5... 10 % к массе сырья, а при припускании и тушении — до 30 %. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (лимонной или винной) используют 0,3%-ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря меньшему их обезвоживанию.

Нагревание продуктов до более высоких температур и увеличение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготовления пищи имеют верхние температурные пределы стабильности белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Наиболее термостабильны белки молока и яиц. Белки, содержащиеся в мясе рыб, начинают денатурировать при более низких температурах, чем белки убойного скота.

Температура денатурации белков повышается в присутствии Других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Наиболее наглядно это свойство белков проявляется при тепловой обработке яиц. Белок куриного яйца начинает денатурировать при 55 °С, желток и смесь белка с желтком - при 70 °С. Добавление к яичному меланжу сахарозы повышает температуру его денатурации до 80...83 °С.

Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (например, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелочной средах.

В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а следовательно, и их усвояемость. Однако в этом отношении молочные белки представляют собой исключение. Дело в том, что молочные белки - единственные белки, выполняющие только пищевые функции, и поэтому в результате эволюции приобрели свойства, идеально отвечающие ферментным системам организма. Что же касается белков мяса, птицы, рыбы и т. д., то они выполняют иные функции, являясь двигательными, опорными системами тела; растительные белки выполняют функции запасного питательного вещества для растущего организма. В связи с этим всякая тепловая обработка молочных продуктов снижает усвояемость их белков: белки стерилизованного молока усваиваются хуже, чем пастеризованного. Вторичное нагревание казеина творога при приготовлении блюд значительно снижает их переваримость.

В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.

При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются водорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их размягчение после тепловой обработки.

 

Продукты деструкции белков придают пище соответствующие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса некоторых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержащие соединения. Серосодержащие аминокислоты , входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуются и другие соединения - меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капусты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха вареного мяса. Так, в летучих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ.

При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РН3).

Деструкция белков происходит при производстве некоторых видов теста. В этом случае в разрушении внутримолекулярных связей в белках принимают участие протеолитические ферменты, содержащиеся в муке и вырабатываемые дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпеченных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высока (мука из недозревшего зерна).

В некоторых случаях деструкцию белков с помощью протеолитических ферментов используют специально для интенсификации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

 

    №2. Описать изменения жиров при варке жиросодержащих продуктов и жарке продуктов с небольшим количеством жира; сущность процесса окисления жиров, изменения химических показателей и пищевой ценности. Раскрыть технологические факторы, влияющие на скорость и глубину окисления жиров.

Изменение  жиров при жарении продуктов с небольшим количеством жира .При жарении продуктов с   небольшим   количеством  жира, то часть жира теряется. Эти потери называются угаром. Угар складывается из потерь вследствие разбрызгивания жира и потерь вследствие дымообразования . Разбрызгивание вызывается интенсивным кипением влаги, содержащейся в жире и выделяющейся из продуктов. Большой угар поэтому дают жиры, содержащие влагу, — маргарин и сливочное масло. Интенсивно выделяют влагу при обжаривании полуфабрикаты, богатые белками (мясо, птица, рыба). На степень  разбрызгивания жира влияет прочность связи влаги в продукте. Так, при обжаривании сырого картофеля угар жира значительно больше, чем при обжаривании предварительно сваренных клубней.